Prótidos

Aminoácidos
1. Prótidos mais simples - cerca de 20 a.a diferentes
2. Possuem 1 grupo amina (NH2) 1 grupo caboxilo (COOH, ácido), 1 H e 1 radical livre ligados ao mesmo carbono
  1. Ex: glicina, alanina, tirosina
3. Os a.a encontram-se normalmente ligados por ligações químicas covalentes - ligações peptídicas
  1. Por cada ligação peptídica que ocorre forma-se uma molécula de água
De acordo com o nº de a.a os prótidos classificam-se em
1. Oligopéptidos
  1. 2 a 20 a.a
2. Polipéptidos
  1. 21 a 89 a.a
3. Proteínas
  1. mais de 100 a.a (com uma ou mais cadeias polipeptídicas). Ex: hemoglobina
    1. estruturas mantidas por interações fracas, logo são facilmente quebradas quando expostas ao calor, à agitação, a sais e ácidos. A perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação
Níveis de organização das proteínas
1. Estrutura primária
  1. sequência de a.a
2. Estrutura secundária
  1. cadeias polipeptídicas ligadas por pontes de hidrogénio (folha pregueada ou hélice)
3. Estrutura terceária
  1. estrutura secundária dobra-se sobre si própria ficando com forma globular
4. Estrutura quaternária
  1. Várias estruturas globulares ligam-se entre si
Função enzimática - pepsina
1. Função estrutural - queratina - cabelo, unhas
  1. Função de defesa - anticorpos - plasma

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