Proteinas

Proteinas

1. definición: polímero de aminoacidos (20 tipos de aa).

   • polipeptidos
   • aminoacido
     • los aminoacidos se unen entre si por una union amida , que recibe el nombre de en lace peptidico
     • estructura de la proteina:
       • enlaces covalente peptidicos
       • amino (acido)
       • carboxilo (base)
       • cadena laterlal (diferente en cada aminoacido)
         • cadenas carbonadas (excepto la glicina)
     • isomeros L y D
     • propiedades
       • c asimetrico (excepto glicina)
       • anfotero
         • actua como base o como acido 
     • tipos
       • polaridad de cadena lateral
         • polares: con carga, hidrofilicos (fuera)
         • no polares: sin carga , hidrofobicos (dentro)
       • naturaleza quimica de cadena lateral
       • valor nutritivo (esenciales y no escensiales)
     • polimerización
       • oligopeptidos
       • polipeptidos

2. funciones: nutrición,respiración, estabilidad, etc

3. nivel de organización

   • primero: aminoacidos y enlace peptidico
     • partes
       • esqueleto proteico: enlace y parte isometrica de los aminoacidos, lado n terminal (izquierda) y c terminal (derecha)
       • cadenas laterales
   • secundario: plegamiento tridimensional
     • las estructuras super secundarias (union) : motivos
     • las chaperonas corrige el mal plgeamiento
     • enlaces
       • van der walls
       • enlace de hidrogeno
       • atraccion electrostatica
     • patrones de plegamiento
       • se pliega dependiendo de el orden de aminoacidos
       • su conformacion es su estructura final y el cual minimiza su cantidad de energia libre
       • repetitivo
         • sus ejemplos resultan la union de los grupos N-H y c=O del esqquelto polipeptidico mediante enlace hidrogeno sin que intervenga las cadenas laterales de los aminoacidos
         • helice
           • super helice: uniion de 2 helices
           • entre 4 enlaces peptidicos se establece un enlace de hidrogeno uniendo c=O con el N=H de otro
           • abundante en transportadores y receptores
           • super helice
             • se forma cuando las helices tienen la mayor parte de sus cadenas laterales apolares hacia un lado
         • laimina
           • puente hidrogeno entre hidrogeno de amina con c de hisroxilo
           • paralela
             • enlaces perpendiculares
           • antriparalela
             • enlaces paralelos
       • no repetitivo
         • giros B
           • se convierte en bucles B
       • se desnaturaliza y se elimina el plegamiento
         • cuando vuelve a la normalidad se renaturaliza
           • la accion esta regulada por la chaperona
   • tercerio: plegada y activamente biologica que consiste de mas de una cadena polipeptidica
     • enlaces: puentes disulfuero, ennlc. hidrogeno, enlaces covalentes y no covalentes, interacciones hidrofobicas
     • formada por dominios proteicos
       • los dominios tienen un nucleo por hebras de lamina B
       • 5 de 6 dominios tienen su extremo N y C terminal en polos opuestosy cuando se duplican en tandem pueden unirs en serie formando largas estructuras
       • otros dominios son el tipo enchufe los cuales se acomodan en forma de insercion en una region lazo
       • unidades estructurales y funcionales, compactos y estables
       • clasificación
         • particularidad estructural: helice, helice y lamina, lamina
         • funcion: estructural y funcionales
       • familias proteicas poseen dominios similares (modulos proteicos)
         • realizan difertenes funciones
         • familias que cumplen mas de el 25% de similitud comparte la misma estrucutra global
         • barajeado de dominios: proteinas se han formado a traves de la union de dominoos pre existentes
       • tipos de representaciones
         • esqueleto polipeptidico
         • cinta
         • cable
         • modelo espacial compacto
   • cuaternario
     • elementos: subunidad proteica y lugar de union
     • tipos : dimerico, trimerico, tetramericos
     • forrmas globulares y fibrosas
     • propiedades : solubilidad desnaturalización , especificidad, capacidad amortiguadora, osmotico
     • clasificación:
       • conformación fisica: filamentosa y glubular
       • composición : simples y complejas
       • funcion biologica: enzmas, hormonales, etc
   • supramolecular
     • mecanismo de ensamblaje: sobre nucleo, tension acumulada, pie de rey
       • algunas estrucutras no se autoensamblan, la informacion necesaria se encuentra en enzimas esenciales y otras proteinas
     • enlace no covalentes
     • ubunidades para estructura final
     • ventajas
       • construccion a base de subunidades
       • se asocian a abase de energia baja
       • minimiza los errores
       • la forma da estabilidad

4. su función deriva de su estructura tridimensional que esta distribuida por los enlaces y los aminoacidos

5. mutación : se distorciona la proteina , se aisla y se destruye

6. tipos

   • homologas : = ancestro y parecida la secuencia
   • ortologas: diferente ancestro parecida funcion
   • paralogas: mismo ancestro, diferente función

7. lugar que interactua : lugar de union

   • para mantener la union estan estabilizadas mediante enlaces covalentes
   • y uniendose a otra proteina puede formar una molecula proteica mayor, cada cadena polipeptidica es una subunidad proteica
     • formas de union
       • cabeza con cabeza
       • cabeza cola, hemoglobina
       • cadena de proteina: proteinas fibrosas
   • tipos de enlaces: enlace disulfuro
     • refuerzan la conformacion mas favorecida