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Description
Flashcards by Nicole Wells, updated more than 1 year ago
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Created by Nicole Wells
almost 2 years ago
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| Question | Answer |
| Was versteht man unter Transmembrantransport? | Über den Transmembrantransport werden Proteine vom Cytosol in die Mitochondrien, die Peroxisomen, die Plastiden und in das ER transportiert Mittels Proteintranslokatoren, die in der Membran sitzen findet der Transport statt Proteine muss entfaltet sein, damit es durch den Translokationskanal passt |
| Was versteht man unter dem Begriff Cytoplasma? Wann verwendet man Cytosol? | Cytoplasma = die Zelle ausfüllender Bestandteil: alles was sich zwischen Plasmamembran und Nukleus befindet Cytosol = Cytomlasma Bestandteile ausgenommen der Membranumgrenzten Organellen; alle löslichen Bestandteile des Cytoplasma |
| Welche Aussage trifft in Bezug auf die Lipidzusammensetzung von zellulären Membranen nicht zu? Die beiden Lagen eines Membran – Bilayers können unterschiedlich zusammengesetzt sein Mmebranen unterschiedlicher Organellen können unterschiedlich zusammengesetzt sein Phospholipid-serin wird während der Apoptose von der inneren in die äußere Lage der Plasmamembran transportiert Cholesterol senkt die Steifigkeit von Membranen Seltenen Lipide können als Signalmoleküle fungieren | Nicht richtig: Cholesterol senkt die Steifigkeit von Membranen |
| Welche Proteine vermitteln Lipid-Bilayers-Fusion? | V-SNARES auf Vesikeln T-SNARES auf Zielmembran |
| Warum benötigt man für die Membranfusion im sekretorischen Weg Energie? | GTP-Splatung um Prozesse in Gang zu bringen Kraft zum Aufbrechern der Hydratisierung der Membranoberfläche wird von SNARE-Proteinen aufgebracht Die Bindung der SNARE-Proteine liefert die Energie für die Membranfusion ATP-Hydrolyse durch NSF liefert Energie direkt |
| Worin unterscheidet sich der genetische Apparat der Prokaryonten von dem der Eukaryonten? In Chromosomen organisiert, Histone vorhanden In Chromosomen organisiert, nicht durch eine Membran von Cytoplasma getrennt, Histone vorhanden DNA ringförmig, nicht durch eine Membran vom Cytoplasma getrennt DNA Ringförmig, Histome vorhanden | Richtig: DNA ringförmig, nicht durch eine Membran vom Cytoplasma getrennt |
| Was ist eine Protease? | Ein proteolytisches Enzym Baut Proteine ab, indem es einige ihrer Peptidbindungen hydrolysiert -> Zerlegung in Aminosäuren z.B. Trypsin |
| Was ist Ubiquitin? | Zerstörungssignal Besteht aus 76 Aminosäuren C-Terminus ist Anknüpfungsstelle für Seitenketten von Lysin Wird durch Konjugationskaskade, vermittelt durch einen Proteinkomplex, welcher eine E3-Ligase enthält, kovalent an ein Protein gekoppelt |
| Was ist ein Proteasom? | Großer Proteinkomplex im Cytosol, der cytosolische Proteine und lösliche Proteine im Kern abbaut Proteine werden mittels Ubiquitinierung oder anderen Mechanismen zum Abbau markiert Besitzt zentralen Zylinder, indem sich Proteasen befinden |
| Was versteht man unter Gated-Transport? | Kerntransport Transport von Proteinen aus dem Cytosol in den Kern Transport läuft über Kernporen, die die innere und äußere Kernmembran durchziehen |
| Was sind Kernporen? | Fungieren als selektive Schleusen Rand besteht aus 8 Proteinkomplexen (gebildet von Nucleoporinen) Transport in beide Richtungen möglich Transport notwendig für Makromoleküle, kleine ungeladene Moleküle können einfach diffundieren |
| Wie erreichen neusynthetisierte Proteine ihren Bestimmungsort in der Zelle? | Sie enthalten in ihrer Peptidsequenz eine Signalsequenz, die von spezifischen Rezeptoren oder Transportfaktoren erkannt werden Nuklear localisation sequenz (NLS): Kernlokalisierungssequenz Importsignal Vorwiegend basische Aminosäuren Hoch spezifisch ER –Signalsequenz: Wird von Signalerkennungspartikel (SRP) erkannt und gebunden SRP vermittelt gemeinsam mit SRp-Rezeptor die Proteinlokalisation in das ER |
| Was versteht man unter der Kotranslationalen Proteintranslokation? | Überführung der Proteine in das ER, bevor die Synthese des Proteins abgeschlossen ist Es gibt 2 Komponenten, welche die wachsende Polypeptidkette mit ER-Signal zur ER-Membran geleiten: 1. Signalerkennungspartikel (SRP) aus dem Cytosol, das an ER-Signalerkennungssequnenz bindet sobald diese aus dem Ribosom austritt 2. SRP-Rezeptor, der in der ER-Membran verankert ist und SRP erkennt und bindet Polypeptidkette wird durch Translokationskanal ins ER-Lumen gefädelt (sec 61 Komplex) |
| Was versteht man unter der posttranslationalen Proteintranslokation? | Proteine werden vollständig im Zytoplasma synthetisiert und anschließend durch die ER-Membran transportiert Vermittelt durch sec61-Translocon |
