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PROTEINAS

ALICIA RODRIGUEZ TIMON Spanisch 24 Karten

Karten in diesem Stapel (24)

  1. 1Definición de proteínaSon biomoléculas orgánica compuesta por C,H,O,N,S y formadas por una o varias cadenas polipeptídicas que resultan de la unión mediante enlaces peptídicos de un elevado número de aminoácidos
  2. 2Clasificación general de las proteínasPéptidos: Cortas de 2 y 100 aminoácidos.
    - Oligopéptidos: 2-10 aminoácidos
    -Polipéptidos: 10-100 aminoácidos
    Proteína: Larga de de 100 aminoácidos.
    -Holoproteínas: Solo aminoácidos
    -Heteroproteínas: Aminoácidos y otras moléculas no proteicas
  3. 3Definición de aminoácidosSon las unidades estructurales o monómeros de las proteínas. Están formados por un Carbono alfa al que se encuentran unidos un grupo amino(-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y una radical. En la naturaleza existen muchos aminoácidos pero solo 20 forman parte de las proteínas, son los llamados aminoácidos proteícos
  4. 4Propiedades y características de los aminoácidos- Son sólidos, cristalinos, no hidrolizables e incoloros. Algunos poseen sabor dulce.
    - Presentan isomería óptica: El carbono alfa es anomérico lo que les confiere actividad óptica. La posición del grupo amino nos permite diferenciar entre la forma D y L.
    -Presentan carácter anfótero: Gracias al grupo carboxilo, podrian comportarse como bases o ácidos. Este comportamiento dependerá del pH del medio en el que se encuentre
  5. 5Enlace PeptídicoEs el tipo de enlace que se establece entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro con la pérdida de una molécula de agua. Se caracteriza por ser covalente, tener un carácter parcial de doble enlace y estructura coplanaria. La unión de dos aminoácidos se conoce como dipéptido
  6. 6Estructuras de las proteínas PrimariaSecuencial lineal y ordenada de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Los aminoácidos se enumeran comenzando por el extremo N-terminal(izquierda) hasta el C-terminal. Se dispone en zig-zag
  7. 7Estructuras de las proteínas SecundariaLa estructura primaria se pliega en el espacio, estableciendose enlaces de H en el esqueleto de la propia cadena polipéptida. Es característica de las proteínas fibrosas. Dos tipos:
    -Conformación en alfa-hélice: Estructura helicoidal. La cadena polipéptida se enrolla en forma de hélice gracias a los enlaces de H entre aminoácidos no consecutivos quedando las cadenas laterales hacia fuera
    -Conformación beta: Estructura laminar. Los fragmentos se disponen en paralelo en línea quebrada o zig-zag. Las cadenas polipeptídicas se unen por enlaces de hidrógeno transversales de manera que las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen hacia arriba y abajo de la lámina plegada
  8. 8Estructuras de las proteínas TerciariaLa estructura secundaria sufre plegamientos en el espacio producidos por enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Es característica de cada proteína y suelen presentarla proteínas globulares. Se establecen enlaces de H, interacciones electrostáticas , interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals entre los radicales de la propia cadena polipeptídica. Adquiere una disposición espacial tridimensional estable
  9. 9Estructuras de las proteínas CuaternariaUnión de 2 o más cadenas peptídicas con estructura terciaria. Se establecen enlaces de H, interacciones electrostáticas , interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals entre los radicales de las distintas cadenas polipeptídicas. Un ejemplo es la Hemoglobina
  10. 10Propiedades y características de las proteínas DesnaturalizaciónPérdida(reversible o no) de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria debido a la rotura de las interacciones que las mantienen unidas. Puede producirse a causa de alteraciones como un gran cambio de pH o de temperatura y trae como consecuencia la pérdida de la funcionalidad de la proteína ya que pierde su estructura nativa. El proceso por el cual la proteína puede recuperar su conformación y funcionalidad se denomina renaturalización
  11. 11Propiedades y características de las proteínas EspecificidadLas proteinas son específicas debido a que cada aminoácido ocupa una posición correcta en la secuencia lineal de la proteína que condicionará la estructura terciaria o cuaternaria y su función
  12. 12Propiedades y características de las proteínas SolubilidadDepende de muchos factores. Las proteínas ricas en aminoácidos con radicales polares son más solubles ya que establecen enlaces de H con las moléculas de agua. Las proteínas pequeñas y globulares son mucho más solubles que las grandes y fibrosas. Otros factores son la temperatura, pH, concentración del medio
  13. 13Propiedades y características de las proteínas Capacidad amortiguadoraLas proteínas tienen un comportamiento anfótero que les permitirá amortiguar las variaciones del pH del medio
  14. 14Clasificación de las proteínas Holoproteínas-Proteínas fibrosas: Suelen estar ordenadas con una estructura secundaria bien definida. Son insolubles en agua y se relacionan con funciones de protección o estructurales. Ej: colágeno, queratina,...
    -Proteínas globulares: Estructura compacta con estructura secundaria compleja. Son solubles en agua y se relacionan con funciones importantes para la actividad celular.Ej: Globulinas
  15. 15Clasificación de las proteínas Heteroproteínas-Cromoproteínas (Pigmento)
    -Nuecleoproteínas (Ácido nucleico)
    -Glucoproteína (Glúcido)
    -Fosfoproteínas (Ácido fosfórico)
    -Lipoproteínas (Lípidos)
  16. 16Funciones de las proteínas Catálisis o enzimática-Catálisis o enzimática: Es la función principal de las proteínas y la llevan a cabo las enzimas (biocatalizadores) que intervienen en numerosas reacciones metabólicas. Es la función más importante.
  17. 17Funciones de las proteínas Estructural-Estructural: Las proteínas proporcionan fuerza protección y soporte mecánico a las estructuras biológicas. Ej: glucoproteínas de la membrana
  18. 18Funciones de las proteínas Defensa inmunitariaLos anticuerpos (inmunoglobulinas) son las proteínas encargadas de la defensa inmunológica reconociendo específicamente a los antígenos
  19. 19Funciones de las proteínas Reguladora y hormonalLas hormonas son responsables de la integrción y coordinación de procesos bioquímicos. La insulina y el glucagón regulan el metabolismo de la glucosa
  20. 20Funciones de las proteínas TransporteIntervienen en el transporte de sustancias al organismo.Ej: hemoglobina, mioglobina
  21. 21Funciones de las proteínas HomeostáticaEsta función consiste en mantener constante los valores de determinadas variables del medio interno como la concentración de la glucosa. La trombina y el fibrinógeno son proteínas que ayudan a mantener la homeostasis de la sangre participando en los procesos de coagulación
  22. 22Funciones de las proteínas Movimiento y contractibilidadLa misión es permitir al organismo desplazarse o cambiar de forma. La actina y la miosina permiten la contracción y relajación de los músculos
  23. 23Funciones de las proteínas Nutrición y reservaPermiten almacenar determinados compuestos químicos para utilizarlos como elementos nutritivos o bien en la formación del embrión en crecimiento. Ej: caseína de la leche
  24. 24Funciones de las proteínas Reconocimiento de señalesEn la superficie exterior de las membranas celulares hay numerosas proteínas (receptores) encargados del reconocimiento de señales químicas

Informationen

Beschreibung
Karteikarten am PROTEINAS, erstellt von ALICIA RODRIGUEZ TIMON am 11/05/2022.
Erstellt von
ALICIA RODRIGUEZ TIMON · Mai 2022
Aktualisiert
28 Mai 2022
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