Flashcards
Sem título
Flashcards do conjunto (55)
- 1Aminoácidos indispensables1. Treonina
2. Valina
3. Metionina
4. Isoleucina
5. Leucina
6. Fenilalanina
7. Lisina
8. Triptófano - 2Aminoácidos indispensables en la infanciaHistidina
Arginina - 3Estructura primariaEnlaces peptídicos - Enlaces covalentes
- 4Estructura secundariaPuentes de hidrógeno
- 5Estructura terciariaPéptidos
Grupos R - Puentes disulfuro y de hidrógeno
Interacciones electroestáticas e hidrofóbicas - 6Estructura cuaternariaInteracción entre péptidos por sus grupos R y cadenas laterales
- 7Proteínas de la dietaTejidos o secreciones de organismos que se utilizan como fuente de alimento, representan un 12-15% valor energético total.
- 8Proteínas en la dieta mexicana70%
Frijol, maíz, trigo - 9¿De qué depende la calidad de una proteína?1. Contenido de aminoácidos indispensables
2. Digestibilidad - 10Métodos químicos Calidad proteica1. Aminograma
2. Cómputo o Índice químico
3. Índice de aminoácidos indispensables
4. Lisina disponible - 11Métodos para determinar el perfil de aminoácidosCromatografía de Líquidos
de Alta Resolución (HPLC, en inglés)
Cromatografía de líquidos
acoplado a un espectrómetro de masas - 12Índice químico o cómputo químicoIQ= (Xeval/Xref)
CQ= (Xeval/Xref)*100
X eval= mg o g de aa / g P a evaluar
X ref= mgog de aa/gP de referencia
El valor más bajo se tomará como el computo químico para la proteína de dicho alimento - 13Lisina disponibleMaillard
Lisinoalanina - 14Métodos biológicos Calidad proteicaRelación de eficiencia proteínica
Coeficiente de digestibilidad aparente
Coeficiente de digestibilidad verdadera
Valor biológico
Utilización neta de la proteína
Calificación de aminoácidos corregida por la digestibilidad de la proteína - 15PER. Protein Efficiency Ratio o Relación de Eficiencia Proteínica.Una proteína de buena calidad permite una tasa de crecimiento similar a la de ratas alimentadas con caseína
Grupo 1. Dieta con caseína.
Grupo 2. Dieta con proteína de prueba.
PER = ∆P / ∑AI x F
∆P = Incremento en peso (g)
∑AI = Alimento ingerido
(g) F= % de P en la dieta - 16Inconvenientes PERCaro
Largo
Requerimientos de rata en vez de los requerimientos humanos
Sobreestimación de la calidad de la proteína animal
Subestimación de la calidad de la proteína vegetal
Mala respuesta en proteínas de baja o mala calidad
No considera la proteína de mantenimiento - 17Relación de proteína neta (RPN)Ajuste del PER con una dieta libre de nitrógeno.
Es la relación entre el peso corporal y la ingestión de nitrógeno
Se determina el peso corporal perdido por la falta de P.
Grupo 1. Dieta con caseína.
Grupo 2. Dieta con proteína de prueba.
Grupo 3. Dieta sin proteína, libre de N.
RPN= (∆Pp + ∆PLN) / ∑AI x F
∆Pp = Incremento en peso (g) de dieta de prueba
∆PLN = Decremento en peso (g) de dieta libre de N - 18Ventajas RPNConsidera la proteína de mantenimiento
Aplicable a P de baja calidad
Es más corto que el PER (10 días)
Bioensayo de dos puntos
Desventajas similares al PER - 19Valor biológicoRelaciona la calidad de la proteína con la
cantidad de nitrógeno absorbido.
Depende de la capacidad del organismo para digerir, absorber y excretar la proteína de prueba.
Evaluar las pérdidas de N fecal y urinario. - 20Desventajas Valor biológicoCondiciones experimentales
Variabilidad intra e inter especie Aminoácidos indispensables
Influencia de factores con la digestibilidad. - 21Digestibilidad de proteínasDisponibilidad de los aminoácidos constituyentes de la proteína para ser
absorbidos por el organismo. - 22Factores que influyen en la digestibilidad:Contenido de fibra
Procesamiento térmico
Factores tóxicos y antinutricionales - 23Inconvenientes Valor biológicoTiempo de ejecución
Cantidad de alimento
Costo
Manejo de los animales - 24Puntaje de aminoácidos corregido por digestibilidadCómputo químico x Digestibilidad de la proteína
- 25PDCAASRelación más baja del aminoácido esencial x digestibilidad de la proteína
Utiliza requerimiento de infantes pq necesitan más
Calificación más alta es 1.0 - 26Procedimientos para mejorar la calidad proteínicaGENETICO
ADICIÓN DE AMINOÁCIDOS
CONCENTRADOS PROTEÍNICOS
SUPLEMENTACIÓN - 27Complementación proteicaCombinación de dos alimentos para conseguir una proteína
de mejor calidad
Los productos animales y leguminosas tienen cierta
deficiencia de metionina.
Los cereales y otros vegetales son pobres en lisina. - 28Digestión de proteínasBoca no hay digestión.