| Welche Aussage zur Kompartimentalisierung der Zelle trifft nicht zu? Kompartimente sind durch Lipid-Membranen voneinander getrennt Proteine können „Adress-Codes“ in ihrer Peptidsequenz enthalten, die ihre subzelluläre Lokalisation bestimmen Unterschiedliche Kompartimente können unterschiedliche biochemische Milieus enthalten Transport von Proteinen zwischen Kompartimenten kann durch Transmembran-Transporter erfolgen Kleine geladene Moleküle können auch ohne Transporter durch Membranen diffundieren | Nicht richtig: Kleine geladene Moleküle können auch ohne Transporter durch Membranen diffundieren |
| Welche Aussage zu zellulären Membranen trifft nicht zu? Cholesterol senkt die Fluidität von Membranen Cholesterol erhöht die Permeabilität von Membranen Negativ-geladenes Phosphatidylserine ist an der Innenseite der Plasmamembran angereichert Glycolipide sind an der Außenseite der Plasmamembran angereichert Phosphatidyl-Inositol ist ein Lipid, das als Signalmolekül fungieren kann | Nicht richtig: Cholesterol erhöht die Permeabilität von Membranen |
| Wie bindet die COPII Komponente Sar1 die Membran während der Vesikelbildung? Bitte korrekte Antwort ankreuzen. durch eine Transmembran-Domäne durch eine amphipathische Helix durch einen Lipid-Anker durch einen Glykosylphosphatidylinositol-(GPI)-Anker durch Bindung an ein integrales Membranprotein | Richtig: durch eine amphipathische Helix |
| Welches der folgenden Proteine hat keine GTPase Aktivität? Sar1 ARF Ras Rab5 Sec61 | Richtig: Sec61 |
| Welche Aussage zum Transport zwischen ER und Golgi-Apparat trifft nicht zu? Residente ER-Proteine (z.B. Chaperone) haben eine KDEL-Sequenz. Der KDEL-Rezeptor bindet die KDEL-Sequenz. KDEL wird nach Bindung abgespalten. Die Bindung von KDEL and den KDEL-Rezeptor erfolgt im saureren Milieu des „ER-to-Golgi-Intermediate-Compartment“ (ERGIC) Der Rücktransport zum ER erfolgt durch COPI Vesikel. | Nicht richtig: KDEL wird nach der Bindung abgespalten |
| Welche Aussage beschreibt das biochemische Milieu vom späten Endosom/Lysosom im Vergleich zum frühen Endosom am besten? es ist stärker oxidierend es ist stärker reduzierend es hat einen geringeren pH es hat einen höheren pH es besteht kein Unterschied | Richtig: Es hat einen geringeren pH |
| Welcher dieser Faktoren ist nicht Bestandteil der Clathrin-vermittelten Endozytose? AP-2 Adaptor Protein Sar1 GTPase dynamin GTPase Clathrin | Nicht Bestandteil: Sar1 GTPase |
| Welches Molekül markiert das frühe Endosom und bestimmt damit dessen Proteinzusammensetzung? PI(4,5)P2 Rab7 PI(6)P Rab5 Sar1 | Richtig: Rab5 |
| Welche der folgenden Aminosäuresequenzen könnte dafür sorgen, dass ein Protein vom Kern ins Zytoplasma exportiert wird? KRPAATKKAGQAKKKK PKKKRKV LQLPPLERLTL RRRRRRRRR | Richtig: LQLPPLERLTL |
| Welche Aussage trifft auf den Nukleus zu? Er besteht ausschließlich aus DNA und Protein. Er ist von einer Membran umgeben. An ihm läuft die Translation ab. Er wird an den akrozentrischen Chromosomen organisiert. | Richtig: Er wird an den akrozentrischen Chromosomen organisiert |
| Welche zellulären Vorgänge laufen im Zellkern ab? (I) Translation, (II) Spleißen, (III) Transkription, (IV) DNA-Replikation I, II, IV I, II, III, IV II, III, IV III, IV | Richtig: II, III, IV |
| Welche Aussage trifft nicht auf unsere DNA zu? Chromatin besteht ausschließlich aus Nukleinsäuren. Ein weibliches Genom besteht aus 23 verschiedenen Chromosomen. Das menschliche Genom besteht aus 6 Milliarden Basenpaaren im diploiden Satz. Pro Basenpaar steigt die Helix um 3,4 Å. | Nicht richtig: Chromatin besteht ausschließlich aus Nukleinsäuren |
| Welche Aussage trifft nicht auf Kernporen zu? Ihre Größe beträgt etwa 100nm x 200nm. Ihre Anzahl beträgt ca. 10.000 pro Kern. Kernporen sind keine „Löcher“ in der Kernmembran, sondern hochmolekulare Proteinkomplexe. Sie weisen eine 8-fache Radialsymmetrie auf. | Nicht richtig: Ihre Anzahl beträgt ca. 10.000 pro Kern |
| Worin unterscheidet sich der genetische Apparat der Prokaryoten von dem der Eukaryoten? (I) DNA ringförmig, (II) in Chromosomen organisiert, (III) nicht durch eine Membran vom Cytoplasma getrennt, (IV) Histone vorhanden II, IV II, III, IV I, III I, IV | I, III |
| Welche Aussage zu G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCR) trifft nicht zu? Es gibt mehrere Hundert verschiedene GPCRs im Menschen. Nach Bindung des Liganden aktivieren GPCRs monomere GTPasen wie z. B. Ras. Die aktivierten GTPasen sind membran-gebunden. GPCR aktivieren z. B. die Produktion von cAMP. GPCR stimulieren z. B. die Produktion von IP3 und DAG. | Nicht richtig: Nach Bindung des Liganden aktivieren GPCRs monomere GTPasen wie z. B. Ras. |
| Signaltransduktion: Welche Aussage zum MAP-Kinase Reaktionsweg trifft nicht zu? Bindung von EGF aktiviert die Kinase-Aktivität des EGF-Rezeptors Der aktivierte EGF-Rezeptor aktiviert ein RAS-GEF RAS wird durch die Bindung von GDP aktiviert -> wird nämlich durch GTP akitivert aktiviertes RAS aktiviert die MAP-Kinase Kaskade MAP-Kinase kann eine Vielzahl von Proteinen phosphorylieren | Nicht richtig: Ras wird durch die Bindung von GDP aktiviert (wird nämlich durch GTP aktiviert) |
