Test
Catalisis enzimatica 36
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Preguntas del test (36)
1La constante de equilibrio para la conversión del disacárido sacarosa en los monosacáridos, glucosa y fructosa, es 140.000. ¿Qué puedes concluir acerca de la reacción:
sacarosa + H2O ---> glucosa + fructosa?- AEn el equilibrio, la concentración de sacarosa es mucho más alta que las concentraciones de glucosa y fructosa.
- BNunca alcanzará el equilibrio.
- CEs una reacción espontánea, iniciándose con sacarosa.
- DLa constante de equilibrio aumenta cuando la concentración inicial de sacarosa aumenta.
2¿Cuál de las siguientes gráficas representa la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato para una enzima alostérica, en ausencia y presencia de un inhibidor alostérico?
- A1
- B2
- C3
- D4
- Eninguna
3Para sobrepasar la barrera energética, que existe entre los reactivos y los productos, se debe de proveer a la reacción, en el inicio de la misma, de la energía necesaria. A esta energía, que se recupera en el transcurso de la reacción, se le llama:
- AEnergía de activación
- BEnergía de iniciación
- CEnergía de reacción
- DEnergía cinética
4En ausencia de oxígeno, la principal función de la fermentación es:
- AProducir aminoácidos para la síntesis de proteínas.
- BGenerar un gradiente de protones para la síntesis de ATP.
- CRegenerar NAD+ desde NADH para asegurar que la glicolisis continúe.
- DOxidar la glucosa para generar transportadores de electrones reducidos.
5La insulina facilita el almacenamiento de la energía en el hígado. ¿Qué enzimas del metabolismo de carbohidratos son reguladas coordinadamente en el hígado en respuesta a la señal de insulina?
- AGlucógeno sintasa
- BGlucógeno fosforilasa
- CFosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
6La figura que representa la linearización de Lineweaber-Burk muestra una inhibición de tipo?
- ACompetitiva
- BNo competitiva
- CInhibición mixta
- DInhibición acompetitiva
7La figura que representa la linearización de Lineweaber-Burk muestra un inhibidor de tipo?
- ANo competitivo
- BCompetitivo
- CAcompetitivo
- Dmixto
8La figura que representa la linearización de Lineweaver-Burk muestra una inhibición de tipo?
- AAcompetitiva
- BCompetitiva
- CNo competitiva
- DInhibición mixta.
9¿La figura que representa la linearización de Lineweaver-Burk muestra una inhibición de tipo?
- ACompetitiva
- BAcompetitiva
- CInhición mixta
- DNo competitiva
10La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas está afectada por:
- ALa concentración de enzima y de su sustrato específico
- BEl pH y la Temperatura
- CLos cofactores, los inhibidores y los activadores
- DTodas son correctas
11Sobre la eficiencia catalítica: Sobre la eficiencia catalítica:
- ANunca depende de la afinidad de la enzima por el sustrato.
- BEs mayor cuanto mayor sea el valor de Km.
- CDepende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción.
- DDepende sólo de la afinidad de la enzima por el sustrato.
- EEs mayor cuanto mayor sea el valor de Kcat.
12La teoría de Michaelis y Menten sobre el mecanismo de actuación
enzimática supone:- ATodas las opciones anteriores son correctas.
- BAsume que el complejo EP está en equilibrio con la enzima libre.
- CAsume que la ruptura de ES para formar P es más rápida que la formación de ES.
- Dd. Asume la formación de un complejo EP.
- EAsume que la ruptura de ES para formar P es más lenta que la ruptura de ES para
dar E y S.
13Sobre la Vmax:
- ALa Vmax varía en función de la concentración de enzima.
- BVmax es la velocidad máxima que siempre alcanzan las reacciones.
- CVmax es alcanzada aproximadamente cuando la concentración de sustrato es el
doble - DNinguna de las opciones anteriores es correcta.
- EPara alcanzar la Vmax se requiere una concentración de sustrato igual al valor de
Km.
