CARACTERISTICAS FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

Interacción Proteina-Proteina
1. Precipitación
  1. Gelificación
    1. La proteína gracias al calor se convierten en un excelente agente gelificante. Un gel es un material formado por una red sólida tridimensional continua que embebe agua (solvente) y los otros componentes y los inmoviliza.
      1. Algunas proteínas no presentan poder gelificante, pero pueden cogelificar con aquellas que si lo hacen, por ejemplo, con la gelatina o la caseína
    2. conssite en la agregación ordenada de moléculas desnaturalizadas, para dar origen a una red continua
      1. Influyen: la temperatura,el pH, la fuerza iónica y la concentración proteica.El calentamiento desnaturaliza y despliega las moléculas proteicas y facilita el intercambio disulfuro, formandose así nuevos enlaces cruzados de este tipo.
    3. Las caracteríticas del gel vienen esencialmente impuestas por el tipo y la naturaleza de los enlaces cruzados intra o intermoleculares, implicados en su formación (covalentes y puentes disulfuro)
  2. Un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.
  3. Si la concentración de las sales neutras es superior a 1.0 M, la solubilidad de las proteínas decrece y puede conducir a una precipitación.
    1. Este efecto resulta de la competencia entre la proteína y los iones salinos por las moléculas de agua necesarias para su solvatacion respectiva
    2. Saltin -out, desalado
Capacidad de retención de agua (Interacciones Agua-Proteina)
1. Solubilidad
  1. Viscocidad (µ)
    1. Hinchamiento
      1. Adsorción
        Sorción
        Retención de agua
        se refiere a la fuerza en contra de la gravedad que puede presentar el material para no perder el agua que contiene
        Variación de pH
        se modifica el estado de ionización y la carga neta de la molécula proteica, esto genera una una alteración de las fuerzas atractivas y repulsivas entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las proteínas.
        Esta pérdida de fuerzas conduce a una pérdida de la capacidad de asociarse con las moléculas de agua.
        Indica la actitud del material de adsorber agua espontáneamente cuando se expande a una atmósfera de HR constante.
        Estudios de los procesos de sorción utilizan las isotermas de sorción y desorción en las que suelen observarse histérisis.
        Cuando la proteína absorbe agua liquida, el sistema alcanza un equilibrio.
        Es una propiedad muy importante en el estudio de proteínas carnicas y en los procesos de panadería porque afecta directamente la textura y viscosidad del producto.
        El pH afecta la capacidad de absorción de agua (CAA) de una proteína. Cerca al punto isoelectrico (pI), la CAA disminuye y la velocidad de absorción.
        Industrialmente es importante tener en cuenta este punto, ya que primero se debe hacer los procesos de hidratación y luego agregar el azúcar o las sales de formulación
      2. En el punto isoeléctrico las interacciones Proteína- Proteína son máximas. Las proteínas se asocian y se replegan sobre ellas mismas manifestando el mínimo de hidratación o hinchamiento.
      3. Es la medida del grado de hinchamiento que sufre la proteina frente a un exceso de agua a temperatura ambiente.
    2. Influye el diámetro aparente de las moléculas o partículas dispersas
      1. Masa, tamaño, volumen, estructura, asimetría molecular,cargas electricas,facilidad de deformación.
        Factores ambientales de pH, fuerza iónica o la temperatura pueden modificar las caracteristicas debido al desdoblamiento de la molécula.
    3. Es la relación entre la fuerza de corte o cizallamiento y la velocidad relativa de corte o cizallamiento
  2. Depende en gran parte e la interacción proteína-agua, la proteína que es muy poco soluble o que es insoluble, no se puede adicionar a bebidas o a alimentos que para su consumo se deban dispersar.
    1. Para evaluar la solubilidad de una proteína es necesario tener en cuenta: el efecto del pH, la fuerza iónica y de los tratamientos térmicos previos a que ha sido sometida.
      1. El conocer las características de solubilidad es muy útil para la determinación de las condiciones óptimas de extracción y purificación y como una indicación de los usos potenciales de una proteína
      2. la solubilidad de las proteínas aumenta, cuando la temperatura se eleva de 0 a 40 - 50ºC. Por encima de 40 - 50ºC el movimiento de las moléculas es suficiente para romper los enlaces implicados en la estabilización de las estructuras secundaria y terciaria.