| Was versteht man unter ERAD? | ER-assoziierte Degradation Entsorgung von Fehlgefalteten (toxischen) Proteinen aus dem ER, die dann im Cytosol abgebaut werden Trägt entscheidend zur Proteostase bei, Abbau kann Teil von Signalweg sein Baut auch funktionelle, aber partiell fehlgefaltete Proteine ab ER „fühlt“ den Faltungsstatus seiner Proteine und passt Translation und Faltungsmechanismus an (Unfoldet protein respons) |
| Was sind Mitochondrien und wie erfolgt der Proteintransport? | „Kraftwerk“ der Zellen ATP Synthese Besitzen ein komplexes genetisches System, eigene biosynterische Maschinerie |
| Komplexe im Transmembrantransport | Tom: Translokation durch die äußere Membran Tim23: lösliche Matrixproteine und einige Proteine der inneren Membran Tim22: innere Membranproteine z.B.: Transporter SAM: vor allem ß-Barret – Proteine der äußeren Membran OXA: Insertion von Matrix-Proteinen in die innere Membran |
| Wie werden Zellbestandteile abgebaut? | Im Lysosom: Abbau von Plasmamembran und endosomen Proteinen Endocytose: Aufnahme von Flüssigkeiten, großen und kleinen Molekülen, Mikroorganismen Autophagie: defekte Organellen, Protein – Aggregaten, intrazelluläre Parasiten Im Proteasom: Abbau von Löslichen Proteinen durch ubiquitin – Proteasom –System Ubiquitin wird durch Proteinkomplex kovalent an abzubauendes Enzym gebunden und dient als Abbausignal Proteasom erkennt ubiquitin - Markierung und Protein wird im inneren des Zylinders durch Proteasen abgebau |
| Welcher dieser Prozesse ist nicht Bestandteil der erfolgreiche Proteinreifung im ER? Faltung Ausbildung von Disulfit Brücken N –glykosylierung Ubiquitinierung Oligomerisierung | Nicht Bestandteil: Ubiquitinierung |
| Wie heißen die 3 Sensoren im ER, die den Faltungs Zusatnd der ER-Proteine weitergeben können? | IRE1, ATF6, PERK |
| Wie bezeichnet man den Prozess, durch den terminal missgefaltetet ER-Proteinen abgebaut werden? | ERAD = ER assoziierte Degradation |
| Wie heißen die beiden translokationskomplexe imMitochondrium, die für lösliche Matrix-Proteine gebraucht werden? | Tom: für die Translokation durch die äußere Zellmembran Tim23: für die Translokation durch die innere Zellmembran |
| In welchem Kompartiment findet N-Glykosylierung statt? | im ER |
| In welchem Kompartiment findet O-Glykolisierung statt? | im Golgi Apparat |
| Wie hängen Proteinfaltung und Zelltod zusammen? Was hat das mit der Krebstherapie zusammen? | Akkumulation von missgefalteten Proteinen erzeugt Protein-Stress -> durch Sensoren im ER detektiert Unfoldes-Protein-Respons Faltungsfaktoren und Komponenten des Ubiquitin-Proteasom-Systems werden hochgeregelt und Translation damit reduziert Wenn der Stress sehr stark oder anhaltend ist wird Apoptose ausgelöst Tumorzellen haben eine hohe Proteinsynthese Pharmakologische Hemmung des Proteasoms kann Apoptose auslösen |
| Was sind wichtige Maturationsschritte einer neusynthetisierten Proteins nach Translokation ins ER? | Glykolysierung (N) Faltung Oligomerisierung Disulfitbrückenbindung |
| Was sind COP I beschichtete Vesikel? | Sind mit COP (= Coat Protein Komplex) beschichtet ARF (GTPase) initiiert die Mantelmontage Retrograder Transport: Transport von Lipiden und extrazellulären Proteinen von der cis – Seite des Golgi-Apparat in Richtung ER |
| Was sind COP II beschichtete Vesikel? | Ebenfalls mit COP beschichtet Sar1 als GTPase beginnt Membran zu biegen und dient als Assemblierungskeim Sec 23/24 und sec 13/31 sind an der Verformung der Membran beteiligt Anterogerner Transport: sekretorischer Transportweg von ER nach Außen bzw. durch das Endosom zum Lysosom |
| Was ist der ESCRT-Reaktionsweg und was vermittelt er? | Endosomaler Sorting Complex required for Transport ESCRT – Maschinerie besteht aus mehreren Proteinkomplexen (ESCRT 0 bis ESCRT III) Übernimmt Sortierung von ubiquitinierten Proteinen in die intraluminaren Vesikel der multivesikulären frühen Endosomen Das multivesikuläre Endosom fusioniert dann mit bereits existierenden späten Endosomen oder Lysosomen wo dann der Abbau stattfindet |
| Nennen sie drei verschiedenen Typen von intrazellulären Transportvesikeln, die durch die Protein-Ummantelung (Coats) definiert werden? | COP I Vesikel COP II Vesikel Clathrin beschichtete Vesikel |
| Welcher Vesikeltyp vermittelt den Retrogenen Transport vom Golgi-Apparat zum ER? | COP I Vesikel |
| Was sind die Komponenten des COP II Vesieklaufbaus? | Sar1 (induziert Assemblierung) Sec 23/24 Sec 13/31 |
| Welches Enzym modifiziert Proteine mit dem Signal für den Tranport zum Lysosom? | Die GlcNAC-Phospha-Transferase hängt N-Acetylglucosamin an |