14Respecto a las enzimas:
- ALos catalizadores no biológicos tiene mayor especificidad y eficiencia que las
enzimas. - BSi no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de
moléculas. - CLas enzimas requieren pH muy ácidos o muy básicos.
- DNinguna de las opciones anteriores es correcta.
- EUna enzima, al igual que un catalizador, disminuye la velocidad de una
reacción.
- ALos catalizadores no biológicos tiene mayor especificidad y eficiencia que las
15Si un enzima tiene dos sustratos (S1 y S2) con valores de Km: KmS1 = 3x10-3 M, KmS2 = 3x10-1 M, entonces :
- APresenta mayor afinidad por el S1.
- BLos valores de Km no dan idea de afinidad de la enzima por el sustrato.
- CUn enzima no puede tener afinidad por dos sustratos diferentes.
- DPresenta la misma afinidad por los dos sustratos.
- EPresenta mayor afinidad por el S2.
16Una enzima tiene una Km = 5,3x10-6M cuando está fosforilada pero una
Km = 4,8x10-2M cuando no está fosforilada. ¿Qué efecto tiene la fosforilación
sobre dicha enzima?- ALa fosforilación no afecta a la actividad enzimática.
- BLa fosforilación produce una disminución de la afinidad de la enzima por el
sustrato. - CLa fosforilación inhibe la actividad enzimática.
- DNinguna de las opciones es correcta.
- ELa fosforilación produce un aumento de la afinidad de la enzima por el
sustrato.
17Sobre la representación de Lineweaver-Burk
- AEn la inhibición no competitiva las rectas de velocidad no se cruzan
- BLa ecuación describe una recta y corresponde a 1/Vo = Km/Kcat.
- CEn la inhibición acompetitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (-1/Km; 0).
- DEn la inhibición no competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto
(-1/Km; 0). - EEn la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (-
1/Km; 0).
18Respecto a las enzimas :
- ASi no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de
moléculas. - BTodas las opciones anteriores son correctas.
- CLos catalizadores no biológicos tiene menor especificidad y eficiencia que las
enzimas. - DLas enzimas no requieren pH muy ácidos o muy básicos.
- EUna enzima, al igual que un catalizador, aumenta la velocidad de una
reacción.
- ASi no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de
19Una unidad internacional de enzima, es la cantidad de enzima que transforma:
- AUn micromol de sustrato cada segundo
- BUn micromol de sustrato cada minuto
- CUna molécula de sustrato cada minuto
- DUna molécula de sustrato cada segundo
- EUn mol de sustrato cada minuto
20La inhibición del 2,3-bisfosfoglicerato sobre la fosfogliceromutasa que produce un aumento de la Km se podría clasificar como;
- AInhibición competitiva
- BInhibición no competitiva
- CInhibición acompetitiva
- DInhibición irreversible
- EInhibición incompleta
21Para una enzima que obedece a la cinética clásica, la presencia de un sustrato a concentración (S)=Km y de un inhibidor competitivo a concentración I=Ki, la velocidad inicial de la reacción deverá ser:
- A2/3 Vmax
- B1/3 Vmax
- C1/2 Vmax
- D1/4 Vmax
- E2/5 Vmax
22Respecto a la llamada constante de Michaelis, Km:
- AEs la inversa de la constante de afinidad entre enzima y sustrato
- BEs la constante de afinidad entre enzima y sustrato
- CLas dimensiones de Km son las de una velocidad
- DLas dimensiones de Km se expresan como molaridad
- ESi v=Vmax ello significa que [S]=Km
23Sobre la representación de Lineweaver-Burk:
- Aa. En la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0;
1/Vmax). - Bb. En la inhibición acompetitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0;
1/Vmax). - Cc. La ecuación describe una recta y corresponde a 1/Vo = Km/Kcat.
d. En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto
(0; 1/Vmax).
e. En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad no se cruza
- Aa. En la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0;
24Sobre la actividad catalítica enzimática:
- ALas enzimas disminuyen la velocidad de reacciones espontáneas.
