Vetie - Biochemie

Question

Worin unterscheiden sich Enzyme NICHT von chemischen Katalysatoren?

Answer 1

Geschwindigkeit

Answer 2

Reaktionsbedingungen

Answer 3

Wiederverwendbarkeit

Answer 4

Regulation

Answer 5

Lyasen / Synthasen

Answer 6

Transferasen

Answer 7

Ligasen / Synthetasen

Answer 8

Isomerasen

Answer 9

Dehydrogenasen

Answer 10

Hydrolasen

Answer 11

Transferasen

Answer 12

Proenzymen

Answer 13

Apoenzymen

Answer 14

Holoenzyme

Answer 15

Antienzyme

Answer 16

Redox-Reaktionen

Answer 17

Transaminierungen

Answer 18

Phosphorylierung

Answer 19

Alle oben genannten

Answer 20

Ascorbinsäure

Answer 21

Ascorbinsäure

Answer 22

Pantothensäure

Answer 23

Riboflavin

Answer 24

Vitamin B7

Answer 25

Prosthetische Gruppe

Answer 26

Lösliche Coenzyme

Answer 27

Cofaktoren

Answer 28

Carboxylierung

Answer 29

Decarboxylierung

Answer 30

Deanimierung

Answer 31

Allosterie

Answer 32

Anti-Allosterie

Answer 33

inhibitorischer Mechanismus

Answer 34

sigmoidaler Mechanismus

Answer 35

Stickstoff

Answer 36

Makromoleküle aus einem Protein und mehreren kovalent gebundenen Kohlenhydratgruppen

Answer 37

Makromoleküle aus einer Kohlenhydratgruppe mit mehreren kovalent gebundenen Proteineinheiten

Answer 38

Mikromoleküle aus einem Protein und mehreren kovalent gebundenen Kohlenhydratgruppen

Answer 39

Makromoleküle aus einem Protein und einer kovalent gebundenen Kohlenhydratgruppe

Answer 40

Einzelträngige Oligonucleotide aus DNA

Answer 41

Doppelsträngige DNA

Answer 42

Doppelsträngige RNA

Answer 43

Einzelsträngige Oligonucleotide aus RNA

Answer 44

Zuckerreste erkennen und binden

Answer 45

Zuckerreste spalten

Answer 46

Proteinreste erkennen und binden

Answer 47

Proteinreste spalten

Answer 48

Bindungen zwischen Amino- und Carboxy-Gruppe zweier Aminosäuren

Answer 49

Bindungen zwischen den Amino-Gruppen zweier Aminosäuren

Answer 50

Bindungen zwischen den Carboxy-Gruppen zweier Aminosäuren

Answer 51

Bindungen zwischen Amino-Gruppe einer Aminosäure und Carboxy-Gruppe einer Carbonsäure

Answer 52

Zucker, Uracil / Thymin-Base

Answer 53

Zucker, Phosphat, Nukleotid

Answer 54

Zucker, Phosphat, Nukleosid

Answer 55

Zucker, Guanin / Adenin-Base

Answer 56

den Ort der Schädigung

Answer 57

die Schwere der Schädigung

Answer 58

es liegt keine Schädigung vor

Answer 59

welche Nährstoffe der Patient hauptsächlich zu sich genommen hat

Answer 60

Umwandlung von Prolin in Hydroxyprolin

Answer 61

Umwandlung von Arginin zu Orthinin

Answer 62

Umwandlung von Hydroxyprolin zu Prolin

Answer 63

gespiegelte Aminosäure

Answer 64

gedrehte Aminosäure

Answer 65

verdrehte Aminosäure

Answer 66

entspiegelte Aminosäure

Answer 67

Hämoglobin

Answer 68

Immunglobluin G

Answer 69

erkennen die gleiche Sektion, schneiden gleich

Answer 70

erkennen die gleiche Sektion, schneiden unterschiedlich

Answer 71

erkennen verschiedenen Sektionen, schneiden gleich

Answer 72

erkennen verschiedene Sektionen, schneiden unterschiedlich

Answer 73

rRNA, mRNA, tRNA

Answer 74

rRNA, tRNA, yRNA

Answer 75

mRNA, zRNA, tRNA

Answer 76

xRNA, yRNA, zRNA

Answer 77

Proteintranslation

Answer 78

Proteintranskription

Answer 79

Peptidtranslation

Answer 80

Peptidtranskription

Answer 81

Transkription, Translation, posttranslationale Modifizierung, Transport zu Zellorganellen