| Nennen Sie drei verscheidenen Intrazelluläre Transportvesikel | COP I COP II Clathrinbeschichtetes Vesikel |
| Welcher Mechanismus sorgt dafür, dass während der Endolysosomalen sortierung Membrankomponenten nor vor dem Abbau vom Zytosol getrennt werden? | ESCRT-Pathway |
| Wie moduliert Clathrin EGFs? | Clathrin beschichtet intrazelluläre Vesikel, die dem Transport verschiedener Faktoren und Proteinen dienen Damit die Zelle nicht durchgehend Wachstumssignale erhält, muss der Wachstumsfaktor EGF zum Lysosom transportiert werden, was durch die clathrinbeschichteten Vesikel geschieht |
| Wie erfolt der Transport vom Golgi Apparat zurück zu ER nachdem Proteine fälschlicher Weise dorthin gelangt sind? | Retrograder Transport ER- residente Proteine besitzen als Kennzeichnung einen KDEL-Schwanz Werden im saurem Milieu des ERGIC von KDEL-Rezeptoren erkannt und gebunden CPO I Vesikel transportieren zurück zum ER |
| Nenne sie drei Komponenten die durch Rezeptorvermittelte Endozytose in Zellen aufgenommen werden. | LDL-Partiekl (Cholesterol EGF (epidermal growth factor) Transferrin (Eisen) |
| Wie viele Nukleoli könnte es theoretisch maximal in jeder Zelle geben? Und wie viele findet man meist tatsächlich? | Nukleoli werden von den Nukleolus organisierenden Regionen gebildet (NORs) sekundäre Einschnürungen der 5 eukaryotischen Chromosomen (13,14,15,21,22) Theoretisch gäbe es daher bis zu 10 Nukleoli (wegen 2n) Meist nur 2-3 , weil sich verschiedenen NOR-Chromosomen einen Nukleolus teilen |
| Welche zelullären Vorgänge laufen im Kern ab? | Spleißen Transkription DNA Replikation |
| Welche Aussage auf den Kern Zytoplasma Transport trifft nicht zu? Direktionalität des Transports wird über Zusammensetzung der Kernporen erreicht Es gibt Import und Exportrezeptoren NUPs bilden 3D Netzwerk Transportsignale werden nicht abgespalten | Trifft nicht zu: Direktionalität des Transports wird über Zusammensetzung der Kernporen erreicht |
| Warum wird NLS eines Proteins nach Erreichen des Zellkerns nicht abgespalten? | Kernhülle löst sich bei Zellteilung auf Proteine müssen nachher wieder in den Kern gelangen |
| Was trifft auf Histone nicht zu? Werden für Nukleosom aufbau benötigt Sie sind im Nukleolus Sie sind basisch wegen hohem Lysin-Arginin-Gehalt | Trifft nicht zu: Sie sind Nukleolus Sie sind basisch wegen hohem Lysin-Arginin-Gehalt |
| Wo werden Histone synthetisiert? | An den Ribosomen außerhalb des Zellkerns |
| Welche Zellen sind sekundär kernlos? | Erythrozyten |
| Aus was bestehen Intmediärfilamente? Wo befinden sie sich? | Verschiedene Typen polymerisierter Proteinmonomere Im Cytoplasma Im Zellkern als Kernlamina |
| Geben Sie vier Beispiele für importiertes Material vom Zytoplasma in den Zellkern | Histone Polymerasen Transkriptionsfaktoren Genregulatorische Proteine |
| Welche Polypeptidsequenzen signalisieren den Im oder Export in/aus den/dem Kern? | import: NLS viel Lys, Arg (basisch) export: NES (hydrophob) |
| Für welchen Transport ist Ran verantwortlich? | Ran = GTPase Kerntransport Transportiert exportine und importine Moleküle vom Zellkern in das Zytoplasma |
| Was sind NUPs und welche Rolle spielen sie? | NUP = Nukleosporen Proteine, die den Kernkomplex bilden Interagieren mit Transportrezeptoren (Exportinen und Importinen) |
| Wie können sie die Funktion eines Gens auf post-transkriptioneller Ebene on Säugerzellkulturen hemmen? | Durch RNA Interferenz durch micro RNAs, die vom Genom kodiert sind Sie binden an die 3' UTS (Untranslatierte Region) von mRNAs (meist eliminieren sie diese auch) Reduktion der Genexpression |
| Auf welcher Ebene der Genregulation wirken microRNAs? | Sie helfen bei der mRNA Stabilität Sie reduzieren posttranskriptional die Genexpression |
| Durch welchen Mechanismus wird generell die Translation herunter geregelt? | Durch Halbwertszeit der mRNAs 2 Mechanismen des Abbaus: Prozessive Verkürzung des Poly-A-Schwanzes Regulierte Abspaltung des ganzen Poly-A-Schwanzes |
| Durch welche 5’UTR Struktur können mRNA trotz Hemmung translatiert werden? | IRES = interne Ribosom Eintrittsstelle Spezifische Sekundärstruktur der mRNA, die ohne weitere Initiationsfaktoren die Bindung der mRNA an die Ribosomen vermitteln |
| Wie viele Proteine liegen in einer Zelle vor? | 10.000 - 20.000 |
| Warum sagt die stärke eines qrt-PCR-Signals nur bedingt etwas über die Genproduktivität aus? | Sie gibt nur Aussage über das mRNA Level |
| Nenne sie zwei Posttranskriptionelle Modifikationen, sowei deren Auswirkungen auf den Protein | Methylierung durch Methyltransferase unterstützt die Bildung des Histoncodes Phosphorylierung durch Kinasen bringt Proteine n größrer Komplexe ein Polyubiquitinierung durch Ubiquitin-Ligasen markiert Protein für den Abbau |
| Wie überprüft man ob man wirklich DNA in der Aufgereinigten Lösung hat? | Mittels Färbung: Farbstoff, der selektiv DNA anfärbt |
