18333028
Description
Mind Map by fernanda moreno, updated more than 1 year ago
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Created by fernanda moreno
almost 5 years ago
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HEMOGLOBINA Y TRANSPORTE DE
OXÍGENO
- Casi todo el oxígeno en la sangre está
contenido dentro de los eritrocitos, donde
está enlazado químicamente a la
hemoglobina
- Cada molécula de hemoglobina consta
de cuatro cadenas polipeptídicas
llamadas globinas
- y cuatro moléculas de pigmento
orgánicas en forma de disco, que
contienen hierro, llamadas hem
- Dos cadenas α idénticas,
cada una de 141 aminoácidos
de largo
- Dos cadenas β idénticas,
cada una de 146
aminoácidos de largo.
- Cada una de las cuatro cadenas
polipeptídicas está combinada con
un grupo hem.
- En el centro de cada grupo hem hay un átomo
de hierro, que puede combinarse con una
molécula de oxígeno
- En el centro de cada grupo hem hay un átomo
de hierro, que puede combinarse con una
molécula de oxígeno
- Cada una de las cuatro cadenas
polipeptídicas está combinada con
un grupo hem.
- y cuatro moléculas de pigmento
orgánicas en forma de disco, que
contienen hierro, llamadas hem
- Oxihemoglobina
- Derivado inestable y reversible de la
hemoglobina combinada con oxígeno.
Representa la forma transportadora de
oxígeno de la hemoglobina.
- Es cuando la oxihemoglobina se disocia
para liberar oxígeno hacia los tejidos,
el hierro hem aún se encuentra en la
forma reducida (Fe2+)
- Tiene hierro en el estado
oxidado (Fe3+, o férrico).
- Forma anormal de la
hemoglobina, el hem reducido
está combinado con monóxido de
carbono en lugar de con oxígeno
- Tiene dos cadenas γ en lugar de las
cadenas β (las cadenas γ difieren de las
cadenas β en 37 de sus aminoácidos
- Puede unirse al 2,3-DPG y, así, tienen
afinidad más alta por el oxígeno que la
hemoglobina de adultos
- Puede unirse al 2,3-DPG y, así, tienen
afinidad más alta por el oxígeno que la
hemoglobina de adultos
- Tiene dos cadenas γ en lugar de las
cadenas β (las cadenas γ difieren de las
cadenas β en 37 de sus aminoácidos
- Forma anormal de la
hemoglobina, el hem reducido
está combinado con monóxido de
carbono en lugar de con oxígeno
- Tiene hierro en el estado
oxidado (Fe3+, o férrico).
- Saturación porcentual
de oxihemoglobina
- Se mide para evaluar qué
tan bien los pulmones
han oxigenado la sangre
- Valor normal para la
sangre arterial es de
alrededor de 97% y se
mide con un oximetro de
pulso
- Valor normal para la
sangre arterial es de
alrededor de 97% y se
mide con un oximetro de
pulso
- Se mide para evaluar qué
tan bien los pulmones
han oxigenado la sangre
- Es cuando la oxihemoglobina se disocia
para liberar oxígeno hacia los tejidos,
el hierro hem aún se encuentra en la
forma reducida (Fe2+)
- Desoxihemoglobina
- Metahemoglobina
- Carboxihemoglobina
- Hemoglobina fetal
- Hemoglobina fetal
- Carboxihemoglobina
- Metahemoglobina
- Derivado inestable y reversible de la
hemoglobina combinada con oxígeno.
Representa la forma transportadora de
oxígeno de la hemoglobina.
- Cada molécula de hemoglobina consta
de cuatro cadenas polipeptídicas
llamadas globinas
- Concentración de
hemoglobina
- La capacidad de transporte de oxígeno
de la sangre entera está determinada
por su concentración de hemoglobina.
