ENZIMAS ALOSTERICAS

ENZIMAS ALOSTERICAS

1. Definición

   • Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo.

2. Estructuras de las Enzimas

   • Velocidad de Reacción
     • La velocidad V indica el número de moléculas del sustrato que se convierten en producto por segundo. Con concentraciones crecientes de sustrato[S], la enzima va acercándose asintóticamente a su velocidad máxima Vmax, pero nunca la alcanza.
   • Constante de Michaelis
     • Aunque es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que da Vmax, las enzimas pueden caracterizarse mediante la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
   • Energía de activación
     • Para que la reacción se lleve a cabo deben romperse algunos o todos los enlaces químicos de los reactivos para que puedan formarse los enlaces nuevos de los productos. Para que los enlaces lleguen a un estado que les permita romperse, la molécula debe retorcerse (doblarse o deformarse) en un estado inestable denominado
   • Cofactor
     • Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.

3. Función

   • A nivel global, las enzimas alostéricas se denominan como aquellas moléculas de origen orgánico, en las cuales pueden afectar los enlaces bioquímicos entre las proteínas y las enzimas. La acción de estas enzimas alostéricas se desarrolla mediante una infiltración en el núcleo molecular, por lo que dentro del organismo es responsable de la catálisis digestiva.