| Wie kann man die Länge von DNA-FRagmenten bestimmen? | Mittels Gelektrophorese Vergleich mit Längenmarkern |
| Was sind Isoschizomere? | Verschiedene Restriktionsenzyme, die die gleiche Erkennungssequenz schneiden |
| Was ist Staraktivität? | Restrinktionsenzym schneidet bei falsch eingestelltem pit anders als üblich |
| Wie kann man DNA vermehren? | Mittels PCR |
| Was ist RT-PCR? | Reverse-Transkriptions PCR (mRNAs in cDNAs umgewandelt und mittels PCR amplifiziert) |
| Was ist RTQ-PCR? | Quantitative Echtzeit PCR Amplifizierung der Nukleinsäuren, die mit Fluoreszenz Signalen markiert sind Beobachtung und Quantifizierung der Menge möglich (Fluoreszenz nimmt proportional zum Produkt zu) |
| Was sind microarrays? | Enthalten Vielzahl von Testfeldern aus engstem Raum z.B. um mRNA Menge bestimmter Gene nachzuweisen |
| Was ist das generelle Prinzip von Antimitotika? | Stoppen Mitose werden als Medikamente gegen Krebs eingesetzt |
| Nenne sie die Schritte, welche die Genexpression regulieren | Kontrolle der Transkription Kontrolle der RNA Verarbeitung Kontrolle des RNA Transport Kontrolle des mRNA Abbau Kontrolle der Translation Kontrolle der Proteinaktivität Kontrolle der Protein-Degradierung |
| Nennen sie die Wege, wie Geaktivatorproteine die Chromatinstruktur ändern können um die Transkriptio zu initiieren | Histon-Entfernung Histon Austausch/Ersatz Nukleosom umbau Spezifische Histone Modifizeriung |
| Nennen sie die Funktionswege, wie Genrepressorproteine das Chromatin modifizieren können | Kompetitive DNA Bindung Direkte Interaktion mit generellem Transkriptionsfaktoren Rekrutierung von Chromatin modulierenden Komplexen |
| Warum kann man durch die Transkription eines Gens mehrere Proteine erhalten? | Durch differentielles/alternatives Spleißen |
| Wie wird der Transkriptionsfaktor NFkB unter nicht stimulierten Bedingungen inaktiviert? | Durch Bindung an IkB (Inhibitor) |
| Nenne sie zwei Reaktionswege, die durch GPCRs aktiviert werden | Signalweg über CAMP Signalweg über IP3, DAG, Ca2+ |
| Erklären sie den MAP – Kinase Reaktionsweg und seine Funktionen | MAP = mitogen activated protein Wachstumsfaktor bindet extrazellulär an RTK und aktiviert diesen RTK leitet Signale über Kaskaden an Ras weiter Ras wird durch den Austausch von GDP durch GTP (GEF) aktiviert 3 Komponentenmodell: • Ras phosphoryliert und aktiviert MAP-Kinase Kinase Kinase (Raf) • Raf phosphoryliert und aktivert Map Kinase Kinase (Mek) • Mek phosphoryliert und aktivert Map Kinase (Erk) Erk phosphoryliert viele verscheidene Proteine, wodurch die Genexpression und Proteinaktivität reguliert wird komplexe änderung des Zellverhalten |
| Was ist RAS und warum wir Ras auch als biologischer Schalter bezeichnet? | Ras = monomeres G-Protein, welches unter anderem beim Signaling eine wichtige Rolle spielt Biologischer Schalter: GTP gebunden = aktiv GDP gebunden = inaktiv GEF (guanin exchange faktor) stimuliert den Austausch von GDP durch GTP GAP (GTPase activating Protein) stimuliert die Hydrolyse zu GDP |
| Nennen Sie 4 Formen der interzellulären signalübertragung | Endokriene über Blutbahnen Parakrin an umliegende Zellen Neuronal entlang von Axonen Kontaktabhängig über oberflächengebundenen Signalmoleküle und Rezeptoren |
| Was ist der schnelle weg der Reaktionsmöglichkeit? | Intrazellulärer Signalweg |
| Was ist der langsame Weg der Reaktionsmöglichkeit? | Veränderte Proteinsynthese |
| Warum brauchen Steroid und Thyroidhormone keine Rezeptoren an der Plasmamembran? | Hydrophobe Signalmolekühle Werden mittels carriern zu Zellen transportiert Passieren alleine die Zielmembran Binden an Intrazelluläre Rezeptoren |
| Nenne sie zwei Beispiele für Signaltransduktion durch Enzymgekopplete Rezeptoren | RTK (Rezeptor Tyrosin Kinase): RAS – MAP Kinase Weg Tyrosin-Kinase assozierte Rezeptoren: JAK – STAT Weg |
| Woran ist der Notch Siganlweg beteiligt? | Meist genutzter Weg während embryonalen Entwicklung Schlüsselfunktion bei der Zelldifferenzierung |
| Welche sind die Hauptregulatoren des Zellzyklus? | Glycin abhängige Kinasen (CDKs) G1/S – Cyklin S-Cyklin M-Cyklin |
| Nennen sie die drei Mechanismen, wie CDKs reguliert werden können | Phosphorylierung und Dephosphorylierung durch Kinasen und Phosphatatsen: Einfache Phosphorylierung = CDKs aktiv Zweifache Phosphorylierung = CDKs inaktiv Cyclinabhängige Kinasen Inhibitoren (CKI) Synthese und Abbau der CDKs Proteolyse: Synthese und Degradation der Cycline (durch ubiquitin –Proteasom – System) |
| Was kontrolliert der M-Phase Checkpoint? | Prüft ob Chromatin-paare bipolar an die spindeln angeheftet sind Wahrscheinlich fühlt er die Spannung zwischen den Kinotochern Kann wartensignal an die APC/C-Ubiquitin-Ligase senden um das Voranschreiten durch die Metaphase – Anaphase zu unterbrechen |
