AMINOACIDOS - creado desde un Mapa Mental

Importancia Los aminoácidos que forman las proteínas se enganchan unas a otras y en realidadtiene carácter de proteína cuando el nº de aminoácidos supera los 60. Si el nº deaminoácidos oscila entre 10 y 60 no tiene carácter de proteína y se denominapolipéptido. Si el nº es de 2 a 10 aminoácidos se denomina oligopéptido. Estos dosúltimos desempeñan funciones variadas como hormonas (insulina) venenos, etc Las proteínas deben su importancia biológica al número de funciones quedesempeñan, entre las que podemos citar: A. Catalíticas; la práctica totalidad de las regiones biológicas están catalizadas por enzimas específicas, de las que existen unas 2.000 distintas en cada célula. Todasellas son proteínas. B. Reguladoras; hormonas peptídicas como la insulina (que regula el metabolismo dela glucosa), la hormona del crecimiento o paratiroidea (que regula el metabolismo delcalcio y del fósforo). C. Estructurales; forman parte de las membranas celulares, los microtúbulos, cilios,etc. Son parte importante de las uñas, piel, etc D. Transporte; como la hemoglobina que transporta oxígeno por la sangre E. Acumulación de sustancias; como la ovoalbúmina de la clara del huevo y la caseínade la leche, que actúan como proteínas de reserva. F. Movimiento; la contracción muscular se debe a la interacción de filamentosproteicos de actina y miosina G. Defensa inmunitaria; las inmunoglobulinas dan lugar a los anticuerpos, que seforma como respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los queaglutinan o precipitan.

Clasificación Neutros o Apolares. Son 8 los aminoácidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos. La metionina posee una cadena lateral de éter tiólico (C-S-C). La prolina es el único aminoácido cíclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo α-amino (realmente es un amina secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptófano contienen grupos aromáticos. Polares sin carga. Siete son los α-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin carga. La glicina posee la cadena más simple, un átomo de hidrógeno. La serina y la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga negativa. La tirosina posee un grupo fenólico y la cisteína debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (-SH). Polares con carga negativa. Existen dos α-aminoácidos cuyo resto polar posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (- COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico. Polares con carga positiva. Tres son los α-aminoácidos que poseen restos -R cargados positivamente a pH fisiológico. La lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio.

Funciones  Formación de proteínas  Transmisión del impulso nervioso.  Regulación del crecimiento celular.  Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.  Participan en las vías de transmisión de señales.  Señalización hormonal.

Niveles estructurales Estructura primaria Estructura primaria La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la información genética. Utilizando métodos analíticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminoácidos que constituyen una molécula de proteína. Estructura Secundaria La estructura secundaria de las proteínas implica que las cadenas se pliegan y forman un hélice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las interacciones entre los átomos del esqueleto regular de la cadena peptídica. Los grupos funcionales no intervienen en la formación de enlaces de la estructura secundaria. Las cadenas peptidicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional específica. Estructura terciaria La estructura terciana de una molécula de proteína está determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptídica. Esta estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los grupos R: 1. Puentes de hidrógeno entre los grupos R . 2. Atracción iónica entre los grupos R con cargas positivas y aquéllos con cargas negativas. 3. Interacciones hidrófobas derivadas de la tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura. 4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los átomos de azufre. Estructura Cuaternaria Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria, secundaria y terciaria y forma una molécula proteínica biológicamente activa.

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