Moléculas con un número igual de cargas negativas y positivas
imidazol
Nota:
cadena lateral de la histidina
glicina único aa simétrico
aa estándar
Nota:
los 20 se encuentran con regularidad en las proteínas
estructura
Nota:
todos a excepción de la prolina
carbono a
grupo amino
grupo carboxilo
grupo R
aa no estándar
residuos de aa que se han modificado
químicamente después de haberse
incorporado a un polipéptido
clases de aa
Nota:
Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua
APOLARES
Nota:
-contienen grupos R hidrocarbonados sin carga
mantenimiento
de la estructura
tridimensional
aromáticos
F, Y
alifático
Nota:
hidrocarburos no aromáticos como el metano y el ciclohexano
G, A, V, L, I y P
hidrofobicos
POLARES
Capaces de
formar enlaces de
hidrogeno
ACIDOS
aspartato y glutamato
BÁSICOS
Pueden
formar
enlaces con
los aa ácidos
H, K y R
ESTEROISOMEROS
Propiedades
ópticas
los aa que tienen un centro
asimetrico en el carbono a se
pueden presentar como D y L
D+
Nota:
en algunos antibióticos y en paredes celulares vegetales y bacterianas
L-
Nota:
todos los aa encontrados en las proteínas
AA MODIFICADOS
Nota:
una vez que los aa codificables han sido incorporados a las proteínas pueden sufrir ciertas transformaciones
las mas frecuentes son:
hidroxilación
carboxilaión
adición
de iodo
fosforilación
Nota:
los residuos que pueden fosforilar son la serin ay tirosina
glucosilación
Nota:
las glicoproteínas se unen mediante un enlace o-glucosidico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace n-glicosídico a un residuo de asparagina
condensación
ENLACE
PEPTÍDICO
Nota:
-Uniones amida
-Condiciones comunes como calor no los rompen
-Carácter parcial de doble enlace
-generalmente es trans
nomenclatura
- Se considera como aa
principal al que tiene el
grupo carboxilo
-El resto son sustituyentes
-se comienza a
nombrar del que tiene
el grupo amino