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Flashcards

Rev Av 2 Eduardo

jo Dourado Portuguese 69 cards

2 - Regulação por fosforilação-defosforilaçã

Cards in this deck (69)

  1. 1Lig polipeptídicaDesidratação (condensação).
    Sai uma OH da carboxila e um H do grupo amina
  2. 2Peptídeos são ionizáveis?Sim! Ou seja, possuem
    curva de titulação
    característica
  3. 3Curva de titulaçãoNeste processo faz-se reagir um ácido com uma base para que se atinja o ponto de equivalência[refere-se ao momento em que o titulado reagiu completamente com o titulante.]. À medida que é adicionado o titulante ao titulado, o pH da solução (titulante+titulado) vai variar, sendo possível construir um gráfico desta variação, ao qual se dá o nome de 'curva de titulação'. O ponto de equivalência pode variar dependendo da concentração inicial do titulante e do titulado. A solução resultante, conterá o sal correspondente, e a formação de água.
  4. 4Funcionam em faixas de pH:ótimas. Todas as proteínas, inclusive enzimas, dependem do próton livre para a sua atuação, para manter sua conformação molecular e permitir o encaixe do substrato específico
  5. 5Após a ligação AA chamado de:Resíduo
  6. 6Estrutura primária: Estrut sec: Estrut. terc. Estrut quaternária- Resíduos de AA
    - Interação entre AA próx (estabilizantes)(entre cadeias Laterais)
    - Cadeias laterais dos resíduos distantes interagem e formam estrut espacial
    - Arranjo de estrut terc (ex. lig cov entre cisteínas[pontes dissulfeto])
  7. 7Grupo que não gira nos pepitídeos ligadosO do C [c dupla O]que se liga ao N[c H] do outro Resíduo de AA
  8. 8Sequenciamento de peptídeosDegradação de Edman
    Marca e remove apenas o
    resíduo N-terminal. Método ineficiente, permite sequenciamento de pequenas
    porções das moléculas.
    - Sequenciamento do RNAm é
    muito mais simples e preciso;
    permite sequenciar proteínas
    enormes
  9. 9Alfa glicose e Beta glicoseDurante a formação do anel, o O da carbonila que é convertido em grupamento hidroxila, será preso ou na parte superior do anel (no mesmo lado que o OH) ou abaixo do anel (no lado oposto desse grupo) no C2 Quando a hidroxila está abaixo, diz-se que a glicose está em sua forma alfa (α), e quando está acima, diz-se que a glicose está em sua forma beta (β).
  10. 10Proteínas OrtólogasTem mesma função, sequencia de AA q se repetem. Parentesco de animais. Qt > similaridade > parentesco
  11. 11Grupo prostético: Se for um lipídeo: Se for um íon: Se for grupo Heme:- componente não-proteico de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas.
    - Lipoproteína
    - Metaloproteína
    - Hemeproteína
  12. 12C alfaSe liga a Amina, a carboxila, ao H e ao grupo R. único ponto de rotacão da cadeia peptídica
  13. 13Angulo Fi: Angulo Psi:- Angulo de rotação entre o C alfa e N
    - Angulo de rotação resultante entre C alfa e C da carbonila
    Dizem respeito ao plano de lig
  14. 14Mudança de conformação:Lig sigma rotacionam e cadeia lateral gira (preferencia à conf. + estável)
  15. 15Titulação de um AA...
  16. 16Zivitélio:Grupo carregado + e - na msm molécula. Se comporta cm ác e cm base?
  17. 17como solventes organicos podem ser considerados agentes desnaturanteslevando a mud conformacionais e consequente desnaturação. Cadeias lat rapariga do solvente
  18. 18Desnaturantes: Como cada um pode ser agente desnaturante?calor, pH,
    solventes orgânicos, detergentes,
    uréia, cloreto de guanidina (GdnHCl)
  19. 19EnzimasCatalizadores biológicos:
    substâncias de origem biológicas
    que aceleram as reações químicas.
    As enzimas também controlam as
    vias metabólicas permitindo que o
    metabolismo se adapte a
    mudanças. Cada traço representa uma enzima
    • A maioria das enzimas são
    proteínas mas existem também
    moléculas de acido ribonucleico
    cataliticamente ativas chamadas
    ribozimas.
  20. 20Ribozimasmoléculas de acido ribonucleico
