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Karteikarten

AA

Kamila Lustosa Bioquímica Prova Portugiesisch 72 Karten

AA

Karten in diesem Stapel (72)

  1. 1Como são produzidas as proteínas?As células, ao juntarem os 20 aminoácidos comuns em diferentes combinações e sequências,
    produzem proteínas
  2. 2O que são proteínas?Polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho
    por um tipo específico de ligação covalente
  3. 3O que são resíduos de aminoácidos?perda de elementos de água quando um AA é ligado a outro
  4. 4Porque os 20 aminoácidos existentes são alfa-aminoácidos?Eles têm um grupo carboxila e um
    grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono α), se diferem apenas nas cadeias laterais GRUPO R que é variável em tamanho e característica química entre os
    diferentes aminoácidos
  5. 5Características das proteínas?- Macromoléculas mais abundantes nas células vivas;
    - Grande variabilidade de estrutura, apresentando milhares de tipos
    diferentes;
    - Grande diversidade de funções biológicas encontrado em uma
    única célula;
    - Papel central no Metabolismo Celular.
  6. 6Qual o único aminoácido que não tem C quiral?Glicina
  7. 7O que os aminoácidos precisam ter para ser classificado como um grupo químico comum?Características estruturais comuns
  8. 8Qual o primeiro e último aminoácido a ser identificado?Asparagina e Treonina
  9. 9Por que os AA só tem 2 estereoisômeros possíveis?Porque elas são imagens
    especulares não sobreponíveis uma na outra
  10. 10Qual sistema é utilizado para indicar a configuração absoluta de açúcares simples e AA?Sistema D-L
  11. 11Qual o sistema utilizado para indicar a configuração ao redor de um centro quiral?Sistema RS
  12. 12Como se classificam os AA?de acordo com as
    propriedades químicas do grupo R(não são fixas e podem apresentar variações)
  13. 13Quais as funções das proteínas?Enzimas; Hormônios; Anticorpos; Transportadoras; Nutricional; Fibras musculares; Estrutural (Cristalino do olho; teias de aranha; chifre do rinoceronte); Antibióticos; Venenos de fungos; etc.
  14. 14O que a polaridade do grupo R determina?a solubilidade dos aminoácidos em água a pH 7,0
  15. 15Por que as células conseguem sintetizar especificamente os L-aminoácidos?pois os
    sítios ativos das enzimas são assimétricos
  16. 16Por que os aminoácidos: Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina são AA apolares(grupo R alifático)?possuem cadeias laterais grandes que promovem
    estabilização por interações hidrofóbicas; elas tendem a se agrupar no interior da proteína
  17. 17Por que a Glicina é um AA apolar(grupo R alifático)?mais facilmente agrupada com os aminoácidos
    apolares, a sua cadeia lateral muito pequena não contribui efetivamente para interações
    hidrofóbicas
  18. 18O que a Prolina, AA apolar(grupo R alifático), causa e por que?Redução da flexibilidade, pois o grupo amino secundário (imino) do resíduo de prolina possui uma configuração rígida
  19. 19Por que a Metionina é um AA apolar(grupo R alifático)?possui enxofre em sua cadeia lateral, sendo ligeiramente apolar
  20. 20A fenilalanina, a tirosina e o triptofano(Grupo R aromático) são apolares devido a cadeia lateral aromática, mas por que a tirosina e o triptofano são considerado mais polares que a fenilamina?Tirosina - Presença de hidroxila
    Triptofano - Presença de N no anel indol
  21. 21Como a fenilamina ajuda na detecção e caracterização de proteínas?forte absorção de luz ultravioleta no comprimento de onda de 280 nm
  22. 22Por que os AA do grupo R não carregados polares(Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina e Glutamina) são hidrossolúveis?contêm
    grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água
  23. 23Quais grupos contribuem para a polaridade entre os AA(grupo R não carregados polares)?Serina e Treonina - Hidroxila
    Asparagina e Glutamina - Amida
    Cisteína - ácido fraco e pode fazer ligações de hidrogênio fracas
    com oxigênio ou nitrogênio; é um caso especial pois o grupo sulfridila é pouco polar
  24. 24O que é a cistina?oxidação da cisteína para formar um aminoácido dimérico ligado de modo
    covalente
  25. 25Como é formada a cistina e para que ela serve?Formada por duas moléculas ou resíduos de cisteína
    ligados por uma ligação dissulfeto, sendo altamente hidrofóbicas. Servem para estabilização das proteínas(Pontes S-S)
  26. 26Quais os aminoácidos que tem grupo R carregados positivamente significativa em pH 7,0, sendo hidrofílicosLisina, Arginina e Histidina
  27. 27Quais os aminoácidos que tem grupo R carregados negativamente líquida em pH 7,0, sendo hidrofílicos?Asparato e Glutamato, que possuem um grupo carboxila COO-
