PROTEÍNAS LÁCTEAS

PROTEÍNAS LÁCTEAS

1. Aminoácidos

   • Cisteína el más importante por interacción y forma en que se modifica en proceso
   • AA voluminosos: cadenas cíclicas
   • Unión de 2 cisteínas dan 1 cistina
   • Calentamiento de leche libera triptófano, aa relacionado con sensaciones de relajación y saciedad

2. Estructura de proteínas

   • Primaria: secuencia de AA´s
   • Secundaria: arreglo espacial de AA adjuntos
     • α- hélice
     • β-laminar
     • β- barril
   • Terciaria: arreglo espacial de AA lejanos en su secuencia lineal

3. Dierencias en estructuras terciarias

   • Proteínas de suero: estructura terciaria altamente estructurada, globulares
   • Caseínas: estructura secundaria mínima, bastante abierta
   • Mucha estructura, fácil desnaturalización

4. Consecuencias de diferencias estructurales

   • Susceptibilidad a proteólisis (CN>PS)
   • Propiedades de interfase (emulsificantes, aerantes) : CN>PS
   • Estabilidad térmica: CN>PS
   • CN es susceptible a precipitación por Ca

5. Micelas de CN

   • A condiciones iónicas normales, las CN’s se organizan en micelas.
   • Múltiples modelos
     • Dalgleish
     • Submicela
     • Plato de spaghetti”
   • Características
     • La micela se considera como
       • Forma de exponer la parte hidrofìlica
       • Mecanismo de transporte de fosfato de calcio
     • Propiedades
       • Distancia promedio entre micelas 240 nm
       • Micelas por ml de leche 10^14 - 10^16
       • Contenido de agua 63%
       • Área superficial 8x10^10 cm2
       • Diámetro promedio 120 nm
     • Consideradas como esferas coloidales duras
       • Dispersión de luz y color blanco de leche
   • Estabilidad
     • Estables a procesos
       • Evaporación
       • Deshidrataciòn
       • Homogenización
       • Refrigeración
       • HTST, LTLT
     • Agregación micelar por
       • Congelación
       • Etanol 40%
       • Acidificación a pH 4.6
       • Hidrólisis de k-CN
       • Detergentes aniónicos
       • Tratamientos térmicos intensos
       • PAPH y HAP selectos
   • Rompimiento de k-CN por rennina
     • Queso: estómago de ternero liofilizado
     • Cuajo no afecta fosfato de calcio
     • ClCa aumenta cantidad de Ca en quesos
   • Formación de complejo B-CN
     • LTLT y HTST difieren en formación de complejo y tiempo de cuajo

6. ELECTROFORÉSIS

   • Para separar proteínas por tamaño, forma
   • No reductora no se cambia muestra
   • Reductora: proteína desnaturalizada

7. Interacción de k-CN/ k-carragenina

   • Importante para estabilizar helado, leche evaporada, leche de chocolate
   • k-CN forma gel débil en fase acuosa; interactúa con aa de carga positiva en k-CN
   • Nivel de uso 150-200 ppm

8. Proteínas en suero y método de obtención

   • Suero ácido
     • β−LG
     • α-LA
     • BSA
     • Inmunoglobulinas
     • Proteosa-Peptona
   • Suero dulce
     • CMP
     • Sólo parte de la protesa-peptona

9. Análisis de proteínas lácteas

   • Kjieldal, Dumas
   • Métodos de UV-Visible

10. Funciones

    • Nutrimentales
    • Fisiológicas
      • inmunoglobulinas, lactoferrina, lactoperoxidasa, fuente de péptidos activos biológicamente
    • Funcionales
      • gelación, espumante, actividad de superficie, reológicas, de retención de agua

11. Aplicaciones de PS

    • Estabilización de emulsiones
    • Formación de películas y recubrimientos
    • Texturizante y promotor de sabores en botanas
    • Texturizante en análogos de carne
    • Formación de hidrogeles y nanopartículas para suministrar medicamentos

12. Enzimas

    • Nativas o endógenas
      • Hidrolasas: plasmina, lipasa lipoproteica, fosfatasa alcalina
      • Oxidorreductasas: xantinoxidasa
      • Antimicrobiana: Lactoperoxidasa
    • Exógenas
      • Producidas por bacterias psicrótrofas
      • Fundamentalmente: proteasas y lipasas
    • Fosfatasa alcalina verifica pasteurización
    • Plasmina responsable de romper β−CN
    • Lactoperoxidasa exhibe actividad antimicrobiana