- Anemia
- Es debido a que su sangre no
está transportando suficiente
oxígeno al resto de su cuerpo
- Policitemia
- (Recuento alto de eritrocitos) la
capacidad de transporte de
oxígeno de la sangre aumenta
en consecuencia. Esto puede
ocurrir como una adaptación a
la vida a una altitud elevada.
- (Recuento alto de eritrocitos) la
capacidad de transporte de
oxígeno de la sangre aumenta
en consecuencia. Esto puede
ocurrir como una adaptación a
la vida a una altitud elevada.
- Es debido a que su sangre no
está transportando suficiente
oxígeno al resto de su cuerpo
- La producción de hemoglobina y de eritrocitos en la
médula ósea está controlada por una hormona
llamada eritropoyetina producida por los riñones en
respuesta a la hipoxia tisular.
- Anemia
- Reacciones de carga
y de descarga
- Reacción de carga
- Cuando a desoxihemoglobina
y el oxígeno se combinan para
formar oxihemoglobina. Se da
en los pulmones
- Reacción de
descarga
- Cuando la oxihemoglobina se disocia
para dar desoxihemoglobina y
moléculas de oxígeno libre. Ocurre en
los capilares sistemicos
- Cuando la oxihemoglobina se disocia
para dar desoxihemoglobina y
moléculas de oxígeno libre. Ocurre en
los capilares sistemicos
- Cuando a desoxihemoglobina
y el oxígeno se combinan para
formar oxihemoglobina. Se da
en los pulmones
- El grado al cual la reacción irá en cada dirección depende de dos factores:
- La PO2 del ambiente
- La afinidad, o fuerza de enlace, entre la
hemoglobina y el oxígeno.
- La PO2 del ambiente
- Curva de disociación de
oxihemoglobina
- Una ilustración gráfica del porcentaje
de saturación de oxihemoglobina a
diferentes valores de PO2
- Los valores en este gráfio se obtienen al
sujetar muestras de sangre in vitro a
diferentes presiones parciales de oxígeno
- Estos porcentajes de saturación de
oxihemoglobina pueden usarse entonces
para predecir cuáles serían los porcentajes
de descarga in vivo con una diferencia dada
de los valores de PO2 arteriales y venosos
- La curva de disociación de la
oxihemoglobina tiene forma de
S, o sigmoide
- La curva de disociación de la
oxihemoglobina tiene forma de
S, o sigmoide
- Estos porcentajes de saturación de
oxihemoglobina pueden usarse entonces
para predecir cuáles serían los porcentajes
de descarga in vivo con una diferencia dada
de los valores de PO2 arteriales y venosos
- Los valores en este gráfio se obtienen al
sujetar muestras de sangre in vitro a
diferentes presiones parciales de oxígeno
- Efecto del pH y la temperatura
sobre el transporte de oxígeno
- Efecto Bohr
- Relación entre el aumento en la
concentración de dióxido de
carbono o pH en la sangre y el
descenso de afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno.
- Cuando la afinidad de la hemoglobina
por el oxígeno se reduce, hay un poco
menos de carga de la sangre con oxígeno
en los pulmones, pero mayor descarga
de oxígeno en los tejidos
- Los tejidos reciben más
oxígeno cuando el pH de la
sangre está disminuido
- El dióxido de carbono
puede disminuir el pH
(mediante la formación
de ácido carbónico)
- Desviación de la
curva hacia la
derecha
- Indica una mayor
descarga de oxígeno
- Indica menos descarga pero
carga de un poco más de
oxígeno en los pulmones.
- Indica que un aumento de la
temperatura disminuye la afinidad
de la hemoglobina por el oxígeno
- Indica menos descarga pero
carga de un poco más de
oxígeno en los pulmones.
- Desviación de la curva
hacia la Izquierda
- Indica una mayor
descarga de oxígeno
- Desviación de la
curva hacia la
derecha
- El dióxido de carbono
puede disminuir el pH
(mediante la formación
de ácido carbónico)
- Los tejidos reciben más
oxígeno cuando el pH de la
sangre está disminuido
- Cuando la afinidad de la hemoglobina
por el oxígeno se reduce, hay un poco
menos de carga de la sangre con oxígeno
en los pulmones, pero mayor descarga
de oxígeno en los tejidos
- Relación entre el aumento en la
concentración de dióxido de
carbono o pH en la sangre y el
descenso de afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno.