1. Digestión gástrica:
a) Mecánica: Peristalsis
b) Digestión mecánica: Pepsina, HCl
2. Digestión intestinal:
a) Enzimas pancreáticas (péptidos pequeños)
b) Enzimas borde de cepillo: Hidrólisis de polipéptidos a aminoácidos y oligopeptidos - 29Digestión estómago10-15% de las porteínas
- 30Digestión intestinalSe requieren varias por la variedad de aminoácidos
Endopeptidasas: Dentro de la cadena
Exopeptidasas: Extremos de la cadena - 31Endopeptidasas1. Tripsina: Básicos
2. Quimotripsina: Aromáticos
3. Elastina: Alifáticos - 32Exopeptidasas1. Carboxipeptidasa B: Aminoácido básico y oligopéptidos
2. Carboxipeptidasa A: Aminoácidos aromáticos y oligopéptidos. - 33Enzimas borde de cepillo1. Aminopeptidasa
2. Dipeptidasa - 34Pool de aminoácidosNo hay órgano donde se almacenen los aminoácidos.
Está en la célula. AA llenan el pool.
Gluconeogénicos. - 35Eliminación nitrógeno1. Heces
2. Orina
3. Sudor
4. Cabello, uñas, piel. - 36Ácido úricoBacterias convierten ácidos nucleicos y bases nitrogenadas en ácido úrico.
- 37Degradación de proteínaConsumo en exceso
Déficit calórico - 38Catabolismo de aminoácidos1. Aminoácido pierde grupo amino y queda esqueleto carbonado
2. Esqueleto se parece a oxalacetato, piruvato. Se convierten en glucosa, Acetil-Co-a, cuerpos cetónicos.
3. Con el nitrógeno que sobra se envía al hígado para formar urea que se elimina en la orina (producida en los riñones) - 39Toxicidad de AmonioProvoca inflamación del cerebro.
Atrapar amonio y convertirlo en urea lo más rápido posible.
Hígado es el único órgano donde se sintetiza urea.
Todas las células del cuerpo degradan amino - 40Degradación Pasos1. Se libera grupo amino del aa
2. Se une glutamato y se convierte en glutamina.
3. La flutamina se puede enviar a circulación al hígado.
Se puede mandar también como glutamato, pero glutamina lleva dos aminas. - 41Degradación MúsculoAdemás de producir glutamina, puede formar alanina (si a piruvato le pego amonio se convierte en alanina)
Se reconvierte a piruvato y va al ciclo de Cori. - 42Transaminación y aminación Músculo - Alanina1. Músculo manda a Alanina
2. Transaminación con Alaninatransaminasa: Toma el amino de alanina y se lo da a alfa-cetoglutarato, que se convierte en glutamato.
3. Al perder el amino, alanina se convierte en piruvato para gluconeogénesis
4. Ahora el glutamato se puede desaminar. Se quita el amino y regresa a a-cetoglutarato pero el amino se libera al ciclo de la urea. - 43Transaminación y aminación Demás tejidos - Alanina1. Se hacen dos desaminaciones:
a) Glutamina a Glutamato liberando amonio
b) Glutamato a a-cetoglutarato liberando amonio - 44Desaminasas Hígado puede desaminar aGlutamato y Glutamina
en la mitocondria - 45Ciclo de la ureaPrimera parte en la mitocondria, segunda en el citosol.
1. En la mitocondria se forma el primer intermediario de la vía: Carbamil fosfato. Enzima: Carbamil fosfato sintetasa I
2. El carbamil fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina para formar citrulina y libera Pi.
Enzima: Ornitina transcarbamilasa.
3. Citrulina sale de la mitocondria al citosol.
4. El aspartato (generado en la mitocondria por transaminación y transportado al citosol) se condensa por el grupo amino del aspartato y el grupo ureido de la citrulina, formando argininosuccinato.
Enzima: Argininosuccinato sintetasa.
4. Argininosuccinasa corta para formar arginina libre y fumarato. Reversible.
5. Arginasa corta arginina dando urea y ornitina. - 46Desaminación se da en el hígado porqueLa mitocondria es capaz de soportar ligeras concentraciones de amonio.
- 47AA GluconeogénicosOxalacetato y piruvato
- 48AA CetogénicosAcetil-CoA
Leucina y lisina - 49AA Gluconeogénicos y cetogénicosIsoleucina
Fenilalanina
Triptófano
Tirosina - 50Fábrica de proteínasRibosomas
- 51Codón3 nucleótidos - 1 aminoácido
- 52Formación de péptidos2 ATP por enlace peptídico
En ayuno representa 8% del GET
Postprandio 12-20% - 53mTORmammalian Target Of Rapamycin
Complejo de enzimas
Activados por BCAAs
Permite o inhibe síntesis de proteínas
Se activa por insulina y factores de crecimiento - 54Formación de proteínasFactores de crecimiento
Insulina
Testosterona
Adrenalina - 55Destrucción de proteínasHormonas tiroideas
Cortisol
Glucagon
Informações
- Descrição
- Otro Nutri FlashCards sobre Sem título, criado por AIDALU HERNANDEZ MARTINEZ em 22-11-2022.
- Criado por
- AIDALU HERNANDEZ MARTINEZ
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