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PROTEÍNAS

Jesus García Español

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PROTEÍNAS

ESTRUCTURA
- proteínas adoptan una det. CONFIGURACIÓN ESPACIAL
  - PLEGAMIENTO
  - EST. SECUNDARIA
    - determinada por la posición en el espacio
      - Procede de la estructura primaria
    - PUENTES DE HIDRÓGENOS la estabilizan
    - más comunes
      - HÉLICES ALFA (a)
        forma más simple
        disposición HELICOIDAL
        giro a la derecha (DESXTRÓGIRO)
        3 o 4 aminoácidos por vuelta de espiral
        MUY estable
        PUENTES DE HIDRÓGENO
        Grupo C=O (aminoácido)
        Grupo N-H (aminoácido enfrentado)
        7 enlaces por vuelta
        estabiliza enormemente a la hélice
        Cadenas laterales de AMINOÁCIDOS
        sitúan FUERA del Helicoide
      - CONFORMACIÓN BETA (B)
        disposición de ZIGZAG
        péptidos diferentes o misma molécula
        Láminas PLEGADAS (acordeón)
        misma dirección
        lámina PARALELA
        distinta dirección
        lámina ANTIPARALELA
        PUENTES DE HIDRÓGENO
        C=O y N-H (aminoácidos enfrentados)
        cadenas laterales
        alternan
        arriba
        abajo
  - EST. CUATERNARIA
    - varias cadenas aminoácidos
      - iguales o diferentes
      - PROTÓMEROS (terciaria)
        unen formando
        OLIGÓMEROS (cuaternaria)
    - Nº y naturaleza de subunidades
      - forma oscilación
    - enlaces
      - NO COVALENTES
        PUNETES DE HIDRÓGENO
        FUERZAS DE VAN DER WAALS
        INTERACCIÓN HIDROFÓBICA
        ATRACCIÓN ELECTROSTÁTICA
    - PROTÓMEROS
      - cadenas cortas
        requiere paquetes pequeños de información
        ADN
      - trabajo cooperaticvo
        subunidades autoensamblan sin consumo energético
      - TIPOS
        DÍMEROS
        formados por cad. peptídica
        TETRÁMEROS
        4 cad. peptídicas
        PENTÁMEROS
        5 cad. peptídicas
        POLÍMEROS
        muchas cad. peptídicas
- marca la función que va desempeñar laproteína
  - conformación de aminoácidos
- EST. PRIMARIA
  - secuencia lineal de aminoácidos
    - forma la proteína
      - extremo N-t (AMINO) al C-t (CARBOXILO)
    - det. genéticamente
  - dependen el resto de las estructuras
    - función
  - mantiene estable
    - enlace PEPTÍDICO entre aminoácidos
      - entre 80-300 aminoácidos
- EST. TERCIARIA
  - estructura secundari
    - estructura tridimensional
  - conformación nativa
    - proteína ya es activa
  - enlaces que estabilizan
    - formada por diferentes cadenas laterales
      - PUENTES DE HIDRÓGENO
      - INTERACCIÓN HIDROFÓBICA
      - ATRACCIÓN ELECTROSTÁTICA
      - FUERZAS DE VAN DER WAALS
      - PUENTES DISULFURO
        cadenas laterales de CISTEÍNA
        enlace más fuerte
        carácter COVALENTE
  - tipos
    - FIBROSA
      - plegamiento ESCASO
        mantiene estructura alargada
    - GLOBULARES
      - plegamiento EXCESIVO
        de la est. secundaria
      - cadenas
        POLARES
        Hacia el INTERIOR
        APOLARES
        Hacia EXTERIOR
        hacen SOLUBLE
CARACTERÍSTICAS
- Gran importancia biológica en los seres vivos
  - desempeñan MUCHAS FUNCIONES
- moléculas específicas (Especificidad)
  - se forman por polimerización de aminoácidos
AMINOÁCIDOS
- constituyentes básicos
  - PÉPTIDOS DE LAS PROTEÍNAS
- 20 proteicos
- NO PROTEICOS
  - funciones metabolismo
- carbono central / CARBONO ALFA
  - unido a
    - H del G. CARBOXILO (-COOH)
    - G. AMINO (-NH2)
    - RADICAL (R)
      - distinto en cada aminoácido
  - ALFA AMINOÁCIDOS
- nomenclatura
  - Clásica (3 letras)
  - Actual (1 letra)
    - imprescindible en tratamiento bases de datos
- CLASIFICACIÓN
  - NEUTROS
    - Polares
      - cadenas alifáticas
        Bencenos
      - disminuye su solubilidad
    - Ph neutro
    - No cadenas laterales
      - No G. Carboxilo o Amino
    - Apolares
      - cad. laterales
        G. hidrofílicos
        aumenta solubilidad
  - BÁSICOS
    - cad. lateral --> G. Amino
      - carga positiva
  - ÁCIDOS
    - cad. lateral -->
      - otro G. Carboxilo
        carga negativa
  - POR FUNCIÓN
    - ESENCIALES
      - organismo no sintetiza --> añadir por alimentación
    - NO ESENCIALES
      - organismo los produce
    - CONDICIONEALES
      - esenciales en momentos de enfermedad o estrés
