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1. São catalisadores biológicos, mediadores de quase todas as reações bioquímicas. Se uma enzima é quebrada em seus aminoácidos constituintes, a sua atividade é destruída. A estrutura proteica primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas se tornam essenciais para a atividade catalítica.

2. Oxirredutases; Transferases; Hidrolases; Liases; Isomerases; Ligases.

3. Endoenzimas e Exoenzimas.

4. Enzimas Intracelulares e Extracelulares

5. Enzimas Habituais (Constitutivas), Indutivas e Isoenzimas

6. Propriedades Gerais: Diferenças entre Enzimas e Catalisadores Químicos.

   • Velocidade da reação mais rápida. - 10^6 a 10^12 vezes maior que as não catalisadas.
     • Maior especificidade da reação: Grau de especificidade maior em relação a identidade dos seus substratos e dos seus produtos. Reações enzimáticas produzem subprodutos. Estereoespecificidade - Ação em grupos funcionais catalisando reações de uma forma estereoespecífica, formando apenas um dos possíveis enantiômeros.
       • Condições reacionais mais brandas: Temperatura e pH Desnaturação

7. Mecanismo de Ação

   • A reação enzimática ocorre em duas etapas: E + S ⇄ E S → P + E.
     • Modelo Chave-fechadura e Modelo do ajuste induzido
       • Energia de ativação: Quantidade de energia necessária para romper a configuração eletrônica estável de qualquer molécula específica.
         • DeltaG: Diferença de energia entre produtos e reagentes que não depende da energia de ativação.
           • Taxa da reação: A frequência de colisões que contém energia necessária para que a reação ocorra. Quando a taxa de reação aumenta o calor aumenta a frequência das colisões e o número de moléculas que atingem a energia de ativação. Com o reagente mais concentrado a distância entre as moléculas é menor.
             • As enzimas atuam de diversas formas: Diminuem a energia de ativação através da criação de um ambiente em que o estado de transição é estabilizado. Providenciam uma via alternativa. Reduzem a variação de entropia da reação, orientando os substratos facilitando a reação e na ausência de enzimas as moléculas colidem de forma aleatória.

8. Fatores que Influenciam a Ação Enzimática: Temperatura; pH; Concentração da enzima e Concentração do substrato

9. Reações Catalisadas por Enzimas

   • Em reações catalisadas por enzimas, esta atua diminuindo a energia de ativação. Mas não alteram o equilíbrio e nem o DeltaG. Embora a enzima participe da reação, ela não sofre nenhuma transformação. Poucas enzimas são capazes de catalisar a conversão de milhares de moléculas de substratos e produtos, atuando apenas em pequenas concentrações. O número de renovação é igual ao número de substratos convertidos em produto por uma única molécula em uma determinada unidade de tempo.

10. Inibição enzimática:

    • Inibidores são substâncias que reduzem a atividade de uma enzima, influenciando a ligação do substrato e podem ser classificadas como: Irreversível; Reversível Competitiva; Reversível Não Competitiva; Inibição Mista

11. Co-fatores: Uma parte das enzimas requerem componentes inorgânicos não protéicos em sua atividade, denominado cofator.

    • Coenzimas: Sua maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis, chamados de vitaminas. Podem ser classificadas em transportadoras de hidrogênio, e de grupos químicos.

12. Regulação de Atividade Enzimática: Pode regular as atividades de suas enzimas para coordenar seus processos metabólicos para responder a mudanças no meio. Pode ocorrer de duas maneiras: Controle da disponibilidade da enzima e Controle da atividade da enzima

13. Regulação enzimática: Algumas enzimas podem ter atividades reguladas, atuando como modulador do metabolismo celular, sendo essencial na coordenação dos processos metabólicos pela célula. Para isso possuem alguns mecanismos de controle: Indução; Retroinibição; Repressão catabólica.

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