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Enzimas
Karten in diesem Stapel (15)
- 1Enzimas são proteínas especializadas, mas há uma excessão. Qual é?A ribosina, é uma enzima de RNA
- 2Diferencie sítio ativo de sítio alostéricoO sitio ativo é o local de ligação do substrato. Já o sítio alostérico é onde a atividade da enzima é modulada (quem modula é o cofator/coenzima)
- 3Por que as enzimas apresentam alta especificidade?Porque elas possuem uma sequência rígida de aminoácidos e se mudar a sequência/propriedades, muda a atividade enzimática
- 4Complete a frase: Os cofatores são substâncias ___ As coenzimas são substâncias ___1- inorgânicas, como íons metálicos e magnésio
2- orgânicas, como as vitaminas - 5O que é uma holoenzima?É a junção de uma apoenzima e uma coenzima, ou seja, uma apoenzima ativada
- 6O que é uma apoenzima?É uma enzima inativada, pois precisa de um cofator/coenzima ligada para exercer sua função
- 7O que é o modelo chave fechadura?É quando o substrato encaixa perfeitamente no sítio ativo
- 8O que é a teoria do encaixe induzido?O substrato não encaixa perfeitamente no sítio de ligação e causa uma mudança conformacional na enzima
- 9Qual nomenclatura das enzimas nós usamos?A recomendada, que possui o sufixo ase (lipase, amilase)
- 10De acordo com a classificação das enzimas, caracterize-as: Oxi-redutase Transferase Hidrolase Liase Isomerase LigaseOxi-redutase: transfere elétrons de uma molécula a outra, faz redução
Transferase: realizam transferência de grupos funcionais ativos do substrato para o produto
Hidrolase: catalisa reação de hidrólise, quebra o substrato em dois produtos liberando água ou utiliza água
Liase: quebra ligação covalente (duplas ou triplas)
Isomerase: catalisam arranjo espacial de um substrato
Ligase: liga dois substratos formando um produto - 11Quais são os fatores que afetam a atividade enzimática?Temperatura, pH, concentração de enzima e concentração de substrato
- 12O que é uma inibição irreversível?É quando o inibidor se liga ao sítio ativo da enzima por ligação covalente, impedindo a ligação do substrato
- 13Cite um exemplo de inibição irreversívelinibição da acetilcolinesterase por organofosforados (inseticidas) - o inibidor se liga ao sítio ativo da acetilcolinesterase, impedindo que o substrato se ligue a enzima e deixando por muito tempo a acetilcolina na fenda sináptica porque ela não está sendo degradada pela acetilcolinesterase, causando uma super estimulação do sistema somático e parassimpático (consequências: miose, sudorese, rigidez)
- 14O que é uma inibição reversível?Impede que o substrato seja transformado em produto, as ligações são do tipo ponte de hidrogênio, dipolo dipolo etc (mais fracas)
- 15Quais os tipos de inibição reversível? Caracterize-osCompetitiva e não competitiva
Competitiva: o inibidor é semelhante ao substrato, por isso ele se liga facilmente à
enzima
Não competitiva: por não serem semelhantes ao substrato, os inibidores se ligam ao sitio alostérico, causando uma mudança conformacional no sítio ativo e impedindo a ligação do substrato
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- Medicina Karteikarten am Enzimas, erstellt von Júlia Vaz de Assis am 07/05/2024.
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- Júlia Vaz de Assis
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