2. Ion-dipolo: unión a grupos cargados
  1. Dipolo inducido -dipolo: restos no polares
    1. Dipolo-dipolo:grupos peptidicos, grupos OH, grupos amida
De Superficie
1. Propiedades Emulsionantes (interacción Proteina-Lipido)
  1. Propiedades Espumantes
    1. Son dispersiones de gotitas de gas en una fase continua liquida o semilíquida que contiene un surfactante soluble (tensoactivo).
      1. La tensión superficial y viscosidad de la fase líquida, el aporte de enrgía. Aumento de la dispersión y perceptibilidad de aromas.
        La formación de la espuma depende de la solubilidad de las proteinas. Las proteinas que comúnmente se emplean como agentes de interfase son caseínas, gluten, clara de huevo y soya.
        La molécula proteica debe ser flexible, pequeña y es preferible que posea alta hidrofobicidad superficial.
        Las buenas propiedades espumantes han sido sometidas a una etapa previa de eliminación o separación de los lípidos, Ejem. los aislados protéicos del suero de leche pobre en lípidos
        Los tratamientos térmicos moderados pueden mejorar las propiedades espumantes de algunas proteínas como la de la soya (60° a 70°C), suero de leche (40° a 60° C)
        La preparación de espumas alimentarias se efectúa usualmente a pH diferentes al punto isoeléctrico de las proteínas presentes, lo cual permite obtener un producto más estable.
        La cantidad de proteína empleada en este tipo de productos es generalmente entre el 2 y el 8% con lo cual se logran espumas estables y de buen volumen.
        Cuando los azúcares se adicionan a las dispersiones antes de formar la espuma, el volumen obtenido es menor pero su estabilidad es mayor.
      2. Hay una fase continua de capas líquidas delgadas, llamadas laminillas, que separan las burubujas de aire, estas burbujas de una espuma tienen un tamaño, oscilando diámetro de 1 µm a varios cms,.
  2. Son dispersiones en dos líquidos no miscibles, de los cuales uno se encuentra bajo la forma de pequeñas gotitas dispersas y el otro bajo la formade una fase continua dispersante
    1. Ejemplos (leche, cremas, helados, mantequilla, queso fundido, mayonesa, carnes finamente picadas para salchichas,
      1. Los procesos emulsificación y de estabilidad de las emulsiones se ven favorecidas con la utilización de proteínas solubles,.
        En las salchichas donde el pH y la fuerza iónica favorecen la solubilidad de las proteínas miofibrilares y el desdoblamiento o disminución de la estructura secundaria o terciaria, la aptitud emulsificante de las proteínas de la carne es mayor.
        La influencia del pH sobre las emulsiones : pH es cercano al punto isoeléctrico, la solubilidad disminuye, por lo tanto la capacidad emulsificante disminuye pero de otro lado la disminución de cargas eléctricas en el medio hace que las fuerzas de repulsiones se hagan menores.
    2. El uso de Moléculas tensoactivas (como las proteínas), de estructura anfipolar (sustancias que poseen en sus estructuras extremos hidrófobos e hidrófilos) proporcionan estabilidad a la emulsiones.
      1. Las sustancias anfipolarers se orientan de tal forma que colocan sus extremidades hidrófobas e hidrófilas a los dos lados de la interfase aceite / agua
  3. las emulsiones son inestables y se pueden separar debido a: Floculación, Descremado, y la Coalescencia
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS
1. EFECTOS DESEABLES
  1. En los helados: Al batir y congelar la mezcla, las proteínas forman películas de proteínas desnaturalizadas alrededor de las celdas de aire, reteniéndolos.
  2. En los nevados: La albúmina desnaturalizada por la agitación forma una película alrededor de las celdas de aire.
  3. Gelatina: Por acción del calor se desnaturalizada la molécula formando una red tridimensional que sostiene la fase acuosa interna ( GEL
2. Cualquier modificación de su conformación (a nivel de su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria) que no vaya acompañada de la ruptura de los enlaces peptidicos implicados en la estructura primaria
3. EFECTOS INDESEABLES
  1. LECHE
    1. -Coagulación de las proteínas séricas en leche fluida - Sabor a cocido en productos lácteos diversos - Perdida de la solubilidad de la leche en polvo .
    2. CARNE
      1. Desnaturalización durante la congelación Ocasiona contracción muscular y aumenta perdida de líquidos mayor al congelar
      2. PESCADO
        Aumenta la dureza ( rigidez cadavérica )

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	Created by Pamela Camacho about 9 years ago