Receptores acoplados a enzimas

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Receptores acoplados a enzimas
  1. Son proteínas transmembrana que cuentan con dominios de unión al ligando en la superficie externa de la bicapa lipídica, su dominio citoplasmático actúa como una enzima o forma un complejo con otra proteína que actúa como enzima.
    1. RTK: principales receptores acoplados a enzimas
      1. Vías de señalización activadas por RTK
        1. Vía hormonal
          1. Receptores insulina
            1. Estructura:
              1. Cadena alfa y beta, la alfa es extracelular y contiene el sitio para unión con la insulina. La beta está formada por una región extracelular, una sola región transmembranosa y una región citoplásmica.
              2. Función:
                1. El receptor se relaciona con receptor para insulina (IRS), que suministran sitios para la unión de proteínas de señalización que contienen dominio SH2.
              3. Transporte de glucosa
                1. El transportador de glucosa GLUT4 realiza el transporte de glucosa dependiente de insulina en un proceso llamado translocación de GLUT4.
                  1. La transposición de GLUT4 depende de la activación de 3-cinasa de PI y Akt
                    1. El exceso de glucosa se almacena en forma de glucógeno, su síntesis se lleva a cabo por acción de la sintetasa del glucógeno.
                      1. La GSK-3 se desactiva después de la fosforilación de Akt. La activación de la vía de 3-cinasa de PI-PKB como reacción a la insulina --> descenso de la actividad de la cinasa de GSK-3; incrementa la actividad de la sintetasa del glucógeno.
                2. PI3K: fosforila fosfolípidos de inositol que luego se convierten en sitios de acoplamiento para proteínas de señalización intracelular.
                  1. La serina/treonina cinasa Akt o PKB, proteína relocalizada. Promueve el crecimiento y supervivencia celular y estimula el aumento de tamaño en la célula.
                  2. Vía directa
                    1. JAK-STAT
                      1. Hormonas y mediadores locales llamados citosinas se unen a receptores que activan proteínas STAT al ser activadas se dirigen al núcleo donde estimulan la transcripción génica.
                        1. se asocian con tirosincinasas citoplasmáticas denominadas JAK, que son activadas al unirse una citosina u hormona al receptor.
                  3. Tirosincinasas
                    1. Estructura y composición
                      1. Enzimas que fosforilan los residuos de la tirosina y los convierte en sustratos de proteínas.
                      2. Funciones
                        1. Funciones celulares:: crecimiento, división, diferenciación, supervivencia, unión con la matriz extracelular y migración celular
                      3. Composición
                        1. Dimerización: La unión de la molécula señalizadora determina que dos moléculas receptoras se aproximen entre sí y formen un dímero.
                          1. Mediado por ligando: ligandos tienen dos sitios de unión con el receptor y por eso un ligando se puede unir con dos receptores al mismo tiempo
                            1. Dominio PTB: dominio de unión con fosfotirosina
                              1. La actividad de cinasa se regula por la autofosforilación en los residuos de tirosina. Cuando el asa no está fosforilada, el sitio de unión no está libre lo que impide la entrada de ATP. Las proteínas de señalización que interactúan con las TK tienen dos dominios que se unen a los residuos de tirosina fosforilados
                            2. Mediada por receptor: ligando tiene solo un sitio de unión al receptor que induce un cambio en la conformación del receptor que forma un dímero
                              1. Dominio SH2: Src-homología 2)
                          2. Estructura
                            1. tiene un segmento transmembranoso que abarca la membrana sólo como una hélice a simple
                            2. Función
                              1. Iniciar la cascada de fosforilación
                                1. Ras-MAP: proteína de unión a GTP que se une por medio de una cola lipídica a la cara citoplasmática de la bicapa.
                                  1. Ciclo de proteínas Ras, se unen a por proteínas accesorias que regulan su actividad: 1) Proteínas activadoras de GTPasa (GAP). 2) Factores de intercambio de nucleótido de guanina (GEF). 3) Inhibidores de disociación del nucleótido de guanina (GDI).
                                2. Su dominio citoplasmático actúa como una proteincinasa de tirosina que fosforila cadenas laterales de tirosina de proteínas intracelulares.
                              2. Se activan por factores de crecimiento o por reguladores metabólicos
                                1. Respuestas a este tipo de receptores inducen a cambios que modifican la expresión génica.
                                  1. ¿De qué depende que algunas células puedan emplear directamente la glucosa, mientras que otras requieren de la participación hormonal?
                                    1. De la interacción entre el tipo de receptor y el ligando
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