Quiz
Partea 1
Create a free account to finish this quiz
Save your progress and see your final score.
Already have an account? Sign in
Questions in this quiz (66)
1Afirmaţii corecte referitor la enzime:
- Asunt catalizatori nebiologici
- Bprezintă catalizatori anorganici
- Cposeda specificitate de actiune
- Dcatalizează doar reacţii de scindare
- Ecatalizează numai reacţii de sinteză
2Proprietăţile comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
- Amodifică direcţia reacţiei
- Bnu modifică echilibrul reacţiei
- Ccatalizează reacţiile în condiţii blînde
- Dactivitatrea lor se reglează
- Enu se consumă în decursul reactiei
3Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici prin faptul că:
- Acatalizează reacţiile chimice doar la temperaturi înalte
- Bactivitatea lor nu poate fi reglata
- Cposedă viteză catalitică mai mică, comparativ cu catalizatorii nebiologici
- Dcatalizează reacţiile în condiţii blînde
- Ecatalizează reacţiile chimice doar la pH extrem acid sau bazic
4Natura chimică a enzimelor:
- Atoate enzimele sunt doar proteine simple
- Bsunt glicolipide
- Cprezintă compuşi macromoleculari
- Dsunt numai nucleoproteide
- Esunt proteine simple si conjugate
5Referitor la enzimele conjugate sunt corecte afirmatiile:
- Aspecificitatea este determinată de cofactor
- Bspecificitatea este determinată de apoenzimă
- Ccofactorul e componenta termolabilă
- Dla cataliză participă atăt apoenzima, cât si cofactorul
- Ecofactorul e componenta proteică a enzimei
6Referitor la cofactor sunt corecte afirmaţiile:
- Aca cofactori pot servi doar lipidele
- Bca cofactori pot fi nucleotidele, vitaminele, peptidele
- Cgruparea prosteticăeste cofactorul slab legat de apoenzimă
- Dcoenzima prezintă cofactorul legat covalent cu apoenzima
- Ecofactorul este partea proteică a enzimei
7Functiile cofactorilor în cadrul activitatii enzimatice:
- Astabilizează conformaţia activă a enzimelor
- Bnemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică
- Cdetermină specificitatea de acţiune a enzimei
- Dleagă substratul la enzimă
- Edetermină directia reactiei chimice
8Centrul activ al enzimelor reprezintă:
- Alinie frintă în molecula enzimei
- Bun plan in molecula enzimei
- Cstructură compusă unicală tridimensională
- Dun punct din structura terţiară a enzimei
- Elocul unde se fixează substratul
9Centrul activ (CA) al enzimelor:
- Aeste locul de legare a substratului
- BCA este alcătuit din aminoacizi amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic
- Cîn CA se fixează activatorii si inhibitorii enzimei
- DCA se formează numai la proteinele cu structură cuaternară
- ECA se formează la proteinele cu structură terţiară si cuaternara
10La formarea centrului activ al enzimelor participă grupele funcţionale (1) ale radicalilor aminoacizilor (2):
- AOH - Ser
- BCOOH- Glu
- CCOOH - Asn
- DCOOH - Gln
- ENH2 - Val
11Indicaţi afirmările corecte referitor la substrat:
- Ae substanţa asupra careia acţionează enzima
- Btoate enzimele fixează numai un singur substrat
- Cunele enzime interacţionează cu cîteva substraturi
- Dse leagă de centrul activ al enzimei exclusiv prin legături covalente
- Eeste parte componentă a enzimei
12Centrul alosteric al enzimei:
- Aeste un centru diferit de centrul activ
- Beste locul fixării substratului
- Ceste caracteristic tuturor enzimelor
- Deste locul fixării doar a activatorilor alosterici
- Eeste locul la care se fixează activatorii şi inhibitorii alosterici
13Referitor la enzimele alosterice sunt corecte afirmatiile:
- Amodulatorii alosterici se leaga necovalent in centrele alosterice
- Bcinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite
- Cefectorii alosterici fixîndu-se la centrul alosteric nu modifică conformatia moleculei enzimei
- Dmodulatorii alosterici se leagă covalent în centrul activ al enzimei
- Emodulatorii alosterici modifică conformaţia moleculei enzimei
14Referitor la mecanismul de acţiune a enzimelor sunt corecte afirmările:
- Aformarea complexului enzimă-substrat nu este obligatorie
