ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

1. ESTRUCTURA PRIMARIA

   • La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados
     • Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas
       • Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.
         • Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos
           • Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino el C= y el C del grupo carboxilo Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)
   • Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte) sino también en el estudio de enfermedades genéticas.
     • Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
       • Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300.
         • Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

   • La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
     • Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H).
       • De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
   • ESTRUCTURAS
     • HELICE ALFA
       • En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
         • Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada hélice
     • HOJA BETA
       • Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele representarse como una flecha.
         • En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
           • Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β
     • GIROS BETA
       • Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta.
         • Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido
     • HELICE DE COLAGENO
       • Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno.
         • El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.
           • Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres aminoácidos.
     • LAMINAS BETA
       • Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios
         • Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura
           • Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

3. ESTRUCTURA TERCIARIA

   • Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas.
     • La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
       • Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
   • Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
     • Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso
       • en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda
     • Proteínas con estructura terciaria de tipo globular,
       • más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.
   • Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
     • Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen.
       • Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:
         • COVALENTES
           • Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
         • NO COVALENTES
           • Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
             • 1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto
               • 2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
                 • 3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
                   • 4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
   • Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas
     • Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios.
       • Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.

4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

   • Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
     • La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes
       • La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad
   • La estructura cuaternaria debe considerar:
     • El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero
     • La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
   • Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:
     • Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
       • Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
         • • Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
           • Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funciona

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