| Nennen sie die wichtigsten Substrate von SCF und APC | SCF: ubiquitiniert p27 (=CKI) CDK und aktiviert Eintritt in nächste Phase APC: ubiquitiniert Securin Aktivierung der Seperase zu Beginn der Anaphase ubiquitiniert Cyclin B/M-Cyclin beim Austritt aus der Mitose |
| Was sind Chromatide? | eine der beiden Kopien eines duplizierten Chromosoms, die durch die DNA Replikation in der S-Phase gebildet werden |
| Was ist das Centromer? | eingeschnürter Bereich eines mitotischen Chromosoms, an dem die Schwesterchromatiden zusammengehalten werden, hier bildet sich das Kinetocher |
| Was ist das Centrosom? | Zentral angeordnetes Organell in Tierzellen, dass der Primärort der Mikrotubuli Organisation ist und während der Mitose aus Spindelpol wirkt |
| Was ist das Centriol? | kurze zyklische Anordnung von Mikrotubuli; ein Centriolenpaar wird gewönlich im Zentrum eines Centrosoms bei Tierzellen gefunden |
| Was ist der Kinetochor? | komplexe Struktur aus Proteinen auf einem mitotischen Chromosom, an die sich Mikrotubuli anlagern; bildet sich auf Centromer |
| Was ist der Mikrotubulus? | lange, hohle, zylindrische Struktur aus dem Protein Tubulin; eine der drei Hauptkassen von Filamenten des Cytoskeletts |
| Was ist der Midbody? | besteht aus Bündeln von Mikrotubuli welcher sich am Ende der Zellteilung zusammenpresst letzte Verbindung zwischen den Zellen |
| Was sind „Checkpoints“ der Zellteilung? Welche gibt es? | Checkpoints prüfen Bedingungen die in jedem Schritt erfüllt sein müssen senden molekulare Signale, die Zellzyklus Progression anhalten oder anstoßen G1/S-Phase Checkpoint: Sind die Wachstumsbedingungen ok? Ja, CKI p27 wird durch SCF – Ligase abgebaut G2/M-Phase Checkpoint: Lief die Replikation erfolgreich? Nein, cdc25 Phosphatase wird inaktiviert keine CDK1 Aktivierung M-Phase Checkpoint: Sind die Chromatidenpaare korrekt an die Spindel geheftet? Ja, Cyclin b und Securin wird durch die APC/C-Ligase abgebaut |
| Was ist Cyklin? Was bewirkt Cyklin B? | Cyclin: Protein, dessen Konzentration während des Zellzyklus periodisch schwankt; aktivieren CDKs und kontrollieren damit den Fortschritt durch den Zellzyklus Cyclin B: M-Cyclin bei Wirbeltieren; bildet Komplex mit CDK und löst am Ende der G2-Phase frühe Mitose Ereignisse aus |
| Die Freisetzung welchen Faktors aus den Mitochondrien löst der intrinsische Aktivierungsweg der Apoptose aus? | Cytochrom C |
| Was ist die enzymatische Aktivität von Caspasen? | Caspasen sind Proteasen Enzym, das Proteine durch Hydrolyse einiger ihrer Peptidbindungen zwischen Aminosäuren spaltet |
| Nennen sie die Initiator-Caspase im intrinsischen Aktivierungsweg der Apoptose | Procaspase 9 Effektor Procaspasen 3,6,7 |
| Nennen sie die Initiator-Caspase im extrinsischen Aktivierungsweg der Apoptose | Procaspase 8,10 Effektor Procaspasen 3,6,7 |
| Wie wirkt das anti apoptotische BCL2-Protein? | Durch Inaktivierung der pro-apoptatischen Bax und Bak Proteine |
| Was versteht man unter Nekrose und Apoptose? | Nekrose = unkontrolliertes Absterben und Desintegration Apoptose= programmierter Zelltod |
| Was ist mTOR, wie wird es reguliert? Was wird durch mTOR gesteuert? | Mammalian target of rapamycin Ist einer Serin/Threonin-Kinase, die im Komplex mit anderen Proteinen das Zellwachstum reguliert Integriert Zellwachstumssignale und Informationen über Nährstoffversorgung Aktiviert Wachstum von Zellen durch Stimulation von Translation und hemmt die Autophagie Aktiviert durch Wachstumsfaktoren, Nährstoffe Inaktiviert durch Stress, Rapamycin |
| Welche Proteine sind essentiell für den Aufbau und erhalt der Adherens Junctions? Wie werden diese Proteine reguliert? | Cadherine, reguliert durch Ca2+ führt zu Dimerisierung P120 (δ-Catenin) ß-Catenin Delta catenin Vinalin |
| Nennen sie die Bestandteile des Bindegewebes | Proteoglykane Faserige Proteine: Elastin und Collagen Adhäsionsproteine (Glykoproteine): Laminin und Fibronechin |
| Wodurch wird die Elastizität des ECM kontrolliert? | Durch den Elastingehalt: Kollagen + Proteoglycane |
| Was sind Proteoglycane? Nenne sie drei spezifische Funktionen | Wichtigste ECM-Füllersubstanzen Bestehen aus Proteinkern und GlycosaminoGlykanen (GAGs) Funktionen: Verstärkung von Zell-Substrat-Verknüpfung Unterstützden die Migration von Zellen durch die ECM (hält Raum zwischen den Zellen frei (Spacer) Können bei Migration helfen die Zielorte zu finden (manche sind adhäsionsfördernd andere wirken abstoßend) |
| Welchen molekularen Effekt haben die negativen Ladungen an Proteoglycanen | GAGs haben durch Sulfatgruppen negative Ladung Abstoßung der negativen Ladungen, gesamtes Molekül wird starr Hält Raum zwischen den Zellen frei Zellen können besser migrieren und profilieren (da kein Druck von außen) |
| Warum ist Kollagen ein wichtiger ECM-Bestandteil? | Hauptkomponente Ca 25-30% der gesamten Proteinmenge im Körper Sorgt für Widerstand gegen Zugkräfte Bestimmt mit Proteoglykanen gemeinsam die ECM-Festigkeit |