- Bîn cadrul actiunii enzimei are loc formarea complexului enzima-substrat
- Ccomplexul enzimă-substrat e o structură rigidă, stabilă
- Dcomplexul enzimă-substrat e o structură stabilă
- Eformarea complexului enzimă-substrat este ultimaetapă a mecanismului de acţiune a enzimelor
15Afirmaţii corecte referitor la mecanismul de acţiune a enzimelor:
- Aîn componenta complexului enzimă-substrat substratul nu se modifică
- Bîn componenta complexului enzimă-substrat substratul se modifică
- Cîn centrul activ al enzimi poate avea loc cataliza covalentă
- Dîn centrul activ al enzimei poate avea loc cataliza acido-bazică
- Ela interacţiunea substratului cu enzima conformatia lornu se modifică
16Proprietăţile generale ale enzimelor:
- Atoate enzimele posedă doar specificitate absolută de substrat
- Benzimele sunt termolabile
- Ctoate enzimele posedă doar specificitate relativă de substrat
- Dtoate enzimele posedă activitate maximală de actiune la un pH optim
- Eactivitatea enzimelor nu depende de pH mediului
17Specificitatea enzimatica:
- Ae determinată de coenzimă
- Bdepinde atât de partea proteică, cât si de coenzimă
- Cpoate fi absolută de substrat
- Deste o proprietate a catalizatorilor nebiologici
- Epoate fi stereochimică - catalizează transformările doar a unui stereoizomer al substratului
18Care enzime posedă stereospecificitate?
- Afumaraza
- Bureaza
- Ccitratsintaza
- Dcarbanhidraza
- Ealcooldehidrogenaza
19Termolabilitatea enzimatică:
- Ala temperatura mai înaltă de 50 C majoritatea enzimelor denaturează
- Be determinată de coenzimă
- Ctemperatura optimală pentru majoritatea enzimelor este de 20-400 C
- Dla temperatura mai înaltă de 50 C activitatea majoritătii enzimelor creşte
- Ela temperatură scăzută, mai joasă de 10 C, activitatea enzimelor nu se modifică
20Inhibitia competitivă:
- Areprezintă o inhibiţie reversibilă
- Breprezintă o inhibiţie ireversibilă
- Cinhibitorul se aseamanăstructural cu substratul
- Dse caracterizează prin fixarea concomitentă la enzimă a substratului şi a inhibitorului
- Einhibitorul competitiv se leagă în centrul alosteric
21Inhibiţia competitivă
- Ase caracterizează prin fixarea inhibitorului la centrul alosteric al enzimei
- Bcentrul activ al enzimei se leagă compusul al carui concentraţie e mai mare
- Cinhibiţia competitivă se inlatură prin exces de inhibitor
- Dinhibitorul este scindat fermentativ
- Einhibitorul concurează cu substratul pentru fixarea în centrul alosteric
22Inhibitia alosterică:
- Aeste caracteristică tuturor enzimelor
- Beste ireversibilă
- Cse înlătură prin exces de substrat
- Dse caracterizează prin fixarea inhibitorului în centrul activ al enzimei
- Eeste reversibilă
23Referitor la succinatdehidrogenază (SDH) și reglarea
- Aface parte din clasa transferazelor
- Bacidul malonic provoacă o inhibiţie ireversibilă a SDH
- Cinhibitorii modifică structura primară a SDH
- Dinhibiţia depinde de concentraţia inhibitorilor
- ESDH catalizează reacţia: Succinat + FAD →Fumarat + FADH2
24Referitor la pepsinăşi activarea ei sunt corecte afirmaţiile:
- Aeste o hidratază
- Bface parte din clasa liazelor
- Cse obtine prin proteoliza limitată a pepsinogenului
- Dse activează prin fosforilare
- Ese activează sub actiunea HCl si autocatalitic
25Activitatea specifică este
- Aсantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 µmol de substrat in 1 min la 250 C
- Bсantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mmol de substrat in 1 min la 250 C
- Cсantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mol de substrat in 1sec la 250 C
- Dnumărul mol de substrat ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzimă
- Ecantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1µmol de substratîn 1 min la 250 C raportată la 1mg proteină
26Izoenzimele:
- Asunt proteine cu structură tertiară
- Bsunt proteine oligomere
- Ccatalizează una si aceeaşi reacţie
- Dcatalizează diferite reacţii
- Esunt alcătuite din diferiti protomeri
27Care afirmaţii sunt corecte referitor la izoenzimele lactat dehidrogenazei (LDH)?