        requerimiento mayor a capacidad de producción
- PROPIEDADES
  - ESTEROISOMERÍA
    - C ALFA
      - carbono asimétricos (menos en glicina)
    - configuraciones
      - LEVÓGIRO (L) (-)
        G. AMINO (-NH2) a izquierda
      - DEXTRÓGIRO (D) (+)
        G. AMINO (-NH") a derecha
  - CARÁCTER ANFÓTERO
    - en disol. ACUOSA
    - aminoácido actúa como
      - ÁCIDO O BASE (pH disol.)
        G. CARBOXILO
        puede ceder protones (H-)
        ÁCIDO
        G. AMINO
        puede captar protones (H+)
        BASE
    - AMINOÁCIDOS mantienen pH constante
      - CARACTER AMORTIGUADOR / TAMPÓN
        descenso de H+ (básico)
        -COOH libera protones --> -COO negativo
        aumento de H+ (ácido)
        -NH2 capta protones --> -NH3+
        disol. acuosa neutra
        aminoácidos se ionizan doblemente
        forma dipolar
ENLACE PEPTÍDICO
- unión aminoácidos --> POLÍMEROS
- G. CARBOXILO terminal
  - reacciona con G. AMINO terminal (siguiente aminoácido)
  - enlace peptídico
    - deprende agua (H2O)
    - rotura por HIDRÓLISIS
- át. enl. en mismo plano
  - 2 configuraciones
    - CIS
      - O (carboxilo) y H (amino)
        mismo lado del enlace
    - TRANS
      - O (carboxilo) y H (amino)
        lados opuestos del enlace
- disposición de los átomos
  - en el mismo plano
  - doble enlace parcial
    - impide rotación
- R amino y R carboxilo (cada uno en extremo del enlace)
  - alarga compuesto por POLIMERIZACIÓN
    - largas cadenas con
      - extremo N-terminal
      - extremo C-terminal
- CARACTERÍSTICAS
  - ENL.COVALENTE tipo AMINA
    - carácter parcial de de doble enlace
      - impide la rotación alrederor
  - sitúan en el mismo plano manteniendo
    - distancias
    - ángulos fijos
- PÉPTIDOS
  - compuestos formados por aminoácidos
    - enl. peptídico
  - según nº aminoácidos
    - OLIGOPÉPTIDO
      - nº monómeros
        tripéptidos, dipéptidos...
      - no + de 10
    - POLIPÉPTIDOS
      - 10 - 100
    - PROTEÍNAS
      - + de 100
  - sust. naturales
    - HORMONAS
      - glucagón
      - vasopresina
      - oxitocina
      - endorfinas
      - insulina
    - ANTIBIÓTICOS
    - VENENOS
PROPIEDADES (PROT)
- SOLUBILIDAD
  - globulares solubles
    - agua y disol. salinas
    - puentes de hidrógeno débiles con agua
      - al ionizarse los aminoácidos
    - PROTEÍNAS DISUELTAS
      - recubiertas por moléc. agua (capa SOLVATACIÓN)
  - fibrosas no solubles
  - permite la hidratación de seres vivos
- ESPECIFICIDAD
  - FUNCIÓN
  - otros seres vivos
    - cada especie tiene prot. específicas
      - realizan = función
        proteínas HOMÓLOGAS
    - incluso de la misma especie
  - provoca los rechazos (trasplantes)
    - por combinaciones de aminoácidos dadas en el ADN
- DESNATURALIZACIÓN
  - conformación nativa de la proteína desaparece
    - DESNATURALIZACIÓN --> PÉRDIDA DE LA FUNCIÓN BIOLÓGICA
  - rompen enlaces que mantienen la estructura
    - conserva solo la EST. PRIMARIA
  - proteínas desnaturalizadas --> filamentos lineales y delgados
    - entrelazan para formar compuestos insolubles
  - AGENTES
    - CALOR
    - CAMBIO EN pH
    - cambio CONCENTREACIÓN
    - ALTA SALINIDAD
    - AGITACIÓN MOLECULAR
FUNCIONES
- ESTRUCTURAL
  - FIBROSAS
    - estructuras celulares
- ENZIMÁTICA
  - biocatalizadores
    - facilitan reacciones químicas
- RESERVA
  - para aminoácidos
    - fin nutritivo
- HOMEOSTÁTICA
  - mantener valores de pH
- TRANSPORTE
  - unen a diversas sustancias
    - transportar o limitar paso
- RECEPCIÓN Y TRANSMISIÓN DE SEÑALES
  - proteínas del exterior de la membrana
- CONTRÁCTIL
  - estructuras contráctiles de movimiento y locomoción
- DEFENSA
  - distintos mecanismos a distintos niveles
- HORMOLANAL
  - funciones fisiológicas
CLASIFICACIÓN
- HOLOPROTEÍNAS
  - una o varias cadenas de aminoácidos
  - GLOBULARES
    - forma esférica
    - michas uniones entre sí y gran actividad biológica
    - tipos
      - GLOBULINAS
      - ALBÚMINAS
      - ACTINA G
  - FIBROSAS
    - MIOSINA
    - QUERATINA
    - ELASTINA
- HETEROPROTEÍNAS
  - aminoácidos + grupo prostético
  - GLUCOPROTEÍNAS
  - LIPOPROTEÍNAS
  - NUCLEOPROTEÍNAS
  - FOSFOPROTEÍNAS
  - CROMOPROTEÍNAS

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Descripción: Mapa Mental sobre PROTEÍNAS, creado por Jesus García el 25/10/2024.
Creado por: Jesus García
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