Inmunoglobulinas. Estructura y función.

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Mind Map on Inmunoglobulinas. Estructura y función., created by Blanca Woo on 02/05/2016.

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Inmunoglobulinas. Estructura y función.
1 Al fijar sus antígenos cognados, las inmunoglobulinas de superficie pueden iniciar una cascada de procesos de señalización que quizá culminen en activación de célula B, proliferación clonal y generación de células plasmáticas.
1.1 Las inmunoglobulinas poseen actividades biológicas secundarias que son fundamentales para la defensa del huésped. Éstas incluyen su propiedad para funcionar como opsoninas, para activar la cascada del complemento o cruzar la barrera placentaria.
2 Las inmunoglobulinas secretadas como resultado funcionan entonces como anticuerpos, desplazándose a través de los líquidos de los tejidos para buscar y fijar los antígenos específicos que desencadenaron su producción.
2.1 Las inmunoglobulinas son una familia enorme de glucoproteínas relacionadas, pero no idénticas. Se estima que cada persona tiene la capacidad de producir cuando menos 108 moléculas de anticuerpos distintas, cada una con sus propiedades distintivas propias.
3 Las dos características fundamentales de las inmunoglobulinas como proteínas fijadoras de antígeno son la especificidad de cada una de ellas para una estructura antigénica particular, y su diversidad como grupo.
3.1 Los anticuerpos son moléculas bifuncionales en cuanto a que se fijan específicamente a antígenos, y también inician una diversidad de fenómenos secundarios como activación del complemento, opsonización o transducción de la señal que no están relacionados con su especificidad fijadora de antígeno.
3.2 Cada molécula de inmunoglobulina está constituida por dos tipos diferentes de polipéptidos. Los mayores, llamados cadenas pesadas, son aproximadamente dos veces más grandes que las cadenas ligeras (menores.
3.3 Las cadenas se mantienen unidas por fuerzas no covalentes y también por puentes covalentes de disulfuro entre las cadenas; esto forma una estructura bilateralmente simétrica
3.3.1 Las cadenas pesadas y ligeras de polipéptidos se forman por varios dominios globulares plegados, cada uno de 100 a 110 aminoácidos de longitud y con un enlace de disulfuro único entre las cadenas
3.3.1.1 La clase de la cadena H determina la clase de la inmunoglobulina; por tanto, hay cinco clases de esta última: IgG, IgA, lgM, lgD e IgE
3.3.1.1.1 La inmunoglobulina G (lgG) representa aproximadamente 75% de las inmunoglobulinas séricas totales del adulto normal, y es el anticuerpo más abundante que se produce durante las respuestas inmunitarias humorales secundarias en la sangre
3.3.1.1.1.1 La IgG es la única clase de inmunoglobulina que puede cruzar la placenta en el humano y se encarga de la protección del recién nacido durante los primeros meses de vida
3.3.2 El dominio N-terminal en un polipéptido de cadena pesada o ligera se llama región variable y se abrevia como Vh o Vl
3.3.2.1 La inmunoglobulina A (lgA) es la predominante producida por las células B en placas de Peyer, anúgdalas y otros tejidos linfoides submucosos. Por tanto, aunque representa sólo de 10 a 15% de las inmunoglobulinas del suero, es la clase de anticuerpo más abundante que se encuentra en saliva, lágrimas, moco intestinal, secreciones bronquiales, leche, líquido prostático y otras secreciones
3.3.3 Los otros dominios se denominan en conjunto región constante y se abrevian como CH o CL
3.3.3.1 La inmunoglobulina M (lgM) constituye aproximadamente 10% de las inmunoglobulinas normales del suero y en condiciones normales es secretada como un pentámero con cadena J
3.3.3.1.1 La lgM es también la inmunoglobulina fijadora de complemento más eficaz: una molécula de lgM fija al antígeno es suficiente para iniciar la cascada del complemento.
3.3.4 Dentro de una unidad de inmunoglobulina, las cadenas pesada y ligera se alinean de manera paralela. Cada dominio VH siempre está ubicado en un punto directamente adyacente a un dominio VL y dicho par de dominios juntos forman un sitio de unión de antígeno.
3.3.4.1 La inmunoglobulina E (lgE) tiene importancia extrema desde el punto de vista clínico debido a su participación central en los trastornos alérgicos
3.3.4.1.1 Los valores aumentados de IgE en el suero también pueden significar infestación por helmintos o algunos otros tipos de parásitos multicelulares
3.3.5 Cada unidad básica de cuatro cadenas contiene dos sitios de unión de antígeno separados, pero idénticos: es divalente con respecto al enlace de antígenos.
3.3.5.1 lgD se encuentra casi siempre en las superficies de los linfocitos B que también tienen IgM de superficie, pocas veces se secretan cantidades significativas en condiciones normales y sólo se hallan rastros de ella en la sangre
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