Flashcards
Tarea resumen . Clase 11
Flashcards do conjunto (23)
- 1Especificidad en las enzimasSe refiere a que las enzimas son especificas para su sustrato es decir el sitio activo de las enzimas esta de tal forma que solo un sustrato especifico se pueda unir.
- 2Características del Sitio ActivoEl sitio activo es una hendidura tridimensional. El sitio activo une al sustrato por enlaces débiles (interacciones electrostáticas, puentes de hidrogeno y fuerzas de Van de Waals). El sitio activo une específicamente al sustrato.
- 3Teoría llave - cerraduraLa propuso Emil Fischer en 1890. Nos dice que el sitio activo ya tiene preformado la forma del sustrato, lo que permite la especificidad de las enzimas. Como las piezas de rompecabezas. Fue valido por poco tiempo
- 4Modelo de Ajuste-inducidoLo propuso Daniel Koshland. En este modelo la unión del sustrato modifica la estructura del sitio activo y una ves que se modifica es posible que se lleve acabo la acción. Es un modelo mas reconocido, parcialmente mas aceptado.
- 5Cinética EnzimáticaEs el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Nos explica el porque de la unión enzima-sustrato da como resultado un producto. Hay enzimas mas eficientes en convertir el sustrato en productos que otras y se explica a través de la cinética enzimática o la medición de la actividad de la enzima.
- 6Enzimas NO AlostéricasNo presentan sitio alostérico, únicamente tienen sitio activo. Siguen la cinética de Michaelis-Menten . Las representa una grafica en forma de hipérbola. Van a presentar diferentes velocidades de reacción, dependiendo de su afinidad por el sustrato. No tienen un papel regulatorio en el metabolismo, su función es acelerar o reducir la reacción.
- 7Cinética de Michaelis-MentenLa enzimas no alostéricas tienen una cinética de Michaelis-Menten. Este tipo de graficas se conoce como hipérbola y es característica de las enzimas no alostéricas.
- 8Ecuación de Michaelis-MentenLa ecuación de Michaelis-Menten describe como varia la velocidad de la reacción en función de la concentración de sustrato. En donde:
Vo= Velocidad de reacción inicial.
Vmax: Velocidad máxima.(Nos habla en que momento se satura la enzima).
KM=Constante de Michaelis-Menten
(S): concentración del sustrato.
NOTA: La enzima es una constante en la reacción enzimática ya que nunca se destruye. Lo único que se modifica es la concentración del sustrato y producto. - 9Constante de Michaelis-Menten (KM)Es un parámetro enzimático. La KM es única para cada enzima y es independiente de la concentración de sustrato. Describe las propiedades de la interacción enzima-sustrato y refleja la afinidad de la enzima por el sustrato. La KM es igual a la concentración de sustrato y es la mitad de la velocidad máxima.
- 10KM pequeñaIndica afinidad elevada de la enzima por el sustrato. Se va a saturar muy rápido porque la enzima se va a unir al sustrato muy rápidamente.
- 11KM grandeIndica una afinidad baja de la enzima por el sustrato Esta enzima no se va a saturar tan rápidamente.
- 12TemperaturaEs una factor que afecta la velocidad de la reacción. A temperaturas mayores a 50 grados centígrados la mayoría de las enzimas comienzan a desnaturalizarse. La temperatura muy elevada y muy baja afecta la función de la enzima y la estructura secundaria y terciaria y por ende afecta su funcionalidad. La temperatura optima de reacción en nuestro cuerpo esta entre 336 a 37.5 grados centígrados.
- 13pHEs un factor que afecta la velocidad de la reacción. Cada enzima tiene un pH optimo en donde alcanza la actividad enzimática máxima. Por ejempló las enzimas de la boca, estomago e intestino , tienen un pH optimo, es decir que su pH depende de el lugar donde se encuentre y la función que realice. Si funcionan de manera correcta el metabolismo no se va a detener.
- 14Inhibición ReversibleUnión no covalente de moléculas pequeñas o proteínas de la enzima. Unión débil. La componen la inhibición acompetitiva, la inhibición competitiva y la inhibición mixta.
- 15Inhibición competitivaEs una inhibición reversible. Un inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Los inhibidores competitivos son similares ala sustrato. Se unen al sitio activo. La velocidad máxima no se modifica y la KM aumenta.
- 16Inhibición acompetitivaEs una inhibición reversible. Un inhibidor competitivo se une al complejo enzima-sustrato, en un sitio cercano al sitio activo.. El inhibidor acompetitivo disminuye la velocidad máxima y KM. El inhibidor acompetitivo disminuye la formación de producto.
- 17Inhibición mixta (inhibición no acompetitiva)Es una inhibición reversible. Este inhibidor se une a la enzima y el complejo enzima-sustrato. La velocidad máxima disminuye forma menos producto. KM aumenta perdiendo afinidad por su sustrato.
- 18Inhibición reversibleSucede cuando el inhibidor reacciona con residuos del sitio activo. Se une covalentemente. Se encuentra en la almendra amarga ya que tiene cianuro y por ende inhibe a la citocromo oxidasa.
- 19Inhibidores irreversiblesAlgunos tienen reacciones positivas en nuestro cuerpo. Los inhibidores irreversibles forman un enlace covalente con la enzima. Pueden ser fármacos (inhibidores suicidas) y Iones metálicos (mercurio o plomo)
- 20Enzimas Alostéricas o enzimas regulatoriasSon enzimas que regulan el flujo a través de las rutas metabólicas. No siguen la cinética de Michaelis-Menten . Adicionalmente al sitio activo cuentan con un sitio alostérico. Nos hablan de la finidad de las enzimas y que el inhibidor alostérico al unirse al sitio alostérico cambia su forma.
- 21Regulación de las enzimas alostéricas por sus productos. (RETROALIMENTACION)Punto 1: Usualmente en el metabolismo , la primera reacción es la que esta catalizada por una enzima alostérica
Punto2: Como es una enzima alostérica tiene sitio activo y sitio alostérico. El regulador o inhibidor del sitio alostérico, usualmente es el producto de la ruta metabólica por que el producto (F) no se puede almacenar y se necesita en pocas cantidades .Por lo tanto cuando se acumule el producto (F) va a actuar el producto como un inhibidor alostérico, se une a la primera encima y la va a desactivar.
- 22Efectos positivos y negativos de las enzimas alostéricas.El sitio alostérico sirve para acelerar a la enzima o inhibirla.
- 23RegulaciónEfecto Homotròpico: Cuando los ligandos son idénticos. Usualmente son efectores positivos (moléculas que van a activar a la enzima alostérica)
Efecto Heterotrópico: Cuando la unión de un ligando afecta la unión de otro sitio diferente . Se va a unir el inhibidor que afecta a la enzima alostérica.
NOTA: Cuando hablamos de ligandos nos referimos a los efectores alostéricos
Una enzima que posea uno o mas sitios alostéricos puede ser regulada por compuestos no alógenos del sustrato dando lugar a:
Retro inhibición (A) : El producto inhibe a la enzima alostérica.
Retro activación (B) : El producto activa a la enzima alostérica.
Activación hacia delante: Aquí la enzima alostérica seria la enzima 3 y se activa por la acumulación de uno de los productos de la ruta metabólica.
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- Rodriguez Alvarado Valeria Grupo: 1102
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- Valeria Rodriguez Alvarado
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