Answer 82

Translation, Transkription, Transport zu den Zellorganellen, posttranslationale Modifizierung

Answer 83

Translation, Transkription, posttranslationale Modifizierung, Transport zu den Zellorganellen

Answer 84

Transkription, Translation, Transport zu den Zellorganellen, posttranslationale Modifizierung

Answer 85

innere Mitochondrienmembran

Answer 86

äußere Mitochondrienmembran

Answer 87

innere Zellkernmembran

Answer 88

äußere Zellkernmembran

Answer 89

Eukaryoten sind durch Symbiose von prokariotischen Vorläufern entstanden

Answer 90

Prokaryoten sind durch Symbiose von eukariotischen Vorläufern entstanden

Answer 91

gar nichts

Answer 92

gibt es nicht

Answer 93

Kohlenhydrate

Answer 94

alle zusammen

Answer 95

mittels Detergentien

Answer 96

mittels Cholesterin

Answer 97

mittels Wärme

Answer 98

mittels Kälte

Answer 99

amphiphile Moleküle

Answer 100

lipophile Moleküle

Answer 101

hydrophile Moleküle

Answer 102

nichts von allem

Answer 103

Fehlen löst PNH aus, erkennbar am blutigen Stuhl

Answer 104

Fehlen löst PNH aus, erkennbar am blutigen Urin

Answer 105

Fehlen löst PNH aus, erkennbar am blutigen Bett

Answer 106

Fehlen löst PNH aus, erkennbar am blutigen Erbrechen

Answer 107

saure Phosphatase

Answer 108

Glucose-6-phosphatase

Answer 109

Lactat-Dehydrogenase

Answer 110

Ribosomen und ER

Answer 111

Ribosomen und raues ER

Answer 112

Golgi-Apparat und ER

Answer 113

Ribosomen und Golgi-Apparat

Answer 114

Aufgrund der Lokalisation in den Organellen

Answer 115

Sie sind im Blutplasma lokalisiert

Answer 116

Sie sind nur in bestimmten Organen lokalisiert

Answer 117

Sie sind in den Gefäßwänden lokalisiert

Answer 118

Fehlen von GPI verankerten Proteinen

Answer 119

zu viele GPI verankerte Proteine

Answer 120

Fehlen von Typ I Proteinen

Answer 121

zu viele Typ I Proteine

Answer 122

Antikörper

Answer 123

Serumproteine

Answer 124

Mitochondrium

Answer 125

Endoplasmatisches Retikulum

Answer 126

Golgi-Apparat

Answer 127

in keinem der drei genannten

Answer 128

negativ geladen

Answer 129

positiv geladen

Answer 130

aromatisch

Answer 131

Tryptophan

Answer 132

Beta-Zellen im Pankreas

Answer 133

Alpha-Zellen im Pankreas

Answer 134

Lebersinusoiden

Answer 135

Nebennierenrinde

Answer 136

reduzierend: Aufnahme von Protonen

Answer 137

oxidierend: Abgabe von Protonen

Answer 138

reduzierend: Abgabe von Protonen

Answer 139

oxidierend: Aufnahme von Protonen

Answer 140

rechtsdrehend

Answer 141

linksdrehend

Answer 142

mal so - mal so

Answer 143

Aminosäurenseitenketten zeigen nach außen

Answer 144

Aminosäureseitenketten zeigen nach innen

Answer 145

Aminosäureseitenketten zeigen nach oben

Answer 146

Aminosäureseitenketten zeigen nach unten

Answer 147

Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der CO-Gruppe einer AS und der NH-Gruppe der anderen AS