  28. 28—só pra lembrarsó pra lembrar
  29. 29O que são a selenocisteína e a pirrolisina?AA raros introduzidos durante a síntese proteica por meio de uma adaptação incomum do código genético
  30. 30O que são a ornitina e a citrulina?são intermediários-chave (metabólitos) na biossíntese de arginina e no ciclo da ureia
  31. 31O que são anfolitos?eletrólitos anfóteros
  32. 32Como os aminoácidos se comportam em solução aquosa?Os aminoácidos podem funcionar como doadores e aceptores de prótons H+ e, em água, apresentam-se como um íon dipolar ou “zwitterion”, predominando em pH neutro.
  33. 33Como é formada a ligação peptídica?Ocorre de uma síntese de desidratação(H2O deixa os dois reagentes). Ocorre a remoção de uma porção hidroxila do grupo α-carboxila de um aminoácido e um átomo de hidrogênio do grupo α-amino do outro; formando peptídeos
  34. 34A proteína conjugada é composta de:Uma parte proteica e um grupo prostético
  35. 35Como são classificadas as proteínas com base em seus grupos prostéticos?Lipoproteínas: contêm lipídios
    Glicoproteínas: contêm açúcares
    Metaloproteínas: contêm um metal específico
  36. 36Proteínas simples contêm apenas resíduos de AA. Cite exemplos dessas proteínas:Ribonucleases e
    quimiotripsina
  37. 37O que são proteínas nativas?proteínas com sua conformação funcional
  38. 38Estrutura primária das proteínas:todas as ligações covalentes
    (principalmente ligações peptídicas e ligações dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em
    uma cadeia polipeptídica. O elemento mais importante da estrutura
    primária é a sequência dos resíduos de aminoácidos.
  39. 39Estrutura secundária das proteínas:arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos, dando origem a padrões estruturais
    recorrentes. (alfa-hélices e conformações beta)
  40. 40Estrutura terciária de proteínas:descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional
    de um polipeptídeo.
  41. 41Estrutura quartenária das proteínas:Quando uma proteína tem duas ou mais subunidades polipeptídicas
  42. 42O que são proteínas polimórficas:são proteínas que têm variações nas sequências de
    aminoácidos dentro das populações humanas
  43. 43A conformação de uma proteína é estabilizada por interações fracas. Quais são elas?Ligação iônica; Força de Wan der Walls; Ligação hidrofóbicas; Pontes de H
  44. 44Ligações iônicas:Ocorre entre grupos eletricamente carregados;
    Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas;
    Limitam a flexibilidade estrutural da proteína.
  45. 45Ligações hidrofóbicas:São estabelecidas entre radicais de
    aminoácidos apolares.
    Estes radicais se aproximam e repelem
    água.
    São as mais importantes na
    manutenção da conformação espacial.
  46. 46Pontes de H:Ocorrem pela atração um átomo de hidrogênio e outro
    elemento mais eletronegativo geralmente O ou N;
    Tem um papel importante na condução do processo de
    enovelamento das proteínas.
  47. 47Forças de Van der Walls:São interações dipolo-dipolo entre os dipolos elétricos
    permanentes de grupos;
    Essas interações fornecem uma força atrativa que opera a
    uma distância de 0,3 a 0,6 nm;
    Contribuem pouco para a estabilidade geral da proteína,
    porém o número dessas interações pode ser substancial.
  48. 48Ligações covalentes também auxiliam na estabilidade e conformação nativa. Quais suas características:Muitas proteínas não possuem ligações dissulfeto;
    São encontradas principalmente em proteínas extracelulares;
    Bactérias termofílicas possuem várias dessas ligações.
  49. 49Por que as ligações peptídicas são rígidas e planar?Porque as ligações covalentes também
    impõem restrições importantes na
    conformação de um polipeptídeo.
  50. 50Por que as α-hélices se formam mais facilmente do que qualquer outra das possíveis conformações?devido o uso otimizado das ligações de hidrogênio
    intra-hélice. A estrutura é estabilizada por uma ligação de hidrogênio entre o átomo de
    H ligado ao átomo de N eletronegativo de uma ligação peptídica e o átomo de
    O eletronegativo da carbonila do quarto aminoácido no lado N-terminal da ligação
    peptídica.
  51. 51Qual a estrutura de proteínas em que o arranjo mais simples que a cadeia polipeptídica pode assumir que maximiza o uso de ligações de hidrogênio internas?Secundária
  52. 52Quais as estruturas estáveis presentes na estrutura secundária das proteínas?alfa-hélice, conformação beta e curva beta
  53. 53Nem todos os polipeptídeos podem formar uma α-hélice estável. Vai depender dos grupos R dos seus resíduos de AA. Quais as restrições influenciam a estabilidade de uma α-hélice?- a tendência intrínseca de um resíduo de aminoácido