| Wichtige Adhäsionsmoleküle neben Kollagen? | Laminin und Fibronectin |
| Was sind Integrine? Wie werden sie aktiviert? | Transmembran Glycoproteine Vermitteln die Zell-Matrix-Verknüpfung Heterodimere aus je α- β – Einheit Outside – in - signaling: Ligandenbindung außerhalb der Zelle, Aufrichtung: Auslösen von Reaktionen innerhalb der Zelle Inside – out – Signaling: Interne Talin-Bindung, Aufrichtung: Auslösen von Reaktionen außerhalb der Zelle |
| Wie wird die Aktinpolymerisation durch Focal-Adhesion stimuliert? | Focal-Adhösins werden durch Kraft verstärkt Integrin wird aktiviert Aktin bindet, Zugkraft entsteht |
| Was ist Haptotaxis? | Migration von Zellen in Richtung einer größer werdenden ECM – Proteinkonzentration |
| Welche Arten von Zell-Kontakt gibt es? | Tight-Junktions: schmale Bänder aus Membranproteinen, die den zwischenraum zwischen zellen verschließen halten Moleküöe außen Gap-Junktions: Zellkanäle, de die Zellmembran zweier Zellen durchqueren dienen schneller weitergabe von Molekülen Desmosomen: scheibenförmige Strukturen, die Zellen über Intermediärfilamente miteinadner verbinden Fokale Adhäsion: verankernde Zellverbindungen, die hauptsachlich mittels integrinen das Aktinzytoskelett mit der ECM verbinden Adherens-Junktions: Verbindung zwischen den Aktin-Filamenten zweier Zellen umspannen Zellen = Adhäsionsgürtel; besonders wichtig sind hierbei Cadherine Hemidesmosom: verbinden intermediärfilamente mit der ECM |
| Warum ist es für dynamisches Zellverhalten sinnvoll, dass Aktin und Mikrotubulin im Zytoskelett sehr dynamisch Polymerisieren und depolyerisieren? | Umorganisation von ganzen Filamenten durch die ganze Zelle wäre zu kompliziert und zu langsam Dynamischen Kontrolle wichtig für: Zellpolarität, Zellteilung, Zellmigration, Übergänge z.B. in der Embryonalentwicklung, Zellform, Zellverhalten |
| Wie können Mikrotubuli lokale Zellprozesse regulieren? | Interagieren mit vielen Proteinen Organisieren signale in der Zelle räumlich Motorproteine transportieren Vesikel mit Signalproteinen oder löslichen Signalmolekülen in unterschidlichen Regionen Dynamische instabilität führt zur lokalen Depolarysation Plus-Tips und Signalproteine werden am + Ende freigesetzt Dynamik der Mikrotubuli ist wichtig für Zellpolarität und Zellschicksal |
| Was ist ein GTP-Cap? Warum schützt es Tubulin Protofilamente vor der Depolarisation? | Wachsende Enden von Mikrotubuli haben vermehrt GTP-gebundenes Tubulin Protofilamente haben eine gerade Struktur und sind damit stabil Protofilamente an denen GTP hydrolysiert ist haben eine gebogene Struktur und Depolarisieren leicht |
| Was sind die wichtigsten Faktoren bei der Aktin – Filament – Elongation? | Polymerisation beginnt mit der langsamen Bildung eines Keims nur als Trimer stabil geschwindigkeitsbestimmter Schritt Polymerisation hängt von Konzentration des Monomers ab je höher umso schneller; ATP-Aktin hat größere Affinität zum + Ende des ADP Aktin durch Hydrolyse entsteht ADP Hydrolyse > Polymerisation = Polymer schrumpft Polymerisation > Hydrolyse = Polymer wächst Nach einer Weile ist G-Aktin-Konzentration so verringert, dass Polymerisation am +Ende verlangsamt Schrumpfung am –Ende; Wachstum am +Ende |
| Was ist der langsamste Schritt bei der Aktinpolymerisation? | Die Keimbildung Aktion-Monomere und Aktin-Dimere sind instabil Erst als Trimer stabil Bildung des Trimerkeims ist der Geschwindkeitsbestimmende Schritt |
| Welche Voraussetzungen müssen Aktin-Nukleatoren erfüllen? | Durch Nukleatoren ist die lag-Phase verkürzt oder fällt komplett weg Nukleatoren fungieren z.B. als Keime durch Strukturähnlichkeit Erhöhen die lokale Konzentration von G-Aktin |
| Mechanismen der Aktin-Nukleation/Elongation durch ARP2/3 und Formine-Unterschiede | |
| Nennen sie einige Komponenten des „Denditic Nukleation Models“. Wo spielt das eine Rolle? | Integriert die Aktinregulatoren in einem dynamischen System Profilin: Aktin-Regeneration durch den Austausch von ADP durch ATP Nukleatoren: z.B. ARP2/3 (Mit NRFs) und Fomine Elogantion Destabiliserende Regulatoren: z.B. ADF/Cofilin Quervernetzung: z.B. mittels Fascin, Filamin oder ARP2/3 |
| Wie entsteht die Kontraktion von Stressfasern? | Mehrere Aktinfilamente sind antiparallel angeordnet Myosin II-Bewegung Richtung +Ende des jeweiligen Filaments Kontraktion Stressfasern sind mit Substrat verbunden ohne 2 fixe Punkte inner oder außerhalb der Zelle kein Spannungsaufbau möglich |
| Welche Rho-GTPase reguliert Lamellipodia? | Rac1 Duale Funktion bei der Generierung der Fortsätze: Bindung aktiviert einen NPF (Scar/WAVE) welcher zusammen mit Arp2/3 für vermehrte Polymerisation sorgt |
| Welcher Rho-GTPase reguliert Stressfasern? | RhoA Duale Funktion bei der Steigerung der Kontraktilität: Bindung aktiviert Rho-kinase ROCk phosphoryliert und aktiviert MLC was die Kontraktilität erhöht Sorgt via Formin für die Aktinpolymerisation wodurch einzelne Fasern generiert werden |
