PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

1. Composição química: Carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) (único nutriente com nitrogênio em sua composição, junto de enxofre (S), fósforo (P), ferro (Fe) e cobalto (Co).

2. FUNÇÃO

   • Aminoácidos
     • Precursores de funções metabólicas
       • Triptofano: precursor da niacina (B3) e do neurotransmissor serotonina
       • Metionina: síntese de carnitina, precursor da cisteína
       • Fenilalanina: precursor da tirosina (tiroxina e epinefrina) e da melanina
       • Arginina: síntese de ureia no fígado
       • Histidina: Histamina
       • Arginina + glicina + metionina = creatinina: fosfato de creatina (reservatório de energia muscular)
       • Glutamina: nutrição de enterócitos e células do sistema imune (integridade da mucosa intestinal)
     • Síntese de neurotransmissores
       • Glutamato: glutamato e GABA
       • Glicina: glicina
       • Tirosina: dopamina e noradrenalina (catecolaminas)
       • Triptofano: serotonina
       • Colina (sintetizada no fígado): acetilcolina
     • Classificação por metabolismo
       • Glicogênicos: podem ser transformados em glicose
         • alanina; arginina; cisteína; histidina; treonina; valina
       • Cetogênicos: podem se transformar em corpos cetônicos
         • leucina; lisina
       • Glicocetogênicos: podem se transformar em glicose ou corpos cetônicos
         • fenilalanina; tirosina; triptofano; isoleucina
   • Proteínas
     • Catalizadoras
       • Enzimas
         • Proteínas especializadas que executam função de catalização química no organismo.
           • Sua atividade catalítica depende diretamente de sua conformação molecular.
             • Sua atividade é específica, atuando somente nos substratos específicos àquela enzima.
               • Algumas enzimas dependem de fatores coenzimáticos, orgânicos ou inorgânicos, para atuarem de forma integra no processo de catálise.
                 • Coenzimas são complexos de moléculas orgânicas não-protéicas.
                   • Comumente, nos humanos elas são sintetizadas a partir de vitaminas, mas não sempre.
     • Transporte
       • Transferrina, Hb, Mb, albumina
     • Contração
       • Actina e Miosina
     • Proteção
       • Imunoglobulinas, anticorpos
     • Hormonal
       • Insulina, Glucagon
     • Estrutural
       • Colágeno, elastina

3. ESTRUTURA

   • Estrutura dos aminoácidos
     • 20 tipos diferentes, 3 famílias
       • Essenciais: aminoácidos que não são produzidos pelo organismo e precisam ser ingeridos através da dieta.
         • arginina; lisina; metionina; fenilalanina; treonina; triptofano; isoleucina; leucina; valina
           • A arginina é considerado um aminoácido essencial durante a fase de crescimento.
       • Não essenciais: aminoácidos produzidos pelo organismo em quantidade suficiente para as demandas orgânicas.
         • alanina; ácido aspártico; ácido glutâmico; glutamina
       • Condicionalmente essenciais: em algumas condições clínicas, o requerimento destes aminoácidos é maior em relação a sua produção.
         • cisteína; glicina; histidina; prolina; serina; taurina; tirosina
     • H
       • C
         • N
           • H
           • H
           • Grupo amino
         • R
           • Cadeia lateral R (C, H, O, N, S, P, Fe, Zn, Co)
         • • O
           • C
             • O
               • H
                 • Ácido carboxílico
                   • Nas ligações peptídicas ocorre a ligação entre o grupo caboxílico de um aa
                     • e o grupo amino do aa adjacente
         • O carbono alfa (central), por ser assimétrico, pode existir nas configurações L e D.
           • L = Levo (esquerda)
           • D = Dextro (direita)
           • Endogenamente os aas são sintetizados na forma de L-aa, porém no processamento de alimentos (térmico, principalmente) podem ser encontrados D-aas, o que contribui para a redução da taxa de absorção proteica, além de, em grandes quantidades, serem tóxicos.
   • Estrutura das proteínas
     • Primária
       • Sequência linear no qual os aas estão unidos por cadeias peptídicas (covalentes), tendo todos os resíduos de aas na configuração L.
     • Secundária (alfa-hélice)
       • Organização de aminoácidos consistente em ligações intermoleculares (pontes de hidrogênio) entre um resíduo de aminoácido com outro (colágeno).
         • Pontes de hidrogênio ocorrem entre o hidrogênio (H) do grupo N-H com o oxigênio do grupo C=O.
     • Terciária
       • A nomenclatura baseia-se na conformação espacial da proteína, onde é percebido um enovelamento tridimensional do polipetídeo (mioglobina).
         • Essa conformação se dá por diferentes interações entre os resíduos de aminoácidos.
           • Pontes de hidrogênio
           • Pontes de dissulfeto
           • Forças de Van der Waals (dipolo-dipolo, forças de London)
     • Quaternária
       • A conformação espacial é o que determina a classificação desta proteína, onde é verificado duas ou mais cadeias terciárias de aminoácidos juntas.
         • É mantida pelas mesmas forças que atuam sobre as estruturas secundárias e terciárias.

4. Primeiro nutriente considerado essencial para o organismo.

5. 17% do peso corporal são proteínas

6. Proteínas são polímeros complexos formados por aminoácidos (aa(s)) unidos entre si.

7. DIGESTÃO

   • Estômago
     • Lúmen intestinal
       • Microvilosidades
         • Ação das dipeptidases e tripeptidases (enzimas proteolíticas secretadas pela mucosa do intestino delgado)
       • Ação do tripsinogênio, chimotripsinogênio, proelastase e procarboxipeptidase A e B (enzimas proteolíticas secretadas pelo pâncreas)
     • Ação da pepsina (pepsinogênio, forma inativa da enzima, é ativada pelo ácido clorídrico (HCl))
   • Nosso organismo só é capaz de absorver aminoácidos livres, dipeptídeos e tripeptídeos, através da hidrólise.
     • Apenas no período neonatal é que o o intestino consegue absorver proteínas na forma integral (imunoglobulinas).

8. Completas

   • São proteínas que fornecem quantidade suficientes de aas para a manutenção e desenvolvimento do organismo.
     • Carne
     • Leite (caseína)
     • Ovos (albumina)
     • Peixes
     • Aves

9. Totalmente incompletas

   • Não fornecem aas suficientes nem para a manutenção do organismo.
     • Gelatina

10. Parcialmente incompletas

    • Fornecem aas suficientes para a manutenção orgânica, apenas.
      • Leguminosas
      • Oleoginosas
      • Cereais