    de formar uma α-hélice;
    - as interações entre os grupos R, especialmente
    aqueles espaçados por três ou quatro AA;
    - os volumes de grupos R adjacentes;
    - a ocorrência de resíduos Pro e Gly;
    - interações entre os resíduos de AA das
    extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico
    inerente da α-hélice.
  54. 54Conformações βConformação mais estendida das cadeias polipeptídicas
  55. 55Folhas βArranjo de vários segmentos lado a lado os quais estão na conformação β.
  56. 56Curvas βsão particularmente comuns e
    conectam as extremidades de dois segmentos
    adjacentes de uma folha β antiparalela.
  57. 57O que são proteínas fibrosas? Dê exemplosArranjadas em longos filamentos ou folhas. Ex.: alfa-queratina, colágeno, fibroínas de
  58. 58O que são proteínas globulares? Dê exemplosEnoveladas em forma esférica ou globular; As estruturas proteicas globulares são compactas e variadas. Ex.: Grupo Heme, Mioglobina
  59. 59As proteínas globulares podem ser:Enzimas, reguladoras, motoras, inibidoras e transportadoras
  60. 60As proteínas globulares têm uma diversidade de estruturas terciáriasCada uma dessas proteínas tem uma estrutura diferente, adaptada à sua função biológica particular, mas como um todo elas compartilham diversas propriedades importantes com a mioglobina.
  61. 61O que é um motivo/enovelamento/supersecundária?é um padrão de enovelamento identificável que envolve dois ou mais
    elementos da estrutura secundária e a conexão (ou conexões) entre eles.
  62. 62O que é domínio?é uma parte da cadeia polipeptídica que é estável por si só ou pode sofrer
    movimentos como uma entidade isolada em relação ao restante da proteína; Muitas vezes, um domínio de uma
    proteína grande conserva a estrutura tridimensional nativa mesmo quando separado do resto da cadeia polipeptídica
  63. 63Como são chamadas as unidades estruturais de repetição em uma proteína multimérica, tanto com um único tipo de subunidade quanto com várias subunidades?Protômeros
  64. 64O que é proteostase?A manutenção permanente de um conjunto
    de proteínas necessárias para a célula em
    um determinado conjunto de condições.
  65. 65Quais as vias que a proteostase celular necessita do funcionamento coordenado?Síntese, Degradação e Enovelamento
  66. 66O que é desnaturação e quais os agentes desnaturadores?A perda de estrutura tridimensional
    suficiente para causar a perda de função. Agentes desnaturadores: calor, pH, ureia, detergentes e solventes orgânicos
  67. 67Como a alteração do pH do meio afeta a estrutura das proteínas?A alteração do pH pode desnaturar proteínas, causando a perda de sua estrutura tridimensional. Isso ocorre porque a mudança no pH afeta as interações entre grupos carregados, como as ligações iônicas, alterando a conformação da proteína e, consequentemente, sua função.
  68. 68O que é renaturação?Certas proteínas globulares desnaturadas por
    temperatura, extremos de pH ou agentes desnaturantes reassumem suas estruturas nativas e suas
    atividades biológicas se forem colocadas novamente nas condições em que a conformação nativa
    é estável
  69. 69O que são chaperonas?proteínas que interagem
    com polipeptídeos parcialmente enovelados ou enovelados de forma incorreta e facilitam os
    mecanismos de enovelamento correto ou possibilitam um microambiente adequado para ocorrer o enovelamento
  70. 70Hps 70- geralmente tem massa molecular próxima de 70.000
    - mais abundante em células submetidas a altas temperaturas
    - ligam-se a regiões não enoveladas de peptídeos ricos em resíduos hidrofóbicos. Dessa forma,
    essas chaperonas “protegem” da desnaturação pela temperatura tanto as moléculas de proteína
    desnaturadas pelo calor quanto as novas moléculas de peptídeo que estão sendo sintetizadas
  71. 71Chaperoninassão complexos sofisticados de proteínas necessários para o enovelamento de
    proteínas que não se enovelam espontaneamente.
  72. 72O que é o sistema ubiquitina-proteassomo e qual sua função?O sistema ubiquitina-proteassomo é responsável pela degradação de proteínas nas células. A ubiquitina marca proteínas danificadas ou desnecessárias, que são direcionadas ao proteassomo, um complexo proteico que degrada essas proteínas em pequenos peptídeos, regulando a qualidade e quantidade de proteínas na célula.

Informationen

Beschreibung
Prova Bioquímica Karteikarten am AA, erstellt von Kamila Lustosa am 14/09/2024.
Erstellt von
Kamila Lustosa · Sep 2024
Aktualisiert
20 Okt 2024
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