Answer 148

gibt keine Stabilisierung

Answer 149

Disulfidbrücken zwischen zwei Aminosäuren

Answer 150

Ionen-Bindungen zwischen zwei Aminosäuren

Answer 151

Wasserstoffbrückenbindungen

Answer 152

hydrophobe Wechselwirkungen

Answer 153

Ionenbindungen

Answer 154

Disulfidbrücken

Answer 155

... identisch sein

Answer 156

... nicht identisch sein

Answer 157

... identisch und nicht identisch sein

Answer 158

... nichts von allem

Answer 159

Die O2-Bindungsfähigkeit des Hämoglobins sinkt mit zunehmender CO2- und H+-Konzentration

Answer 160

Die O2-Bindungsfähigkeit des Hämoglobins steigt mit zunehmender CO2- und H+-Konzentration

Answer 161

Die O2-Bindungsfähigkeit des Hämoglobins ist unabhängig von CO2- und H+-Konzentration

Answer 162

Die O2-Bindungsfähigkeit des Hämoglobins sinkt exponentiell mit zunehmender CO2- und H+-Konzentration

Answer 163

O2-Partialdruck

Answer 164

CO2-Partialdruck

Answer 165

hohe Temperatur

Answer 166

niedrige Temperatur

Answer 167

Die Bindung des Effektors beeinflusst die Bindung des Liganden

Answer 168

Die Bindung des Liganden beeinflusst die Bindung des Effektors

Answer 169

Es gibt nur eine negativ kooperative Bindung

Answer 170

Es gibt keine kooperativen Bindungen

Answer 171

... unterhalb der Porphyrinebene

Answer 172

... innerhalb der Porphyrinebene

Answer 173

... oberhalb der Porphyrinebene

Answer 174

... seitlich der Porphyrinebene

Answer 175

Glycerin-aldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase

Answer 176

Glycerin-aldehyd-3-phosphat-Hydrogenase

Answer 177

Glycerin-aldhyd-6-phosphat-Dehydrogenase

Answer 178

Glycerin-aldehyd-6-phosphat-Hydrogenase

Answer 179

Sie bewirkt den Abbau des Fructose-1,6-biphosphates in der Glykolyse

Answer 180

Sie bewirkt gar nichts

Answer 181

Sie bewirkt den Abbau des Fructose-1,6-biphosphates in der Gluconeogenese

Answer 182

Sie bewirkt den Abbau des Fructose-1,6-biphosphates in der Lipolyse

Answer 183

Glukosidase

Answer 184

Homolactische Fermentation

Answer 185

Polylactische Fermentation

Answer 186

Homolactische Oxidation

Answer 187

Polylactische Oxidation

Answer 188

Die Chaperone Calnexin und Calreticulin sind KH-bindende Proteine und somit Lectine, die Ca2+-abhängig Oligosaccharide auf unvollständig gefalteten Glykoproteinen binden un dim ER zurück halten.

Answer 189

Bei missgefalteten Glykoproteinen werden die Olygosaccharidketten im ER-Lumen durch eine N-Glykanase entfernt.

Answer 190

Das deglykolysierte Peptid wird rasch durch ER-assoziierte Enzyme ubiquitiert, ins Proteasom transportiert und dort degradiert.

Answer 191

Eine Akkumulation missgefalteter Proteine im Cytosol löst die "heat-shock-response" aus, wobei vermehrt Cytosol-Chaperon-Gene transkribiert werden.