- Asunt proteine dimere alcătuite din 2 tipuri de subunităti - M si H
- Bsunt proteine dimere
- Clanţurile proteice M si H sunt codificate de gene diferite
- Dlanţurile proteice M si H sunt codificate de aceeaşi genă
- ELDH are 4 izoforme
28Vitamina B1
- Acoenzima de bază a vitaminei B1 este tiaminpirofosfatul
- Bcoenzima de bază a vitaminei B1 este flavinmononucleotidul
- Ccoenzima vitaminei B1 participă la decarboxilarea oxidativă a alfa-cetoacizilor
- Dcoenzima vitaminei B1 participă la decarboxilarea aminoacizilor
- Ese mai numeste riboflavină
29Vitamina B2:
- Aeste riboflavina
- Beste tiamina
- Ccoenzima vitaminei B2 este tiamindifosfatul
- Dcoenzimele vitaminei B2 sunt FMN şi FAD
- Ecoenzimele vitaminei B2 sunt NAD şi NADP
30Coenzimele vitaminei B2 (FMN şi FAD):
- Acatalizează reacţii de oxido-reducere
- Bcatalizează reacţii de izomerizare
- Cadiţionează şi cedează doar electroni
- Dadiţioneazăşi cedează electroni siprotoni
- Ecatalizează reacţii de carboxilare
31Referitor la coenzimele FAD si FMN sunt corecte afirmaţiile:
- Acontin nicotinamida
- Bvitamina componentă este B6
- Cvitamina componentă este B2
- Dparticipă la reactii de hidroliză
- Eparticipă la reactii de dehidrogenare
32Coenzima NAD+ :
- Atransferă hidrid-ionul
- Bse uneste cu apoenzima prin legături covalente
- Cse uneste cu apoenzima prin legături necovalente, slabe
- Dcontine riboflavina
- Evitamina componentă este B3
33Coenzima NADP :
- Aparticipă în reacţii de oxidoreducere
- Bcontine un rest fosfat în pozitia 2' OH a acidului nicotinic
- Cparticipă la reactii de hidroliză
- Dse leagă covalent cu apoenzima
- Econtine B1
34Coenzimele vitaminei B6
- Asunt piridoxaminfosfatul şi piridoxalfosfatul
- Bsunt coenzime ale oxidoreductazelor
- Cparticipă în reacţiile de decarboxilare a aminoacizilor
- Dparticipă la decarboxilarea alfa-cetoacizilor
- Eparticipă în reacţiile de carboxilare a aminoacizilor
35Clasificarea enzimelor:
- Ase clasifică în şase clase
- Bclasa indică tipul de reacţie chimică
- Cclasa indică gruparea sau legătura chimică a substratului
- Dfiecare enzimă posedă un cod alcătuit din 3 cifre
- Ecifra a doua a codului indică numărul de ordine a enzimei în clasa respectivă
36Oxidoreductazele catalizează:
- Areacţii de transfer al grupărilor funcţionale
- Breacţii de transfer al electronilor şi protonilor
- Creacţii de transfer al restului fosfat
- Dreacţii de interconversie a izomerilor optici
- Ereacţii cu utilizarea ATP-ului
37Transferazele catalizează
- Areacţii de transfer al grupărilor funcţionale
- Breacţii de transfer al electronilor şi protonilor
- Creacţii de transfer al restului fosfat de la un substrat la altul
- Dreacţii de interconversie a izomerilor optici
- Ereacţii cu utilizarea ATP-ului
38Hidrolazele:
- Acatalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente cu adiţionarea apei
- Bcatalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor
- Cfosfatazele se referă la hidrolaze
- Dcatalizează reacţii de interconversie a izomerilor optici
- Ereacţiile catalizate de hidrolaze sunt reversibile
39Liazele:
- Acatalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului
- Bcatalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor
- Cfumaraza se referă la liaze
- Dcatalizează reacţii de interconversie a izomerilor optici
- Edecarboxilazele se referă la liaze
40Izomerazele
- Acatalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale
- Bcatalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor
- Cpeptidazele se referă la izomeraze
- Dcatalizează reacţii de interconversie a izomerilor
- Ereacţiile catalizate de izomeraze sunt reversibile
41Ligazele:
- Acatalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului
- Bcatalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente
- Cglutaminsintetaza se referă la ligaze
- Dîn reactiile catalizate de ligaze ATP-ul serveşte ca donor de grupare fosfat pentru substrat
- Ereacţiile catalizate de ligaze sunt reversibile
42Enzimele, afirmaţii corecte:
- Asunt catalizatori biologici
- Bprezinta catalizatori anorganici;
- Cse pot forma numai in celulele vii;
- Dexistă si în formă neactivă în organism;
- ECatalizează numai reacţiile de sinteză
43Proprietăţile generale comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
- Anu modifică direcţia reacţiei
- Bnu modifică echilibrul reacţiei
- Ccatalizează reacţiile în condiţii blînde
- Dactivitatrea lor se reglează;
- Enu se consumă în decursul reactiei.
44Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici prin faptul că:
- Aintervin în reacţii posibile din punct de vedere termodinamic;
- Bposedă specificitate;
- Cau viteza catalitică mult mai mică
- Dcatalizează reacţiile în condiţii blînde;
- Emajorează energia de activare a procesului chimic.
45Natura chimică a enzimelor:
- Aprezintă numai proteine simple;
- Bsunt glicolipide
- Cprezintă compuşi macromoleculari;
- Dsunt numai nucleoproteide.
- Esunt heteropolizaharide.
46Referitor la natura chimică a enzimelor:
- Aconstituenţii fundamentali sunt aminoacizii;
- Bsunt compusi termostabili;
- Cîn apă formează soluţii coloidale;
- Dsunt compusi micromoleculari;
- Eprezintă substanţe termolabile.
47Enzimele coniugate:
- Aposedă specificitate, determinată de cofactor
- Bposedă specificitate, determinată de apoenzimă;
- Ccofactorul e componenta termolabilă;
- Defectul enzimatic e dependent de ambele componente;
- Ecofactorul e componenta proteică a enzimei.
48Referitor la cofactor, sunt corecte afirmaţiile:
- Adrept coenzimă frecvent sunt utilizaţi anionii metalici;
- Bîn calitate de coenzimă apar lipidele
- Cgrupa prostetică prezintă cofactor slab legat de apoenzimă;
- Dcoenzima prezintă cofactor strîns legat in enzima
- Ecofactorii sunt partea neproteică a enzimei.
49În legatură cu cofactorii sunt corecte afirmaţiile:
- Astabilizează conformaţia activă a enzimelor
- Bnemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică;
- Cdetermină specificitatea de acţiune;
- Dîndeplinesc funcţia de legatură între substrat si enzimă;
- Ecofactorii sunt componenţi ai enzimelor simple.
50Organizarea enzimelor in celulă:
- Asunt organizate în complexe multienzimatice;
- Bpot fi fixate de structuri supramoleculare;
- Cpot conţine mai multe subunităţi
- Dpot avea numai o singură localizzare;
- Esunt libere şi nu pot fi ataşate la diverse structuri.
51Centru activ al enzimelor reprezintă:
- Alinie frintă în molecula enzimei;
- Bun plan in moleculă;
- Cstructură compusă unicală tridimensională
- Dun punct din structura terţiara;
- Elocul unde se fixează modulatorii.
52Centru activ al enzimelor:
- Ase formează la interacţiunea enzimei cu substratul;
- Bgrupele funcţionale aparţin aminoacizilor amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic:
- Cîn centrul activ se fixează activatorul sau inhibitorul;
- Dcentrul activ se formează numai pe baza structurii cuaternare;
- Ecentrul activ se formează numai pe baza structurii terţiare.
53La formarea centrului activ al enzimelor participă grupele funcţionale:
- AOH – Ser;
- BCOOH- Glu
- CCOOH - Asn;
- DCOOH - Gln;
- ENH2 – Lys.
