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Th1L04 Alpha helices and beta pleated sheets
Descrição
Medicine Y1 (Theme 1 | Cells and organelles) Mapa Mental sobre Th1L04 Alpha helices and beta pleated sheets, criado por Emma Allde em 16-08-2016.
Sem etiquetas
medicine y1
theme 1 | cells and organelles
Mapa Mental por
Emma Allde
, atualizado more than 1 year ago
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Criado por
Emma Allde
mais de 7 anos atrás
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Resumo de Recurso
Th1L04 Alpha helices and beta pleated sheets
Types of secondary protein structure
The folding/ coiling of a peptide chain
Alpha helix
Properties
Amino acid side chains stick outwards
Arrangement due to the strength of the hydrogen bonds b/w peptides
Allows for best stabilisation energy between H-bonds
between peptide bond cabonyl-O and H of N-H in every 4th peptide
0.54 nm distance between the troughs
Regular right-handed helix
3.6 residues/turn stabilised by H-bonds
Rigid cylinder shape serves as architectural support for protein
Triple alpha helix
Three chains
H-bonds between alpha chains
Found in fibrous proteins
3 residues/ turn
Left-handed helix
Amino acid chain
gly - x - y- gly - x - y
x = mainly proline
y = mainly hydroxy-proline
Unique amino acids
Proline
Cannot go in the alpha helix because its structure
aromatic ring
Glycine
Does not have an R group, which may explain why it is used in triple alpha helice
Results in a more compact structure
Beta pleated sheet
Linear peptide chains
Hydrogen bonds between peptide bonds
Side chains in each strand alternately lie above and below the plane of the sheet
Types
Antiparallel with a beta-hairpin bend
Widespread in globular proteins
Parallel with upper curve toward C terminus and lower curve toward N terminus
Found in fibrillar proteins
High tensile strength but not elasticity
Anexos de mídia
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