Hemoglobina

Hemoglobina

1. Composición

   • 4 globulinas
   • Proteína cuaternadia
   • 4 grupos hemo con centro de hierro ferroso
   • AA: Histidina

2. Haptoglobina

   • Reconoce el Hb libre y se une a CD163 del macrófago para fagocitar la Hb.

3. Tipos de hb

   • Desoxihemoglobina (sin O2)
   • Oxihemoglobina (O2)
   • Carbaminohemoglobina (CO2)
   • Carboxihemoglobina (CO)
   • Metahemoglobina (Fe férrico)
   • Sulfohemoglobina (H2S)

4. Enzimas importantes de la síntesis de hemo

   • ALA sintasa
     • Succinyl-CoA+Glicina --- ALA.
   • ALA deshidratasa
     • ALA---Porfobilinógeno. Requiere de Zinc
   • Uroporfirinógeno sintasa
     • Cierra el anillo
   • Ferroquetalasa
     • Une el Fe2+ a protoporfirina para formar hemo. Requiere de Zinc

5. Efecto alostérico positivo

   • Forma T: DesoxiHb (baja afinidad)
   • Forma R: OxiHb (alta afinidad)
   • La molécula de Hb puede unir 4 moléculas de O2 y tiene mayor afinidad por cada molécula de O2 unida posteriormente. La mioglobina es monomérica y por lo tanto no muestra cooperatividad positiva.

6. Efecto alostérico negativo

   • En el pulmón: Unión de los oxígenos a la Hb→Desprotona AA→ ↑Afinidad por la O2 Tejido: ↓PO2 y pH (↑protones)→↓Afinidad por O2→Libera O2
     • Efecto Borr
       • El aumento de protones disminuye la afinidad de la Hb por O2
     • Efecto Hamburguer
       • El CO2 se transporta en el plasma principalmente como HCO3-, desplazando el cloruro al eritrocito para conservar la electroneutralidad.
     • 2-3 DPG
       • Estabilizador efecto T. Facilita liberación, menor afinidad por O2.