ENZIMAS

ENZIMAS

1. COMO FUNCIONAM

   • A maioria das moléculas biológicas tendem a ser estáveis (pH neutro, temperaturas amenas e ambiente aquoso).
   • As reações biológicas tendem a ser lentas se não catalisadas.
     • Ex: sinais nervosos, contração muscular.
     • Uma reação não catalisada requer mais energia para ser iniciada.
       • Sua velocidade é menor que a reação catalisada
     • Poucos resíduos estão envolvidos diretamente na reação, estão no centro catalítico -> toda a molécula, porém é necessária.
     • A atividade catalítica das enzimas depende da integridade da conformação proteica nativa.
       • Cofator
         • Componente químico adicional para o funcionamento enzimático
       • Coenzimas
         • Substâncias não proteicas que participam da reação
           • Ex: vitaminas
         • Algumas enzimas necessitam tanto de cofatores quanto de coenzimas.
           • Uma coenzima ou um cofator que ligue-se muito firmemente ou covalentemente a uma enzima chama-se Grupo prostético.
             • Grupo prostético + enzima = Holoenzima
             • Uma enzima completa, cataliticamente ativa junto com a sua coenzima e/ou cofator é denominada de Holoenzima.
               • A parte proteica destas enzimas é denominada de apoenzima ou apoproteína.
             • Ex: Anidrase carbônica
   • Diminui a energia de ativação
     • Acelera a reação
       • Não é degradada na reação
     • ENERGIA DE ATIVAÇÃO
       • Estado Basal
         • Alinhamento dos grupos
           • Cargas transitórias instáveis
             • Rearranjos de ligação
               • Transformações estruturais
                 • “ESTADO REATIVO”
                   • Estado de Transição

2. CLASSIFICAÇÃO

   • Adição do sufixo “Ase” ao nome dos seus substratos ou a uma palavra que descreve a sua atividade.
     • Oxidoredutases
       • Enzimas que catalisam transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de hidrogênio). Reações de oxi-redução
     • Transferases
       • Transferências de grupos entre duas moléculas.
     • Hidrolases
       • Catalisam reações de hidrólise.
         • Algumas hidrolases são pouco específicas, o que dificulta a nomenclatura mais específica das mesmas.
     • Liases
       • Formação de grupos a partir de dupla ligação. ▪ Adição de grupos a dupla ligações ▪ Formação de duplas ligações por remoção de grupos.
     • Isomerases
       • Transferência de grupos dentro das moléculas, gerando isômeros
     • Ligases
       • Formação de ligações C-C, C-S, C-O, e C-N através de ligações de condensação acopladas a hidrólise de ATP
         • ATP + L-glutamato + NH3 = ADP + phosphate + L-glutamine
       • Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, às custas de Energia (ATP).
   • Estrutura
     • Quaternária
       • Reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas.
       • Subunidades múltiplas
       • Padrões simétricos
     • OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, as enzimas as apresentam.

3. Os organismos devem ser capazes de

   • Autorreplicar
   • Catalisar reações químicas de forma eficiente e seletiva
     • Grande poder catalítico
       • Aceleram reações químicas
   • Ações Enzimáticas
     • Degradação de moléculas e nutrientes; ▪ Conservam e transformam energia química; ▪ Formam moléculas biológicas; ▪ Coordenam vias metabólicas

4. DOENÇAS

   • Pode haver uma deficiência ou mesmo ausência total de uma ou mais enzimas.
     • Intolerância a lactose
       • Deficiência do gene da lactase, que gera incapacidade de digerir a lactose
     • Albinismo
       • Deficiência da tirosinase, a qual para a produção de melanina.
   • Outras doenças podem ser causadas pela atividade excessiva de determinada enzima.
     • Fenilcetonúria
       • Defeito ou ausência da fenilalanina hidroxilase.