- BLas enzimas, al igual que el sustrato, se degradan en el proceso catalítico.
- CLas enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones.
- DLos sustratos encajan en las enzimas como una llave y una cerradura
- EEl sustrato se convierte directamente a producto sin interaccionar con la
enzima.
25UNa enzima con EC 1.3.7.10 significa que es:
- ATransferasa
- BLiasa
- CIsomerasa
- DOxidoreductasa
- ELigasa
26Una reacción química catalizada por una enzima se ase activa a través de que la enzima:
- AConsigue un Ph óptimo
- BMantiene una cinética de primer orden
- COpera en condiciones de saturación de sustrato
- DDisminuye la energía de activación de los reactivos
- EFavorece que la reacción se produzca a una temperatura constante
27La presencia de iones metálicos en la molécula de determinadas enzimas
- AModifica sus constantes cinéticas
- BEs esencial para la actividad de la enzima
- CFavorece la unión al sustrato
- DAltera la disposición de los grupos funcionales de la enzima
28El pH del medio actúa sobre la actividad enzimática a través de:
- AModificar la velocidad de hidrólisis entre E y sustrato
- BModificar la Km del enzima
- CModificar la V inicial de la reacción
- DProducir una modificación química selectiva
- EModificar la Vmax de la reacción
29Una reacción química catalizada por una enzima se activa a través de que la enzima:
- AConsigue un pH óptimo
- BMantiene una cinética de primer orden
- COpera en condiciones de saturación de sustrato
- DDisminuye la energía de activación de los reactivos
30Sobre los cofactores y coenzimas seleciones una
- ALas coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas
- BLos cofactores suelen ser vitaminas
- CLos grupos prostéticos están unidos covalentemente a las enzimas
- DLa apoenzima es la parte no proteica de la holenzima
31Sobre los cofactores y coenzimas
- ALa apoenzima es la parte proteica de la holenzima
- BLos cofactores suelen ser vitaminas
- CLos grupos prostéticos están unidos mediante enlaces de hidrógeno a las enzimas
- DLas coenzimas siempre se unen covalentemnente a las enzimas
32El aumento de la concentración de sustrato en una reacción catalizada enzimaticamente
- AHAce que disminuya la Vmax por saturación de la enzima
- BNo la modifica la Vmáx
- CPuede cambiar la cinética de reacción de primer orden a orden cero
- DPermite que la Vmax se alcance aun cuando no toda la enzima esté bajo la forma ES
33La expresión Vmax [S]/(Km+[S])
- ARepresenta una cinética de orden cero
- BRepresenta una cinética de orden uno
- CSi [S] es muy grande representa una cinética de orden uno
- DSi [S] es muy grande representa una cinética de orden cero
34Respecto a la ec de Michelis.Menten [ v= Vmax [S]/(Km+[S]) ]
- APara [S] es muy pequeño representa una cinética de orden cero
- BPara [S] es muy grande representa una cinética de orden uno
- CPara que v = Vmax/20 es necesario que Km =19S
- DPAra que v = Vmax/20 es necesario que [S] =19Km
35Respecto a la llamada Km
- AEs la inversa de la constante de afinidad entre la enzima y el sustrato
- BEs la constante de afinidad entre la enzima y el sustrato
- CLas dimensiones de Km son la de una velocidad
- DLas dimensiones de Km se expresan como concentración Molar
36En el tipo de inhibición enzimática no competitiva
- ADisminuye tanto la Vmax como la Km
- BAumenta la Km de la reacción
- CLa Km no varía
- DLa Vmax no varía
Información
- Descripción
- Universidad Bioquímica Test sobre Catalisis enzimatica 36, creado por Ramón Andrade el 11/03/2024.
- Autor
- Ramón Andrade
- Idioma
- Español
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