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Description
Mind Map by Ana Paula Maldonado, updated more than 1 year ago
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Created by Ana Paula Maldonado
almost 7 years ago
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PROTEÍNAS
- * estuctura tridimensional caractrística, para desempeño de función específica *primera
estructura tridemensional mioglobina, estudio principal relación estructura-función. *
estructura tridimensional determinada por los tipos de aminoácidos y el orden en el que estan
en la cadena o la secuencia determina estructura primaria, otras zonas estructura
secundaria(disposición espacial concreta), estructura terciaria (estructuras regulares, disposicion
tridimensional conocida), estructura cuaternaria(complejos tridimensionales).
- NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTEÍNAS--->condiciones celulares
conformaciones limitadas, (estables).
Menor energía libre de Gibbs.
- si hay pérdida estructura celular,
no cumple su función
(DESNATURALIZACIÓN)
- clasificación segun los niveles: Globulares"lisozima"
(solubles medios acuosos,unica
estructura secundaria, hidrofobas,
cadenas largas), Fibrosas "colágeno" (se agrupan
formado triples hélices).
- clasificación segun los niveles: Globulares"lisozima"
(solubles medios acuosos,unica
estructura secundaria, hidrofobas,
cadenas largas), Fibrosas "colágeno" (se agrupan
formado triples hélices).
- si hay pérdida estructura celular,
no cumple su función
(DESNATURALIZACIÓN)
- EL INTERIOR DE LAS PROTEÍNAS ES HIDROFÓBICO: Las
interacciones hidrofóbicas tienen un papel muy
importante en la estabilización de la estructura
tridimensional de las proteínas.
- ESTRUCTURAS SECUNDARIAS FRECUENTES EN LAS PROTEÍNAS: La hélice alfa se estabiliza por enlaces
de puente de hidrógeno intracatenarios.:(Estructura helicoidal con un enrollamiento destrógiro). Los
enlaces de puente de hidrógeno crean una conexión en el conjunto de la hélice que hace que se transmita
el dipolo característico del enlace peptídico, carga postiva amino terminal, carga parcial negativa
extremo C terminal. % de esta estructura es muy variable.
- LAS LÁMINAS BETA SON ESTRUCTURAS PLEGADAS: su longitud varía entre 5 y 10
residuos. hay dos tipos dependiendo de la orientación de sus grupos amino y
carboxilo terminales: láminas beta paralelas, láminas beta antiparalelas.
- LOS GIROS BETA SON ESTRUCTURAS FRECUENTES: permiten que
se produzca un cambio en el sentido de la cadena polipeptídica.
las estructuras mas frecuentes son la tipo I y II permiten que la
molecula dopte estructura terciaria.
- LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS SE AGRUPAN
FORMANDO MOTIVOS QUE FORMAN ESTRUCTURAS
GLOBULARES O DOMINIOS: Los motivos proteicos son
combinaciones de varios elementos con estructura
secundaria definida.
- existen combinaciones de segmentos con
estructuras secundarias definidasque se
asocian con una disposición espacial
característica formando motivos que se repiten
en diferentes proteínas. motivos frecuentes(el
lazo beta-alfa-beta y el vértice alfa-alfa)
- varios motivos se pueden asociar
formando dominios que suelen ser
unidades funcionales.
- las proteínas pueden presentar uno
o varios dominios. las proteína de
membrana tienen un dominio
extracelular.
- las proteínas pueden presentar uno
o varios dominios. las proteína de
membrana tienen un dominio
extracelular.
- LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS SE AGRUPAN
FORMANDO MOTIVOS QUE FORMAN ESTRUCTURAS
GLOBULARES O DOMINIOS: Los motivos proteicos son
combinaciones de varios elementos con estructura
secundaria definida.
- LOS GIROS BETA SON ESTRUCTURAS FRECUENTES: permiten que
se produzca un cambio en el sentido de la cadena polipeptídica.
las estructuras mas frecuentes son la tipo I y II permiten que la
molecula dopte estructura terciaria.
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