- Efecto Bohr
- Efecto del 2,3-DPG sobre el
transporte de oxígeno
- Los eritrocitos deben obtener energía por medio del
metabolismo anaeróbico de glucosa. En un cierto
punto de la vía glucolítica, ocurre una “reacción
colateral” en los eritrocitos que da por resultado un
producto singular —el ácido 2,3-difosfoglicérico
(2,3-DPG).
- La enzima que produce
el 2,3-DPG es inhibida
por la oxihemoglobina.
- Cuando la concentración de
oxihemoglobina está
disminuida, la producción de
2,3-DPG está aumentada.
- Este incremento puede ocurrir cuando la
concentración total de hemoglobina es
baja (en presencia de anemia) o cuando la
PO2 es baja (a una altitud elevada
- El 2,3-DPG se une a la
desoxihemoglobina y la hace más
estable, lo que favorece la conversión
de la oxihemoglobina en
desoxihemoglobina.
- El 2,3-DPG se une a la
desoxihemoglobina y la hace más
estable, lo que favorece la conversión
de la oxihemoglobina en
desoxihemoglobina.
- Este incremento puede ocurrir cuando la
concentración total de hemoglobina es
baja (en presencia de anemia) o cuando la
PO2 es baja (a una altitud elevada
- Cuando la concentración de
oxihemoglobina está
disminuida, la producción de
2,3-DPG está aumentada.
- La enzima que produce
el 2,3-DPG es inhibida
por la oxihemoglobina.
- Los eritrocitos deben obtener energía por medio del
metabolismo anaeróbico de glucosa. En un cierto
punto de la vía glucolítica, ocurre una “reacción
colateral” en los eritrocitos que da por resultado un
producto singular —el ácido 2,3-difosfoglicérico
(2,3-DPG).
- Una ilustración gráfica del porcentaje
de saturación de oxihemoglobina a
diferentes valores de PO2
- Reacción de carga
- La capacidad de transporte de oxígeno
de la sangre entera está determinada
por su concentración de hemoglobina.
- Defectos hereditarios de la
estructura y función de la
hemoglobina
- Anemia de células
falciformes
- Se hereda el gen afectado de cada progenitor, y
produce hemoglobina S en lugar de hemoglobina A
normal. La hemoglobina S difi ere de la hemoglobina A
en que un aminoácido es sustituido por otro (un ácido
glutámico por una valina) en las cadenas β de la
hemoglobina, debido a un cambio de base única en el
DNA del gen que codifica para las cadenas β.
- También reduce su flexibilidad, que
obstaculiza su capacidad para pasar a través
de vasos estrechos y, así, reduce el fl ujo
sanguíneo a través de órganos
- También reduce su flexibilidad, que
obstaculiza su capacidad para pasar a través
de vasos estrechos y, así, reduce el fl ujo
sanguíneo a través de órganos
- Talasemia
- Talasemia α hay decremento de la
síntesis de las cadenas α de
hemoglobina
- Talasemia β la síntesis de cadenas β
está alterada. La talasemia β puede
originarse por más de 200
mutaciones puntuales en el DNA, así
como por deleciones de DNA raras
- Talasemia β la síntesis de cadenas β
está alterada. La talasemia β puede
originarse por más de 200
mutaciones puntuales en el DNA, así
como por deleciones de DNA raras
- Talasemia α hay decremento de la
síntesis de las cadenas α de
hemoglobina
- Se hereda el gen afectado de cada progenitor, y
produce hemoglobina S en lugar de hemoglobina A
normal. La hemoglobina S difi ere de la hemoglobina A
en que un aminoácido es sustituido por otro (un ácido
glutámico por una valina) en las cadenas β de la
hemoglobina, debido a un cambio de base única en el
DNA del gen que codifica para las cadenas β.