54Indicaţi afirmările corecte referitor la substrat (S) :
- Ae substanţa asupra careia acţionează enzima;
- Btoate enzimele fixează numai un singur substrat;
- Cunele enzime interacţionează cu cîteva substrate
- Deste legat de centru activ prin legături covalente;
- Eeste inhibitor sau activator al enzimei.
55Centrul alosteric:
- Aeste separat spaţial de centrul activ;
- Beste locul fixării substratului
- Ceste caracteristic tuturor enzimelor
- Deste locul fixării numai a activatorilor;
- Eeste locul în care se fixează activatorii şi inhibitorii
56Enzimele alosterice:
- Amodulatorii se leaga covalent in centrele alosterice;
- Bcinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite;
- Cefectorii fixîndu - se nu modifica conformatia moleculei enzimei;
- Dmodulatorii se leagă covalent în centrul activ al enzimei;
- Emodulatorii modifică conformaţia moleculei enzimei.
57Referitor la mecanismul de acţiune al enzimelor sunt corecte afirmările:
- Ascade energia de activare a reacţiei respective;
- Bare loc formarea complexului enzima - substrat [ES];
- Ccomplexul ES e o structura rigidă, stabilă;
- Dcomplexul ES e o structură instabilă;
- Eformarea complexului ES este prima etapă a mecanismului de acţiune.
58Mecanismul de acţiune al enzimelor, afirmaţiile corecte:
- Aîn complexul ES - substratul nu se modifică;
- Bîn complexul ES - substratul se deformează;
- Cîn centrul activ al enzimi are loc cataliza covalentă;
- Dîn centrul activ al enzimei are loc cataliza acido-bazică;
- Ela interacţiunea substratului şi enzimei se modifică atît structura enzimei cît şi a substratului.
59Mecanismele activării enzimatice sunt:
- Aproteoliză parţială;
- Bmodificarea covalentă;
- Cautoasamblarea secundară;
- Dactivarea alosterică;
- Eactivarea prin exces de substrat.
60Proprietăţile generale ale enzimelor:
- Aposedă numai specificitate strict absolută;
- Btermolabilitatea
- Cposedă numai specificitate strict relativă;
- Dposedă specificitate
- Eactivitatea nu e dependentă de pH mediului.
61Specificitatea enzimatica (afirmatiile corecte ):
- Ae dependenta de coenzima
- Bdepinde de partea proteică si de coenzimă;
- Cpoate fi absolută de substrat- catalizează transformarea unui singur substrat;
- Dpoate fi relativă de grup - unui grup de S cu acelaşi tip de legatură;
- Epoate fi stereochimică – catalizează transformările unui stereoizomer al substratului.
62Termolabilitatea (T) enzimatică:
- AT determină afinitatea E fata de S, de modulatori;
- Be dependentă de coenzimă;
- Ctemperatura optimă pentru majoritatea enzimelor e cuprinsă între 20-400 C;
- Dla temperatura mai mult de 50 C activitatea E creşte;
- Ela temperatura scăzută, mai mici de 10 C, activitatea nu se modifică.
63Influenţa pH-ului asupra activităţii enzimelor:
- Afiecare enzimă are pH-ul său optim;
- BpH-ul optim pentru pepsină este 7-8;
- CpH-ul nu modifică activitatea catalitică a enzimei;
- DpH-ul optim al tripsinei este 1-2;
- EpH-ul optim al arginazei este 7.
64Anhidraza carbonică prezintă specificitate:
- Arelativă de substrat
- Brelativă de grup
- Cstereochimică ;
- Dabsolută de substrat;
- Eabsolută de grup.
65Care enzime posedă stereospecificitate?
- AFumaraza;
- BUreaza
- Ccitratsintaza;
- DCarbanhidraza;
- Ealcooldehidrogenaza.
66Activarea enzimelor e posibilă prin:
- Amărirea concentraţiei substratului;
- Bsurplus de coenzime;
- Cdenaturare;
- Dproteoliză limitată;
- Emodulatori alosterici.
Information
- Description
- Quiz on Partea 1, created by Liviu Mereacri on 17/09/2021.
- Author
- Liviu Mereacri
- Language
- English
- Views
- 812
- Rating
- No ratings yet Rate this quiz