    cataliticamente ativas
  21. 21Atividade enzimáticaé quanto produto é
    produzido por tempo na presença da enzima em condições químicas
    definidas (temperatura, pH, composição de
    sais...) mmol / s ou mol /min
  22. 22Regulação da atvdd da enz pelo: 1 pelo produto:feedback negativo. enz atua sobre substrato S q vira P. o P interage c a enz q diminui sua atvdd (P se liga ao sítio ativo)
  23. 231.2 – Inibição pelo produto final da viaParecida com a 1, mas para chegar ao P há vários passos
  24. 242 - Regulação por fosforilação-defosforilaçã2 - Regulação por fosforilação-defosforilaçã
  25. 25Todas enzimas estão catalogadas num cadastro formado por quatro números. O primeiro indica: Os dois seguintes: O último indica:- qual das seis grandes classes de
    proteínas ela pertençe
    - indicam sub-classe e sub-subclasse
    - qual é a enzima propriamente dita
  26. 26reação não catlizada:Em solução, os reagentes A e B encontram-se hidratados e movem-se
    randomicamente.
    • Para que reajam é nescessário que colidam de forma favorável (colisão efetiva)
    • Quando colidem o complexo A-B passa por um estado de transição que requer
    energia para ser alcançado
    • Grande parte da energia de ativação é utilizada para remover parte das moléculas de
    água que formam a camada de hidratação em torno dos reagentes.
    • Em virtude desses limitantes a reação aconteçe em extensão muito pequena mesmo
    quando termodinâmicamente favorável.
  27. 27Reação catalizada:Enzimas são capazes de reunir os reagentes (substratos) dentro de seu centro ativo.
    • No centro ativo os substratos ficam numa orientação ótima para ao formação do intemediário
    de transição.
    • A ligação dos substratos ao centro ativo remove boa parte de suas camadas de hidratação.
    • A interação com os aminoácidos que formam o sítio ativo favorece a formação do
    intermendiário de transição.
    • Reunidos, esses fatores favorecem a formação do intermediário de transição e a reação em si
  28. 28Princípios de catálise enzimáticaa) Aproximação e orientação dos
    substratos
    b) Exclusão de água
    c) Estabilização do estado de
    transição
    d) Transferência de grupo
  29. 29Vmax:virtualmente todas as moléculas de enzima estão com seus sitios ativos ocupados
  30. 30Kmconcentração de substrato na qual a reação acontece na metade da velocidade máxima.
    No Km (constante de Michaelis) metade das moléculas de enzima presentes no meio de reação
    estão com seus sítios ocupados.
  31. 31quanto menor o Km:maior a afinidade da enzima pelo substrato. Km é uma medida da afinidade da enzima pelo substrato
  32. 32curva do Vmax:assíntota.
  33. 33grafico Vmax e Kmgrafico Vmax e Km
  34. 34Km=Vmax/2. projeta na V (eixoY) até chegar na assintota 1 e ver [] cprrepondente (eixoX)
  35. 35Cinética enzimáticaÉ o estudo de como a velocidade da enzima varia em função da concentração de substrato
  36. 36Grafico:Grafico:
  37. 37Inibição competitivaO Vmax n muda. Mas a [] de Substrato necessário aumenta!!!
    Se ligam ao síto ativo mas
    não podem ser convertidos
    em produto
     Como inibidor e substrato
    competem pelo mesmo sítio
    esse tipo de inibição é
    chamado competitiva.
     Podem ser retirados do sítio
    ativo por um excesso de
    substrato, portanto aumenta
    o Km mas não altera a
    velocidade máxmmm M klima
  38. 38Gráfico da Inibição competitivaGráfico da Inibição competitiva
  39. 39Inibição competitiva:compete com o substrato pelo sítio ativo. Aumenta Km
  40. 40Gráfico da Inibição competitiva ( simplificado )Gráfico da Inibição competitiva ( simplificado )
  41. 41amilase salivar quebra ligaçõesalfa 1-4 e alfa 1-6
  42. 42inibição não competitivainibidor tem afinidadade ao complexo enz/substrato. Impede a formação do P por acoplamento
    (Altera afinidade, Diminui Vmax, Diminui Km)
