Proteínas

Proteínas

1. FUNÇÕES

   • catalizadora
   • Transporte
   • Contração
   • Proteção
   • Hormonal
   • Estrutural

2. ESTRUTURA

   • Primária
     • Sequencia Linear, ligados por Peptídios
   • Secundária
     • Alfa- Hélice, ligações de hidrogênio
   • Terciária
     • Envolvimento Tridimensional de um Polipeptídeo
   • Quartenária
     • Só existe quando uma PTN possuí duas ou mais estruturas

3. NUTRICIONAL

   • Completa
     • Contem Todos os AA essenciais, em quantidade adequada para o crescimento e manutenção
   • Parcialmente Completa
     • Fornecem AAs em quantidades suficientes apenas à manutenção orgânica
   • Totalmente incompleta
     • Não fornecem AAs essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para manutenção orgânica

4. DESNATURALIZAÇÃO

   • Temperatura
   • Irradiação
   • Presão
   • solvente orgânico
   • PH

5. Moléculas mais abundante e com maior diversidade de funções

   • Quase todos os processos vitais dependem dessa classe de moléculas

6. São polímeros de aminoácidos ( AA)

   • Aminoácidos
     • São compostos por um grupo AMINO, um grupo CARBOXILA, um CARBONO ALFA e uma cadeia lateral ( grupo R)
     • Classificação de acordo com as propiedades químicas
       • APOLARES (Hidrofóbicos)
         • Glicina; Alanina; Valina; Leucina; Isoleucina; Metionina; Prolina; Fenilalanina; Triptofano
       • POLARES (Hidrofilicos)
         • Com CARGA NEGATIVA (Ácidos)
           • Aspartato; Glutamato
         • Com CARGA POSITIVA (Básicos)
           • Lisina; Arginina; Histidina
         • SEM CARGA
           • Serina; Treonina; Cisteína; Asparagina; Glutamina; Tirosina
     • Grupo Ionizado
       • Protonado (-COOH, -NH3)
       • Desprotonado (-COO,-NH)
     • Livres não têm poderes tamponantes significativos em PH fisiológico
       • Componentes de certas PTN participam de maneiras decisivas dos sistemas de tamponamento. Ex: Tamponamento do sangue, Hemoglobina
     • Podem formar polímeros pela ligação do grupo Carboxila + Amino, Chamado de LIGAÇÃO PEPTIDICA
       • Muitos PEPTÍDIOS desempenham funções importantes, atuando como HORMÔNIOS, ANTIBIÓTICOS, AGENTES REDUTORES
     • ESSENCIAIS
       • O corpo não produz, mas é fundamental para o seu bom funcionamento. Adquire através da alimentação
         • Fenilalanina; Triptofano; Valina; Leucina; Isoleucina; Metionina; Treonina; Lisina
       • Cadeia Ramificada
         • são parte dos 9 aminoácidos essenciais.
     • NÃO ESSENCIAIS
       • São produzidos pelo organismo humano em q de suficiente para atender demanda orgânica
         • Alanina; Ácido Aspártico; Ácido Glutâmico; Asparagina
     • CONDICIONALMENTE ESSENCIAL
       • em algumas situações clínicas, ocorre o aumento dos seus requerimentos, como sua q de não é suficiente p/ atender a demanda, tornam - se condicionalmente essenciais
         • Glicina; Prolina; Tirosina; Serina; Cisteína; Taurina; Arginina; Histidina; Glutamina
     • Alifático
     • Cíclico
     • Aromático
   • São encontrados mais de 300 AAs na natureza porém apenas 20 AAs diferentes são sintetizados

7. Constitui 17% do peso corporal

   • Primeiro nutriente a ser considerado importante para o organismo

8. O carbono ALFA (central) é um carbono assimétrico que pode existir na configuração L (de Levo ou esquerda) ou D (de dextro ou direita).

9. São compostas de 1 ou + cadeias polipeptídicas lineares contendo centenas de aas

10. Enzimas

    • São PTNs que agem como Catalisadores, aumentando a velocidade das reações químicas
      • Sítios
        • Sítios de ligação é o lugar que a enzima se liga ao substrato da reação e converte em produto.
          • Sítio de ligação específicos para o substrato,pois a geometria espacial necessária para todas as interações entre o substrato e a enzima que garantem produtos específicos
            • Modelo Chave e Fechadura
              • O encaixe do sítio ativo e o substrato são iguais. E sua complementaridade é comparado com o encaixe de uma chave a fechadura rígida
            • Modelo Encaixe Induzido
              • A complementaridade entre o substrato e o sítio de ligações é apenas parte do processo. A enzima precisa sofrer alterações em sua forma para conseguir se reposicionar no sítio ativo.
          • Sítio Catalítico Ativo é a fenda ou fissura na enzima formado por uma ou mais regiões polipeptídicas. do sítio ativo, co- fatores e grupos funcionais da cadeia participam na transformação das moléculas ligadas do substrato em produto.
    • Co-enzimas
      • são substâncias orgânicas. As principais co-enzimas são as vitaminas
    • Co- Fatores
      • são substâncias inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas

11. Digestibilidade

    • É a medida da porcentagem das proteínas que são hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de AA ou qualquer outro composto nitrogenado.
      • PTN origem Animal
        • 90 a 95%
      • PTN origem Vegetal
        • Valores inferiores
        • Feijão 50 a 75%
        • Milho 67%

12. Digestão

    • Começa no estômago ( o HCL converte o Pepsinogênio em pepsina)
      • Lúmen intestinal enzimas proteolíticas ( secretadas pelo pâncreas
        • Células de borda em escova do epitélio intestinal enzimas proteolíticas (secretadas pela mucosa do intestino delgado)
          • Borda em escovas peptidase transformam em aminoácidos, di e tripeptídeos
        • São ativadas no intestino delgado e atuam digerindo os polipeptídios em aminoácidos, di e tripeptídios
    • As enzimas não são na forma ativa
      • As enzimas que agem no processo são endopeptidases e exopeptidases, e em geral, as endo atuam primeiro e depois as exo
      • Com a ação de outros compostos, são ativadas, pela perda de uma pequena parte de cadeia polipeptídica por meio de hidrólise parcial

13. Absorção

    • Ocorre em toda a mucosa intestina
      • A maior parte na porção superior do intestino delgado e quase total até o final do jejuno
      • Após a entrada nos enterócitos parte é metabolizada no próprio enterócito e parte vai para figado pela via porta

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