PROTEINAS

PROTEINAS

1. Características

   • Formados por C, H, O N (P, S, Fe, Mg...)
   • Monómeros: AMINOÁCIDOS
     • Clases
       • Proteinas (más de 100 aminoácidos)
         • Estructura
           • PRIMARIA
             • Secuencia lineal de aminoácidos
             • Disposición en zig-zag
             • N-termina y C-terminal
             • Secuencia única para cada proteina
           • SECUNDARIA
             • Disposición espacial
             • Plegamiento (C alfa)
             • Formación de enlaces de hidrógeno
             • Dos estructuras:: Alfa- hélice y Beta-lámina
           • TERCIARIA
             • Forma de una proteina en el espacio
             • Plegamiento tridimensiaonal
             • Orientación: cademas laterales
               • Más polares: exterior
               • Más hidrofóbicas: interior
             • Según la estructura secundaria
               • Ptroteinas globulares (redondeada y compacta)
               • Proteinas fibrosas (fFibrosa y alargada)
             • Condiciona la función biológica
             • Estabilizada a través de
               • Uniones no covalentes
                 • Puentes de hidrógeno
                 • Enlaces electrostáticos
                 • Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals
               • Uniones Covalente
                 • Puentes disulfuro
             • Presentan dominios comunicados por bisagras
           • CUATERNARIA
             • Solo la presentan las formadas por dos o más cadenas polipéptidicas
             • Unión estabilizada por:
               • Puentes de hidrógeno
               • Fuerzas de Van der Waals
               • Puentes disulfuro
             • Pierden función biológica al perder la estructura
         • Propiedades
           • Solubilidad
           • Desnaturalización
           • Especificidad
           • Capacidad amortiguadfora
         • Tipos
           • Holoproteinas
             • Fibrosas
               • Estructura secundaria y terciaria simple
               • Alargadas, resistentes e insolubles
               • Funciones estructurales
             • Globulares
               • Estructura terciaria compoleja
               • Esferoidal, campacta, soluble y disoluciones salinas
               • Funciones de transporte, enzimáticas y reguladoras
           • Heteroproteinas
             • Glucoproteinas: glúcidos
             • Lipoproteinas: lípidos
             • Cromoproteinas: pigmento
             • Nucleoproteinas: ácido nucleico
         • Funciones
           • Reserva
           • Transporte
           • Contractil
           • Protectora
           • Hormonal
           • Homeostática
           • Estructural
           • Enzimática
           • De reconocimiento
       • Péptidos (hasta 100 aminoácidos)
         • Oxitocina
         • Vasopresina
         • Insulina y glucagón
     • Características
       • C, H, O N
       • Carbono asimétrico unido a:
         • Grupo carboxilo
         • Grupo amino
         • Un hidrógeno
         • Una cadena lateral o grupo R
       • Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y P.F. alto
       • 20 aminoácidos proteicos
       • 150 aminoácidos no proteicos
     • Propiedades
       • Comportamiento ácido-base:
         • Forma iones dipolares: punto isoeléctrico (pl)
       • Estereoisomería y actividad óptica
         • Todos tienen un C*
         • Dos configuraciones espaciales D/L: estereoisómeros
         • Todos los a. proteicos son de la serie L
         • Presentan actividad óptica
     • Aminoácidos esenciales
       • Valine
       • Methionine
       • Phenylalanine
       • Tryptophan
       • Leucine
       • Isoleucine
       • Threonine
       • Lysu¡ine
     • se unen mediante
       • Enlace Peptídico
         • Entre un grupo carboxilo y un grupo amino
         • Extremo N-terminal y C-terminal
         • Características
           • Enlace amida de tipo covalente
             • Caracter de doble enlace
             • Rígido
             • Sin rotación
           • En un plano