PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

1. Definição

   • Macronutrientes mais abundantes no organismo dos seres humanos; importância primordial  

2. Composição

   • aa unidos por ligações peptídicas (ligações covalentes)
     • Grupo carboxila ligado ao grupo amina   
     • Dipeptídeos, tripeptídeos, oligopeptídeos (2 a 100 aa) e polipeptídeos ( > 100)   

3. Estrutura Química

4. 20 aa mais presentes nas ptn

5. Classificação dos aa

   • Função metabólica
     • Essenciais ou indispensáveis
     • Não- essenciais ou dispensáveis
     • Condicionalmente essenciais ou condicionalmente indispensáveis
   • Glicina
     • conversão de compostos tóxicos em não tóxicos; formação de ac biliares   
   • Triptofano
     • precursor da niacina e serotonina   
   • Metionina
     • precursor de cisteína; formação de colina e carnitina
   • Fenilalanina
     • precursor de tirosina   
   • Tirosina
     • precursor de adrenalina, melanina e hormônios da tireóide   
   • Arginina
     • síntese de creatina, óxido nítrico; participa do ciclo da uréia   
   • Histidina
     • síntese de histamina   
   • Lisina
     • síntese de carnitina   
   • Ac glutâmico
     • síntese de glutamina   
   • Taurina
     • síntese de sais biliares; antioxidante; transporte do cálcio; regulação osmótica

6. Estrutura Molecular

   • Estrutura 1ª
     • Sequência linear de aa   Determinada geneticamente  
   • Estrutura 2ª
     • Dobramento da 1ª: atração entre grupos R dos aa carregados positiva e negativamente   Alfa-hélice ou beta-dobraduras  Pontes de hidrogênio  
   • Estrutura 3ª
     • Enovelamento da 2ª  Ligações covalentes (pontes dissulfeto) e não covalentes (pontes de hidrogênio, eletrostáticas, hidrofóbicas e iônicas)  
   • Estrutura 4ª
     • Subunidades agregadas em complexos maiores;  Ligações covalentes (pontes dissulfeto) e não covalentes (pontes de hidrogênio, eletrostáticas, hidrofóbicas e iônicas)  

7. Desnaturação

   • Destruição da conformação espacial da ptn sem rompimento das ligações peptídicas, por ação de altas temperaturas e pressão
   • Perda da estrutura 2ª, 3ª e 4ª Estrutura 1ª mantida
     • Melhora a digestibilidade Perda da atividade biológica da ptn
     • Reversível ou irreversível

8. Função

   • Construção ou síntese protéica
   • Formação de enzimas
   • Defesa: imunoglobulinas
   • Fornecimento de energia
   • Realização de atividades de transporte
   • Homeostasia de líquidos corporais
   • Regulação
   • Contração muscular

9. Classificação

   • Origem
     • Exógenas: proveniente da dieta   Endógenas: sintetizadas no organismo  
   • Composição
     • Simples: aa   Conjugadas: aa + compostos não protéicos (grupo prostético)  
   • Quanto a solubilidade
     • Solúveis em água: globulares: albumina, hemoglobina, mioglobina Insolúveis: Fibrosas: glutelina, prolamina, escleroproteínas, elastina, colágeno, queratina  
   • quanto a qualidade
     • Completas: Possuem todos os aa essenciais. Ex.: Albumina, caseína Parcialmente incompletas: Ausência de um aa essencial. Ex.:Ptn das leguminosas (metionina) e cereais (lisina)  Incompletas: Deficiência de mais de um aa essencial. Ex.:Frutas e verduras  

10. Fontes

    • Origem animal = AVB
      • Leite e derivados, ovos, carne, aves e peixes   
    • Origem vegetal= BVB
      • Complementaridade Leguminosas (metionina) + cereais (lisina) = AVB  

11. Digestão e Absorção

    • Boca
      • Mastigação promove a quebra dos alimentos em partículas menores Não há hidrólise protéica  
    • Estômago
      • Ptn no estômago estimula a secreção de gastrina Secreção de ac clorídrico pelas células parietais e pepsinogênio pelas glândulas gástricas   
      • Suco gástrico: Agente desnaturante das ptn, facilitando a ação das enzimas; Conversão do pepsinogênio em pepsina; 10 a 20% da digestão das ptn  Pepsina atua sobre as ligações amino terminais do peptídeo  Produto: peptídeos menores  
    • Duodeno e Jejujo
      • Bolo alimentar ácido no intestino delgado, estimula a secreção de secretina   Liberação de bicarbonato para neutralizar a acidez do bolo alimentar  Peptídeos no intestino delgado  Secreção de colecistoquinina  Secreção de tripsinogênio, quimiotripsinogênio, pró-carboxipeptidases A e B  
      • Tripsinogênio em tripsina pela ação da enteropeptidase   Quimiotripsinogênio, pró- carboxipeptidases A e B, pró-elastase são convertidos em quimiotripsina, carboxipeptidases A e B e elastase pela ação da tripsina  Tripsina: lisina e arginina  Quimiotripsina: aa aromáticos  Elastase: aa alifáticos    
      • Finalização da digestão   Carboxipeptidases A e B removem os resíduos carboxi-terminais dos peptídeos  Aminopeptidases (borda em escova) removem os resíduos amino-terminais dos peptídeos  Dipeptidases (borda em escova) Produto: aa livres, di e tripeptídeos que são absorvidos no jejuno proximal por transporte ativo e passivo  

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