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Cinética enzimática: Km, coenzimas e inhibición
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Questions in this quiz (27)
1en que condiciones de Km es aproximadamente igual a Ks?
- Acuando K-1 ><<k2
- Bcuando Km es muy alta
- Ccuando Km es muy baja
- Den ninguna circunsatancia
2indicar que no es cierto en relacion kCAT:
- Aequivale a la constante de velocidad del paso limitante
- Btambien se denomina numero de recambio
- Ces la constante de velocidad para la descomposicion de ES en E + S
- Dtiene unidades de T-1
3cual de las siguientes caracteristicas no es propia de la catalisis por iones metalicos?
- Aparticipar en procesos de transferencia electronica
- Bestabilizar cargas positivas en desarrollo
- Caumentar la nucleofilia del agua
- Dapantallar cargas negativas
4cual es la mejor manera de distinguir entre una reaccion bi-bi secuencial y una reaccion de doble desplazamiento?
- Apor intercambio isotopico
- Bcalculando la Km y Vmax para el sustrato saturante
- Ccalculando las inversas de Km y Vmax para el sustrato no saturante
- Dmediante representaciones de Eadie-Hosfstee
5que se entiende por anticuerpo catalitico?º
- Aun anticuerpo que reconoce el estado de transicion de una reaccion
- Bun anticuerpo que reconoce un enzima entre otras muchas
- Cun cofactor de tipo proteico que esta unido covalente al enzima
- Dun RNA con actividad catalitica.
6cual de las siguientes coenzimas interviene en reacciones de transferencia?
- Aubiquinona
- Bfad
- Ccoenzima A
- DNADP+
7La Km de una enzima es siempre
- Aun valor coincidente con la mitad de Vmax
- Buna constante de disociacion
- Cnumericamente identica para todos las isoenzimas que catalizan una reaccion determinanda
- Dtodo lo anterior es falso
8La Km se expresa:
- Aml/min
- Bmmol/min
- Cmmol/ml
- Dunidades internacionales de actividades enzimaticas
9la representacion de Scatchard nos indica:
- Asi nuna proteina tiene cooperatividad positiva
- Bsi una proteina tiene cooperatividad negativa
- Cel numero de sitios de union de un ligando determinado
- Dtodo lo anterior
10un enzima alosterico que presenta cooperatividad negativa, tendra un coeficiente de Hill:
- Aigual a 1
- Bmayor que 1
- Cmenor que 1
- Dnegativo
11cual de los siguientes coenzimas permanecen fuertemente unidos al centro activo de los enzimas-:
- Abiotina, FAD, centro 4Fe-4S, acido lipoico
- BNADP+, centro 2Fe-2S, coenzima A, tiamina pirofosfato
- Cacido lipoico, fosfato de piridoxal, grupo hemo y S-adenosilmetionina
- Dgrupo hemo, biotina coenzimaQ, coencima A
12cual de los siguientes coenzimas no interviene en reacciones de oxidoreduccion?
- AFAD
- Bacido lipoico
- CS-adenosilmetionina
- Dubiquinona
13un enzima que cataliza una redaccion redoz convirtiendo 02 en H2O2 es un:
- Adeshidrogenasa
- Bperoxidasa
- Coxigenasa
- Doxidasa
14en las reacciones bisustrato es falso que:
- Alas representaciones 1/v frente a 1/(S) en una reaccion de doble desplazamiento da lugar a una familia sde rectas paralelas
- Ben una reaccion de desaplazamiento simple ordenada , el producto P inhibe competitivamente frente al sustrato A
- Cen una reaccion de desplazamiento simple al azar, los dos productos P y Q producen inhibicion competitiva
- Dla velocidad maxima real se consigue a concentraciones saturantes de cada uno de los sustratos.