- Mioglobina muscular
- Es un pigmento rojo que se
encuentra de manera exclusiva
en células de músculo estriado
- La mioglobina es similar a la
hemoglobina, pero tiene un
hem en lugar de cuatro
- La mioglobina tiene una afinidad
más alta por el oxígeno que la
hemoglobina y, por consiguiente, su
curva de disociación está a la
izquierda de la curva de disociación
de la oxihemoglobina
- La curva de mioglobina es
rectangular, lo que indica que el
oxígeno sólo se liberará cuando la
PO2 se hace muy baja.
- La curva de mioglobina es
rectangular, lo que indica que el
oxígeno sólo se liberará cuando la
PO2 se hace muy baja.
- La mioglobina tiene una afinidad
más alta por el oxígeno que la
hemoglobina y, por consiguiente, su
curva de disociación está a la
izquierda de la curva de disociación
de la oxihemoglobina
- La mioglobina es similar a la
hemoglobina, pero tiene un
hem en lugar de cuatro
- TRANSPORTE DE DIÓXIDO DE
CARBONO
- El dióxido de carbono es
transportado por la sangre
en tres formas:
- CO2 disuelto en el plasma: el dióxido de carbono es
alrededor de 21 veces más soluble que el oxígeno en
el agua, y aproximadamente una décima parte del
CO2 sanguíneo total está disuelto en el plasma
- Carbaminohemoglobina: alrededor de una quinta
parte del CO2 sanguíneo total se transporta fi jo a
un aminoácido en la hemoglobina (la
carbaminohemoglobina no debe confundirse con
la carboxihemoglobina, que se forma cuando el
monóxido de carbono se une a los grupos hem de
la hemoglobina,
- Ion bicarbonato, que explica la mayor parte del
CO2 transportado por la sangre
- El dióxido de carbono puede
combinarse con agua para
formar ácido carbónico
- Debido a la acción catalítica de
la enzima anhidrasa carbónica
- Acumulación de concentraciones de
ácido carbónico dentro de los
eritrocitos favorece la disociación de
estas moléculas hacia iones hidrógeno
- El interior del eritrocito gana una
carga positiva neta, lo cual atrae
iones cloruro (Cl−), que entran a los
eritrocitos a medida que sale HCO3 −
- Opera un cambio de cloruro inverso en los
capilares pulmonares para convertir el
ácido carbónico en H2O y gas CO2, que se
elimina en el aire espirado
- Opera un cambio de cloruro inverso en los
capilares pulmonares para convertir el
ácido carbónico en H2O y gas CO2, que se
elimina en el aire espirado
- El interior del eritrocito gana una
carga positiva neta, lo cual atrae
iones cloruro (Cl−), que entran a los
eritrocitos a medida que sale HCO3 −
- Debido a la acción catalítica de
la enzima anhidrasa carbónica
- El dióxido de carbono puede
combinarse con agua para
formar ácido carbónico
- Ion bicarbonato, que explica la mayor parte del
CO2 transportado por la sangre
- Carbaminohemoglobina: alrededor de una quinta
parte del CO2 sanguíneo total se transporta fi jo a
un aminoácido en la hemoglobina (la
carbaminohemoglobina no debe confundirse con
la carboxihemoglobina, que se forma cuando el
monóxido de carbono se une a los grupos hem de
la hemoglobina,
- CO2 disuelto en el plasma: el dióxido de carbono es
alrededor de 21 veces más soluble que el oxígeno en
el agua, y aproximadamente una décima parte del
CO2 sanguíneo total está disuelto en el plasma
- El dióxido de carbono es
transportado por la sangre
en tres formas:
- Es un pigmento rojo que se
encuentra de manera exclusiva
en células de músculo estriado
- Anemia de células
falciformes
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