proteínas globulares que funcionam como catalizadores biológicos
quase todas as funções biológicas são mantidas por reações químicas catalisadas por enzimas
aceleram as reações em condições fisiológicas
as moléculas do substrato precisam atingir um estado ativo para gerar o produto, assim as enzimas diminuem a energia de ativação, fornecendo um caminho mais rápido para a reação
atuam em pequenas concentrações
possuem especificidade em relação ao seu substrato
mecanismo da catálise enzimática
sítio ativo
local da enzima onde se encaixa o substrato
substrato
molécula que sofre ação da enzima,se tonando produto
complexo enzima-substrato (ES)
encaixe por ligações fracas entre a enzima e o substrato
produto
substância produzida na reação
classificaçaõ
oxi-redutases
transferência de hidrogênio
transferases
transferência de grupos específicos
hidrolases
reações de hidrólise
liases
adição de grupos à dupla ligação
isomerases
formação de isômeros
ligases
formação de ligações
C-C
C-S
C-O
proteína conjugada
é quando o sítio ativo da enzima possui componentes não protéicos
cofator
íons inorgânicos que podem ou não estar associados à estrutura da enzima
necessário para a ação catalítica da enzima
coenzima
substância inorgânica proveniente das vitaminas hidrossolúveis
holoenzima
enzima + grupo prostético
o cofator e a coenzima serão considerados como grupo prostético se estiverem ligados de maneira covalente à enzima
fatores que afetam a atividade enzimática
pH
temperatura
concentração da enzima
concentração do substrato
presença de inibidores
várias substâncias e seus metabólitos podem inibir a ativ. enzimática, entretanto a maioria dos inibidores age de forma reversível
inibição enzimática
reversível
inibição competitiva
o inibidor possui estrutura química semelhante à do substrato
inibidor e substrato competem pelo sítio ativo
depende da concentração do inibidor e do substrato
inibição não competitiva
inibidor pode se ligar à enzima livre ou ao complexo ES
a ligação do inibidor ocorre fora do sítio ativo
exemplo: metais pesados
inibição incompetitiva ou mista
o inibidor liga-se apenas ao complexo ES
a inibição ocorre poque uma fração do complexo ES é desviada, formando um complexo ESI inativo
irreversível
os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando à inativação definitiva
efeito muito tóxico ao organismo devido à inespecifidade
exemplo: aspirina inibe a enzima COX, que catalisa a primeira etapa da síntese de agentes inflamatórios
regulação da atividade enzimática
as vias metabólicas presentes nas células devem ser reguladas para responder às alterações fisiológicas (como o ciclo jejum)
mecanismos
controle da disponibilidade das enzimas
controle da atividade das enzimas
modificação covalente
regulação alostérica
enzimas alostéricas
presentes em quase todas as vias metabólicas
geralmente catalisam uma reação irreversível no início da via
normalmente são proteínas oligoméricas (mais de uma cadeia)
a atividade desse tipo de enzima é alterada pela ligação não covalente de metabólitos denominados moduladores ou efetores alostéricos, que se ligam ao sítio alostérico da enzima