bioquimica

compostos organicos
1. agua
2. sais
compostos inorgânicos
1. proteínas
  1. funcões: estrutural energética defesa enzimática hormonal
    1. enzimas
      1. agem nas reações químicas das células como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. Geralmente são os catalisadores mais eficazes, por sua alta especificidade. Sua estrutura quaternária é quem determinará sua função, a que substrato ela se acoplará para acelerar determinada reação.
        Algumas funcionam sem adição de nenhuma outra molécula à sua cadeia polipeptídica, outras necessitam se ligarem a outro grupo, que chamamos de cofator, íons inorgânicos, ou a um grupo de moléculas orgânicas que chamamos de coenzima (ácido fólico, vitaminas, por exemplo). Em alguns casos, ela pode se ligar aos dois tipos e em outros podem sofrer alterações por processos como a glicosilação ou fosforilação.
        Cada enzima é única para uma determinada reação. Para seu funcionamento eficaz, deve ter sua estrutura tridimensional conservada (terciária e quaternária). Ela possui uma região específica de ligação ao substrato chamada de sítio ativo, a conformação desta região forma um encaixe perfeito e único entre determinada enzima e um substrato, normalmente por ligações covalentes transitórias.
        A enzima age na variação de entropia da reação, direcionando o substrato para que ele não colida de forma aleatória, aumentando a eficiência da reação. Ela também diminui a energia de ativação, sem alterar o equilíbrio desta. A regulação da atividade enzimática pode ser controlada pela própria célula, na codificação de proteínas, como por ela mesma, variando de acordo com alguma molécula que se liga a ela.
      2. nomeclatura: adição do sufixo ASE no nome do substrato ex.: amido(amylon-grego) = amilase ou descrição da ação + ase ex.: lactato desidrogenase.
        Nomenclatura Enzimática: Número E.C
  2. são formadas por ligações PEPTÍDICAS, ou seja, ocorrem pela união entre o carbono do grupo carboxilico e o nitrogenio do grupo amino que após a ligação acontece a liberação de uma molécula de água.
  3. proteinas são polímeros de aminoácidos
    1. classificações dos aminoácidos: -carga -polaridade -hidrofilicidade -hidrofobicidade -tamanho
      1. os 20 principais aminoácidos
    2. para formar as proteínas, os aminoácidos são direcionados aos ribossomos, nessa organela, eles são unidos por ligações peptídicas , que irão formar a estrutura proteica
  4. níveis estruturais da proteína
    1. não funcional
      1. estrutura primária
        número, espécie e as sequências dos aminoácidos unidas por ligações peptidícas e pontes díssulfeto. [pontes de enxofre ou ligações dissulfeto: o aminoácido cisteína possui grupamentos tiol (-SH) em sua cadeia lateral. Dois resíduos de cisteína podem, assim, interagir originando uma ligação -S-S-, característica da molécula de cistina (dipeptídeo da cisteína)]
      2. estrutura secundária
        arranjos regulares e recorretes da cadeia polipeptidica
        α-hélice
        hélice orientada para direita como se estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes de hidrogenio arranjadas entre os grupos C-O e o H-N das ligações peptidicas.
        folhas β
        as cadeias polipeptidicas da folha β estão quase inteiramente estendidas.
    2. funcional
      1. estrutura terciária
        disposição da cedeías polipeptídicas formando uma estrutura tridimensional estável
      2. estrutura quartenária
        arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades proteicas) com a formação de complexos tridimensionais.
2. carboidratos
  1. funções: estrutural energética
3. lipídeos
  1. funções: isolante térmico reserva energética membrana plasmática hormonal
4. ac. nucleicos
  1. funções: informações genéticas (DNA e RNA)
5. vitaminas
  1. funções: regulação do metabolismo

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	Erstellt von Renne Paulino vor fast 5 Jahre