Disgestão e absorção de proteínas

Disgestão e absorção de proteínas

1. Tudo começa quando a proteína chega no estômago

   • Enzimas proteolíticas: dois grupos. Endopeptidases: cliva ligações no meio da peptídica. Exemplos pepsina, tripsina.. Exopeptidases: cliva ligações nas extremidades da cadeia peptídica, exemplos: carboxipeptidases e aminopeptidase
     • As endopeptidases e exopeptidases agem simultaneamente e uma vez hidrolisada a proteína até aminoácido, estes são absorvidos e transportados para o fígado. Do fígado, parte delas são lançadas novamente na corrente circulatória e outra parte na produção de novas proteínas.
   • Desnaturação proteica: processo no qual ocorre a alteração tridimensional da proteína, nas suas estruturas quarternárias, terciárias ou secundárias, formando moléculas menores
     • Esse processo de desnaturação proteica forma moléculas menores de proteínas, como polipeptídeos: muitos resíduos de aminoácidos, oligopeptídeos: baixa quantidade de resíduos de aminoácidos e também aminoácidos livres
       • O bolo alimentar proteico vai para o Intestino Delgado para absorção
         • Na parte do fundo e antro do estômago começa o processo de inibição da secreção gástrica
           • O próton H+ estimula a Célula D e haverá a liberação de somatostatina que inibe a célula G para evitar a liberação de histamina
         • Intestino Delgado: enzimas pancreáticas secretas. Tripsinogênio, quimiotripsinogênio, pró-carboxipeptidades, pró-estastase e colagenase. Que são os zimogênios inativos
         • Na Secreção pancreática há a liberação zimogênios e tripsinogênios
           • O tripsinogênio é ativado pela enteropeptidase encontrada na mucosa intestinal para formar a tripsina. A enteropeptidase é secretada quando o quimo entra em contato com a mucosa intestinal
             • Tripsina: é um tipo de enzima que age nas proteínas que se encontram no quimo (massa de aspecto branco leitoso que corresponde ao bolo alimentar depois de no estômago se juntar com ácido clorídrico (HCl),
               • Ativa os zimogênios liberando enzimas pancreátivas ativas
                 • A Tripsina atua sobre o quimiotripsinogênio e a propreptidades, transformando-os em quimotripsina e peptidases ativas.
                   • Peptidase ou proteases: são enzimas que quebram ligações peptídicas entre os aminoácidos das proteínas. O processo é chamado de clivagem proteolítica, um mecanismo comum de ativação ou inativação de enzimas envolvido principalmente na digestão e na coagulação sanguínea. Como uma molécula de água é utilizada no processo, as proteases são classificadas como hidrolases.
                     • Exemplos
                       • As peptidases constituem uma grande família, dividida em endopeptidases ou proteínases e exopetidases, de acordo com a posição da ligação peptídica a ser clivada na cadeia peptídica. Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, entre as regiões N- e C-terminal. A presença de grupos α-amino ou α-carboxila tem um efeito negativo na atividade da enzima.
                       • As exopeptidases atuam somente nos finais das cadeias polipeptídicas na região N ou C terminal. Aquelas que atuam na região amino terminal livre liberam um único resíduo de aminoácido (aminopeptidases), um dipeptídeo (dipeptidil-peptidases) ou um tripeptídeo (tripeptidil-peptidases). As exopeptidases que atuam na região carboxi terminal livre liberam um único aminoácido (carboxipeptidases) ou um dipeptídeo (peptidil-dipeptidases).
             • Enteropeptidase: é uma enzima produzida pelas células do duodeno durante a passagem de alimento e responsável por catalisar tripsinogênio em tripsina.
         • Esse bolo alimentar vai sofrer ações das enzimas pancreáticas, tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidase, por exemplo
           • Essa quebra enzimática vai liberar moléculas menores de proteínas que vai facilitar a absorção nos eterócitos, essas moléculas são os dipeptídeos, moléculas com dois aminoácidos e o tripeptídeos, molécula com três aminoácidos na sua estrutura.
             • Enterócitos: Responsável pela absorção de nutrientes, no caso apresentado de nutriente proteico, apresenta microvilosidade que aumenta a superfície de contato. A digestão destas moléculas continua junto ao epitélio intestinal gerando dímeros de aminoácido que são transportados para dentro da célula.
             • Os dipeptídeos e os tripeptídeos utilizam um sistema de transporte diferente de aminoácidos isolados. Por serem polares, necessitam de uma carreador para realizar o transporte para o interior dos enterócitos.
               • Maior captação e mais facilidade pelo transportador ocorre pela maior cadeia lateral, isômeros L, Aminoácidos Neutros e Dipeptídeos
               • Menor captação pelo transportador ocorre quando temos cadeias menos, isômeros D, Aminoácidos ácidos ou básico e tripeptídeos
               • Temos moléculas aminoácidos que passam por difusão, difusão facilitada e transporte ativo. Os dipéptidos e o tripéptidos são transportados ativamente para o interior das células, enquanto os péptidos de maiores dimensões tem de ser hidrolisados ao nível da borbadura em escova, para serem depois absorvidos por transporte mediado.
                 • Absorção nos enterócitos: primeiras células que usam os aminoácidos absorvidos
                   • Aminácidos no interior da célula pode ter destinos diferentes e funções. Por exemplo:
                     • Metabolismo: energia
                     • Transportados pela veia porta
                     • Síntese proteica
                     • E o que são aminoácidos: são substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição dois grupos funcionais diferentes, uma carboxila e um grupo amino
             • Os dipeptídeos são hidrolisados, essencialmente, pelas enzimas peptidades citoplasmáticas o tripeptídeos sofrem a ação da peptidase citoplasmática, mas também das enzimas que ficam na bordadura em escova
   • HCl: ácido clórídrico
     • ATIVA
     • Células parietais ou células oxínticas são células epiteliais que secretam suco gástrico e fator intrínseco
       • O estímulo da produção de suco gástrico vem por meio da Gastrina, histamina, acetilcolina
   • Pepsina: A pepsina ativada pelo Hcl cliva na fenilanina, tirosina e triptofano, fazendo a digestão proteica
     • pepsinogênio: tipo de pepsina inativa. Será ativado quando tiver contato com o ácido clorídrico do suco gastrico
       • Células principais: é um tipo de célula do estômago que libera pepsinogênio
     • Digestão proteica
   • A principal função do estômago é transformar o bolo alimentar em quimo (massa pastosa de caráter ácido) e iniciar a digestão das proteínas através da produção de suco gástrico, além de absorver pequenas quantidades de água e as substâncias dissolvidas nela.