Karteikarten
Aminoácidos, Proteinas e Enzimas
Karten in diesem Stapel (20)
- 1AminoácidosAlfa carbono + Grupamento amino + Carboxila + Hidrogênio
- 2As plantas são capazes de produzir todos os seus aminoácidos, entretanto, os animais necessitam adquirir alguns através da dieta, subdividindo-os em: -Aminoácidos Naturais -Aminoácidos Essenciais.Existem 21 aminoácidos, número pequeno quando comparado à vastidão de proteínas
.Metionina -> aminoácido de partida na síntese proteica
.Histidna -> É um aminoácido essencial apenas na infância
-Proteínas completas: Fornecem todos os aminoácidos essenciais em boa quantidade
-Proteínas incompletas: Não fornecem todos os aminoácidos essenciais - 3TransaminaçãoProduz aminoácidos de radicais diferentes
Troca de radical entre um cetoácido e um aminoácido
- 4Ligação Peptídica.Aminoácidos se unem através da síntese por desidratação (OH + H)
- 5Proteínas (Protídios).Dezenas ou centenas de aminoácidos
.Polímeros de aminoácidos
-Proteína Simples: Constituídas apenas de aminoácidos
- Proteínas Conjugadas (Complexas): Contêm outras substâncias além de aminoácidos
Apoproteína (Aminoácidos) + Grupo Protéstico (Substância diferente)
Ex: Hemoglobina, Glicoproteínas, Fosfoproteínas - 6Estrutura das proteínasPrimária: Linear -> Ligações Peptídicas
Secundária: Alfa-hélice e folha-beta -> Pontes de hidrogênio
Terciária: Dobramento da estrutura secundária -> Ponte dissulfeto (Grupos tiol ligados (SH -> S-S), ligação salina e interações hidrofóbicas
Quartenária: Duas ou mais cadeias polipeptídicas
Ex: Hemoglobina
.Alisamento capilar consiste na quebra nas ligações dissulfeto da queratina - 7Solubilidade e DesnaturaçãoGlobulares: Solúveis em água
Fibrosas: Insolúveis em água
.Altas temperaturas, alterações bruscas do pH e altas concentrações de certos compostos químicos causam a desnaturação
.Altera as propriedades da proteína
.Normalmente irreversível - 8Papéis das proteínasEstrutural: Colágeno
Hormonal: Insulina
Defesa: Imunoglobulinas/Anticorpos
Contração muscular: Actina e Miosina
Coagulação sanguínea: Tromboplastina, protrombina e fibrinogênio
Impermeabilização: Queratina
Transporte: Hemoglobina
Enzimática: Pepsina, fosfolipase - 9DoençasKwashiorkor: Doença do filho primogênito, África, inchaço ventral (Degradação da albumina que atua no equilíbrio osmótico) -> Malnutrição
Marasmo: Fome no mundo -> Subnutrição - 10Enzimas.Biocatalisadores
.Certas moléculas de RNA podem atuar como enzimas (Riboenzimas)
.Cofatores -> Íons inorgânicos
.Coenzimas -> Moléculas orgânicas (Vitaminas)
.Apoenzima -> Parte proteica
*Holoenzima = Apoenzima + Coenzima ou Cofator - 11AçãoEndoenzimas: Dentro das células
Exoenzimas: Fora das células
.O substrato se liga ao sítio ativo ou centro ativo
.Não é consumida na reação - 12Propriedades.Especificidade (Chave-Fechadura)
.Isoenzimas: Diferentes, porém atuam no mesmo substrato
.Agem in vivo e in vitro
.Nas reações reversíveis a enzima cataliza para ambos os lados - 13Equação de MichaelisE + S <-> ES <-> E + P
- 14Nomenclatura.Acrescenta-se ase ao nome do substrato
Ex: Maltase, Lactase, Lipase - 15Linus Pauling.Linus Pauling demonstrou que o modelo chave-fechadura era inadequado porque a ideia da enzima totalmente complementar ao substrato é energeticamente pouco eficiente
.Pauling admitiu que, no início da reação, a enzima não precisa ser totalmente complementar ao substrato, precisando sê-lo somente durante o “estado de transição” - 16Daniel Koshland.Encaixe induzido: O substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima
- 17Influência da temperaturaA temperatura humana ideal é 37º
- 18Influência do PHPH ácido: Pepsina
PH básico: Suco entérico, Ptialina
- 19Influência da concentraçãoA velocidade cresce até o momento em que não há mais enzimas livres
- 20Ativadores e Inibição.Proenzima ou zimogênios: Forma inativa
Inibições reversivas:
.Inibição competitiva: Substratos similares disputam pelo sítio ativo
-Aumentar a concentração do substrato desejado aumenta a velocidade desta reação
.Inibição não competitiva ou alostérica: Substâncias que não participam do complexo enzima-substrato, mas se ligam no sítio alostérico inibindo ou acelerando a atividade enzimática
Inibição Irreversível: Ligações covalentes com o sítio ativo
Ex: Cianeto e citocromo-oxidase
Informationen
- Beschreibung
- Vestibular Biologia (Bioquímica) Karteikarten am Aminoácidos, Proteinas e Enzimas, erstellt von Luciano Vale am 20/03/2017.
- Erstellt von
- Luciano Vale
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