  43. 43Grafico da inibição nãom competitiva simplificadoGrafico da inibição nãom competitiva simplificado
  44. 44Inibição mista:Forma complexo enz/substrato/inibidor q se liga ao sítio ativo.
    Vmáx diminui Km aumenta
  45. 45Gráfico simples da inibição mista:Gráfico simples da inibição mista:
  46. 46AA nas proteínas sao isomerosL. a biologia é esquerda
  47. 47fosforilação à nível de substrato:produção de ATP
  48. 48Amilase salivar quebra:alfa 1->4 alfa 1->6
  49. 49qual a fonte de energia para o cérebro sem ser a glicose?qd o organismo está em cetose ele consegue usar corpo cetônico.
  50. 50Pq dá glicose na veia do bebum?O álcool pode gerar hipoglicemia por ser bastante energético(energia n aproveitada pelo corpo) levando a perca de apetite, agindo impossibilitando ingestão de energia e a gliconeogênese. O álcool etilico é metabolizado no fígado por duas reações de oxidação aumentando [NADH] gera desvio de intermediários da gliconeogênese p outros caminhos reduzindo síntese de glicose. Assim há a hipoglicemia, principalmente em indivíduos com pouco glicogênio hepático(primeira reserva q o organismo recorre).
    **NADH se empenha no álcool e falta nas outras vias
  51. 51De acordo com status energético e condições fisiológicas quais os caminhos que o piruvato pode ir:Krebs, ferm latica, ferm etílica
  52. 52EM hipóxia ou condições anaerobicasé reduzida a etanol
  53. 53No músculo em contração vigorosa (anaerobica)Fermentação até lactato nos eritrócitos(as duas regeneram NADH q vai atuar na glicólise)
  54. 54Hexocinase gera uma mudança conformacional na enz q gera umajuste induzido-> uma mudança conformacional q a enz sofre q aumenta a velocidade e afinidade da reação
  55. 55é chamada de etapa de regulação pqa etapa inversa só acontece na presença de outra enz
  56. 56Quais enzimas aumentam a expressão genica no cancer?as da via glicolítica
  57. 57Quando para o exercício o cristal de ác lático vãop o fígado, daí pode ir pro ciclo de core.. ou pode virar lactato e virar glicose
  58. 58Reações da fermentação alcoolicaPiruvato -><-Acetaldeído pela ação da TPP (tiamina pirofosfato);
    Acetaldeído-><-Etanol (gasta um NADH);
  59. 59A partir de:Glicerol, lactato e cadeias carbonicas dos AA q perdem amina. Oxalacetato pode sair do krebs e vir de ré na glicose(gliconeogenese)
  60. 60Gliconeogenesesíntese celular de glicose, acontece principalmente no fígado. É a glicose de ré. O organismo tem q expressar certas condições
  61. 61Condições para gliconeogÊneseSinais hormonais indicarem necessidade de glicose-Cel expressa enzima
  62. 62Oxidação da glicose pela via glicose fosfatoforma ribose 5 fosfato (forma nucleotídeos) forma NADPH
  63. 63O q pode se tornar ACoA(ponto comum de todas as vias oxidativas)Ac graxos, AA, piruvato
  64. 64Qual a sinalização para quebra de triglicerides: O q eles viram:via 2° mensageiro, hormonios glucagon e adrenalina
    Ac graxos simples->Vão pro sangue
    ->pro fígado
  65. 65Pq os corpos cetônicos são produzidos em excesso no diabetes e jejum prolongado?...
  66. 66Peroxissomos vai degradar ac graxo atéACoA
  67. 67Explique o modelo de gerar atp pelo gradiente de H+Na glicolise e krebs se produz NADH e FADH2(aceptores de eletrons). Na cadeia transp de eletrosn o NADH é oxidado no complex I fornecendo eletrons pro bombeamento de 4 protons p o espaço intermembranar. Os eletrons migram p ubiquinona daí p o Comp.III liberando mais 4 protons. Os eletrons restantes seguem para o Citocromo C e deste pro c IV liberando 2 H+. Por fim os elétrons encontraam O2
  68. 68Corpos cetonicosTodos tem =O
    Acetona (3C)
    Acetoacetato(4C e 2=O)
    B hidroxibutirato(4C e 1 =O e 1 OH)
  69. 69São produzidospelo fígado pela metabolização de ac graxos, principalmente durante jejum

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Flashcards on Rev Av 2 Eduardo, created by jo Dourado on 18/12/2018.
Created by
jo Dourado
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