ENZIMAS

ENZIMAS

1. As enzimas são catalizadores biológicos.

   • Elas aumentam as velocidades das reações por meio da diminuição da energia livre de ativação ; contudo, elas não afetam os aspectos termodinâmicos das reações. 
   • Esquema de funcionamento de uma enzima
   • Catálise enzimática
     • Sítio Ativo
       • Local da enzima onde o substrato se encaixa.
     • Substrato
       • Reagentes
     • Complexo enzima-substrato
       • Encaixe do substrato com a enzima.
     • Produto
       • Produto da reação.
     • Modelos que descrevem a ligação do substrato a uma enzima.
       • Modelo (a) chave-fechadura, o formato do sítio ativo e do substrato são complementares. Modelo (b) encaixe-induzido a enzima sofre uma mudança conformacional ao ligar-se ao substrato. O formato do sítio ativo torna-se complementar ao formato do substrato somente depois que o substrato se liga à enzima.

2. Classificação

   • Hidrolases
     •  São aquelas enzimas que se associam a moléculas de água para promoverem a quebra das ligações covalentes.
   • Ligases
     • São responsáveis por formar novas moléculas através da união de duas já pré-existentes, como a Sintetases.
   • Oxidoredutases
     •  São responsáveis por efetuar a transferência de elétrons, o que podemos definir como oxi-redução
   • Transferases
     • São aquelas enzimas que tem como finalidade realizar a translocação de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma molécula para outra.
   • Liases
     •  Atuam na remoção de molécula de água, gás carbônico e amônia, a partir da ruptura de ligações covalentes.
   • Isomerases
     • Responsáveis por mediar a conversão de substâncias isoméricas, sejam eles geométricos ou ópticos, como a Epimerases, por exemplo.

3. Inibição das reações enzimáticas

   • Reversível
     • Algum substrato pode ligar-se à enzima e ser subsequentemente liberado.
     • Inibição competitiva
       • Se ligam no sítio-ativo e previnem a ligação do substrato.
       • O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima.
     • Inibição não-competitiva
       • Se ligam a enzima em um ponto diferente do sítio-ativo, mudando a estrutura da enzima.
       • O substrato pode ligar-se a enzima, porém, a enzima não pode mais catalizar a reação de maneira tão eficiente, como quando fazia na ausência de inibidor.
   • Irreversível
     • Normalmente envolve a formação ou quebra de ligações covalentes na enzima.
     • Reage com a enzima produzindo uma proteína que deixa de ser enzimáticamente ativa, de forma que a enzima original não pode ser regenerada.

4. Fatores que afetam a atividade enzimática:

   • Temperatura
     • O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.
   • pH
     • Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções.
   • Tempo
     • A atividade das enzimas sofre influência direta da ação do tempo. Se a enzima ficar mais tempo em contato com o substrato, uma maior quantidade de produtos será obtida.

5. Enzimas alostéricas

   • As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. 
   • Modelo concertado
     • A proteína tem duas conformações, a R(relaxada), a qual liga-se o substrato fortemente, e a conformação T(tensa ou rígida), a qual liga-se o substrato menos fortemente.
     • A conformação de todas subunidades m.uda simultaneamente
   • Modelo sequencial
     • A ligação do substrato induz uma mudança  conformacional da forma T para a forma R.  Essa mudança em uma subunidade favorece a mesma mudança em outras subunidades.
     • Uma mudança conformacional em uma subunidade favorece a mudança conformacional da outra subunidade.

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