Answer 192

durch das Umeinanderwinden der beiden Einzelstränge

Answer 193

durch die Histonen

Answer 194

durch die unterschiedliche Größe der Nukleinbasen

Answer 195

es gibt keine verschieden großen Furchen an der DNA

Answer 196

im endoplasmatischen Retikulum

Answer 197

im Cytosol und im endoplasmatischen Retikulum

Answer 198

im Golgi-Apparat

Answer 199

im Cytosol

Answer 200

Cholesterin

Answer 201

Sphingolipid

Answer 202

Phosphatidylinositol

Answer 203

Phosphatidylethanolamin

Answer 204

Dolichol-Phosphat

Answer 205

Steroid Rezeptoren

Answer 206

Adrenerge beta-Rezeptoren

Answer 207

Muskarinerge Rezeptoren

Answer 208

Nicotinerge Rezeptoren

Answer 209

am Stickstoffatom der Restgruppe des Asparagins

Answer 210

am Stickstoffatom der Restgruppe des Glutamins

Answer 211

am Stickstoffatom der Restgruppe des Lysins

Answer 212

am Stickstoffatom der Restgruppe des Histidins

Answer 213

Acetylcholin

Answer 214

N... -Ser-Lys-Leu-...C

Answer 215

N...-Ala-Leu-Asn-Gln-Ser-Lys-Gly-...C

Answer 216

N...-Lys-Lys-Ser-Lys-...C

Answer 217

N...-Gln-Ser-Asn-Pro-Thr-Arg-...C

Answer 218

enthält Acetylsalicylsäure

Answer 219

hemmt die Produktion von Thromboxanen

Answer 220

erhöht die Produktion von Thromboxanen

Answer 221

wirkt nur schmerzlindernd

Answer 222

beugt Herzinfakt und Blutstauungen vor

Answer 223

verringert den Blutfluss

Answer 224

Teleomere sind irgendwann aufgebraucht und Sequenzen gehen ggf. verloren

Answer 225

Telomere werden verlängert

Answer 226

nichts passiert - Telomere kodieren nicht

Answer 227

sie "sterben" einfach und neue kommen nach

Answer 228

Thromboxane

Answer 229

Postaglandine

Answer 230

Leukotriene

Answer 231

ATP Freisetzung

Answer 232

ATP Bildung

Answer 233

ATP Messung

Answer 234

Pyruvat + Alanin -> Glutamat + Alpha-Keto-Glutarat

Answer 235

Alanin + Oxalacetat -> Pyruvat + Aspartat

Answer 236

Pyruvat + Glutamat -> Alanin + Alpha-Keto-Glutarat

Answer 237

Aspartat + Oxalacetat -> Alpha-Keto-Glutarat + Glutamat

Answer 238

Acetoacetat

Answer 239

Acetyl-CoA

Answer 240

ß-Hydroxybutyrat

Answer 241

Malat-Aspartat-Shuttle

Answer 242

Glycerin-3-Phosphat-Shuttle

Answer 243

nach einem Monat

Answer 244

wenn sie falsch gefaltet sind

Answer 245

wenn sie durch Ubiquitin markiert worden sind

Answer 246

wenn es virale Proteine sind

Answer 247

zwischen ER und Golgi

Answer 248

zwischen Golgi und ER

Answer 249

zwischen Golgi und Mitochondrium

Answer 250

zwischen Golgi und Außenmembran

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Beschreibung

Zusammenfassung der Ressource

Frage 1

Frage 2

Frage 3

Frage 4

Frage 5

Frage 6

Frage 7

Frage 8

Frage 9

Frage 10

Frage 11

Frage 12

Frage 13

Frage 14

Frage 15

Frage 16

Frage 17

Frage 18

Frage 19

Frage 20

Frage 21

Frage 22

Frage 23

Frage 24

Frage 25

Frage 26

Frage 27

Frage 28

Frage 29

Frage 30

Frage 31

Frage 32

Frage 33

Frage 34

Frage 35

Frage 36

Frage 37

Frage 38

Frage 39

Frage 40

Frage 41

Frage 42

Frage 43

Frage 44

Frage 45

Frage 46

Frage 47

Frage 48

Frage 49

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Frage 51

Frage 52

Frage 53

Frage 54

Frage 55

Frage 56

Frage 57

Frage 58

Frage 59

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Frage 62

Frage 63

Frage 64

Frage 65

Frage 66

Frage 67

Frage 68

Frage 69

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Frage 71

Frage 72

Frage 73

Frage 74

Frage 75

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