15en relacion con las posibles funciones de los iones metalicos en la catalisis enzimaticas es falso que:
- Aa)actuan como acidos de lewis
- Bb)participan en procesos de oxido-reduccion
- Cc)forman quelatos con el sustrato , siendo el quelato el verdadero sustrato
- Dlas respuestas a y c son falsas
16respecto al centro activo de una enzima, es cierto que:
- Acontiene los grupos cataliticos
- Btiene caracter predominante hidrofilico
- Ces el sitio de union de los efectores alostericos
- Dtodas son falsas
17señale la afirmacion correcta:
- Ala cooperatividad negativa solo puede ser explicada por el modelo de interaccion secuencial o asimetrico
- Ben el modelo concentrado o asimetrico, un efector heterotropico negativo, se unira referentemente a la forma T
- Cen el modelo conceertado o simetrico, un valor de cte alostericaL proxima a 0
- Dtodas son ciertas
18la cte de Michaelis de un enzima que cataliza una reaccion unisustrato es:
- Adependiente de la temperatura y el pH
- Bsolo se puede determinar si se obtiene el enzima puro
- Cun indice del poder catalitico del enzima
- Dtodo lo anterior es falso
19la reaccion Glucosa + ATP --- glucosa-6-fosfato 6+ ADP esta catalizada por una enzfosfatasaima del tipo:
- Afosfatasa
- Bfosforilasa
- Ctransferasa
- Dmutasa
20en la ihibicion competitiva es cierto que:
- Ael inhibidor se une tanto al enzima libre como al complejo ES
- Bpuede contrarrestarse con concentraciones elevadas de sustrato
- Cdisminuye la Vmax aparente
- Ddisminuye la Km aparente
21cual de las siguientes afirmaciones describe mejor a un farmaco que actua como inhibidor no competitivo?
- Aaumenta la concentracion de estado estacionario del complejo ES
- Bactua disminuyendo la concentracion de enzima en el medio de reaccion
- Ces generalmente irreversible
- Dtiene una estructura similar a la de sustrato
22el coeficiente de Hill que se obtiene experimentalmente depende de:
- Aa) numero de sitios alostericos
- Bb) grado de cooperitividad
- Cc)numero de subunidades del enzima
- Dd) las respuestas b y c son correctas
23señale la correcta en relaccion con la regulacion de la actividad enzimatica:
- Alas regulaciones alostericas y por modificacion covalente son mutuamente excluyentes
- Bla regulacion por fosforilaacion-desfosforilacion tiene lugar sobre residuos de Ser , Thr, Tyr
- Cla activacion de zimogenos o proenzimas es un proceso generalmente intracelular y siempre irreversible
- Dla regulacion por efectores alostericos solo puede ocurrir en enzimas oligomericas
24respecto a las reacciones catalizadas por enzimas es cierto que:
- Ael enzima desplaza el equilibrio en sewntido de la formacion de productos
- Bel enzima disminuye la diferencia de enrgia libre meid ENTRES USTRATOS Y PRODUCTOS
- Cla velocidad de la reaccion es proporcional a la concentracion del enzima presente
- Dtodas son falsas
25en una reaccion bisustrato que transcurre a traves de un mecanismo de doblantes de que se forme desplazamiento:
- Aa?el enzima se modifica temporalmente
- Bb?los dos sustratos cinciden en el centro activo
- Cc?el primer producto se libera antes de que se incorpore al segundo sustrato
- Dd)las respuestas a y c son ciertas
26en la inhibicion acompetitiva es cierto que:
- Ael inhibidor se une tanto al enzima libre como al complejo ES
- Bpuede conttrarrestar con concentraciones elevadas de sustrato
- Cdisminuye la Vmax aparente
- Daumenta la Km aparente
27señala la correctaal centro activo de las enzimas
- Alas coenzimas se unen siempre de forma covalente
- Btodas las coenzimas derivan de vitaminas hidrosolbles
- Clos coenzimas cambian transitoriamente en las reacciones enzimaticas en que participan
- Dtodas son falsas
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- Description
- Quiz on Untitled, created by Alvaro Minguez Sanchis on 14/06/2018.
- Author
- Alvaro Minguez Sanchis
- Language
- Español
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