| Welche Regulatoren für Aktinfilamente gibt es? | Nukleation fördernde Regulatoren End-bindende Regulatoren Destabilisierende Regulatoren G-Aktin-regulierende Regulatoren Quervernetzende Regulatoren |
| Ordnen Sie die folgenden Strahlenquellen aufsteigend nach ihrem Energiegehalt UV-Strahlung (U), Radiowellen (R), Gamma-Strahlung (G), Infrarot (I), Röntgen (X), Mikrowellen (M) | RMIUXG |
| Krebs-Stammzellen stellen ein neues wie wichtiges Therapieziel da. Warum? | Die momentane Chemotherapie richtet sich gegen mitotisch aktive Zellen Die eindeutige Identifizierung von Stammzellen ist momentan noch problematisch |
| Wer beschrieb erstmals die erworbenen Eigenschaften einer Krebszelle? | Hanahan und Weinberg |
| Wie können Proto-Onkogene zu Onkogenen werden? | Genamplifikation Aktivitätsgewinn durch Punktmutation |
| Um was geht es im sogenannten Knudson Modell? | Familiäre Veranlagung |
| Ein Tumor entsteht Schrittweise. Ordenen Sie die folgenden Zwischenstadien chronologisch: Dysplasie (D), genetisch veränderte Zelle (G), invasiver Tumor (I), präinvasiver Tumor (P), Hyperplasie (H) | GHDPI |
| Welche beiden Chromosomen betrifft die in der Leukämieenstehung als Philadelphia-Chromosom bekannte Translokation? | t (9;22) |
| Was versteht man unter epigenetischen Veränderungen in Tumorzellen? | Veränderungen der biologischen Aktivität bestimmter Gene |
| Gibt es schon eine Möglichkeit, direkt gegen Krebs zu impfen? | Nein |
| Welche Aussagen treffen auf Tumor-Promotoren zu? A - Sie induzieren Genschäden. B - Sie erhöhen die Zellteilungsrate und damit die Wahrscheinlichkeit der Fehlerfixierung C - Sie erhöhen die DNA-Reparaturrate. D - Interkalierende Substanzen wie z.B. Alkohol fungieren als Tumor-Promotor | B |
| Krebs entsteht durch das Zusammenwirken von mutagenen Tumor-Initiatoren (I) und nicht mutagenen Tumor-Promotoren. In welcher Reihenfolge können diese zur Tumorbildung führen? | I PPPPPP |
| Von welchen Viren ist bekannt, dass sie zur Krebsentehung beitragen können? A - Herpes simplex B - Warzenviren C - Helicobacter pylori D - Hepatitisviren | B, D |
| Die Inhalation von Asbest kann Krebs auslösen. Welche Aussage(n) hierzu sind nicht zutreffend? A - Sie führt zur Bildung von bronchogenen Krebsarten B - Sie wirkt synergistisch mit Zigarettenrauch C - Sie führt zu andauernden Veränderungen in der DNA. D - Sie führt zu chronischer Entzündung und Gewebevernarbung | Nicht zutreffend: C |
| Welches war das erste im Labor verwendete Karzinogen? A - Zigarettenrauch B - Ruß C - Tabak D - Teer | D |
| Klassifizierung von Kanzerogenen: welche(r) der folgenden Ursachen werden nicht (!) zu den äußeren krebsauslösenden Faktoren gezählt? A - Umwelt B - Ernährung C - familiäre Veranlagung D - Beruf | Nicht äußerlich: C |
| Welche Schritte laufen beim Ames-Test in welcher Reihenfolge ab? (A) Kolonien auszählen, (B) 2-tägige Inkubation bei 37°C, (C) Homogenisiertes Leberextrakt herstellen, (D) Vermischung des Mutagens mit Histidin-abhängigem Salmonellen-Stamm, (E) Ausplattieren aller Komponenten | CDEBA |
| Woraus ist nicht abzuleiten, dass Umwelteinflüsse bei der Krebsentstehung eine Rolle spielen? A- zufällig auftretender (sporadischer Krebs) – häufig B - zufällig auftretender (sporadischer Krebs) – selten C - schwache erbliche Veranlagung – Häufigkeit der Krebsentstehung erhöht D - starke erbliche Veranlagung für eine Krebsart –selten | B |
| Woraus ist abzuleiten, dass Krebs eine genetische Krankheit ist, die durch Veränderungen in der DNA induziert wird? A - Eine einzelne Mutation genügt, um Krebs auszulösen. B - Das Auftreten von Krebs ist unabhängig vom Alter. C - Es dauert, bis sich eine genügende Anzahl kausativer Mutationen in der Zelle ansammeln kann. D - Ein Tumor ist klinisch detektierbar, wenn er etwa eine Masse von ca. 1g erreicht. | C |
| Erklären sie die Begriff Geschwulst, Tumor und Krebsgewebe | Geschwulst = überschüssige Gewebeneubildung durch überschüssige Zellteilung Tumor = abnormale Zellmasse; kann nicht-invasiv (=gutartig) oder invasiv (=bösartig) sein Krebsgewebe = bösartiger Tumor (= invasiv) |
| Was bewirkt der Transkriptionsfaktor p53 | Aktiviret Expression einer Vielzahl von gegen, die an Zellzyklusregulation und Apoptose beteiligt sind Stimuliert Transkription des Gens, das für p21 (CKI) codiert P21 blockiert Eintritt in den Zellzyklus In 50% aller Krebserkrankungen mutiert der Tumorsupressor (= keine Apoptose) |
| Welcher Mechanismus sorgt dafür, dass während der Endolysosomalen sortierung Membrankomponenten nor vor dem Abbau vom Zytosol getrennt werden? | ESCRT-Pathway |
| Welche Komponenten definieren die Identität von endosomalen Kompartimenten, indem sie deren Proteinzusammensetzung bestimmen? | PIRs = Phosphoinositide Rab – Protein = GTPase |
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