Proteínas

Proteínas

Funciones

Formadas por

Aminoácidos

C H O N S P

El principal e indispensable es el N,

78% de la atmosfera

Dos grupos fijados al C

20 diferentes tipos

Carbono quiral

Ámino

Carboxilo

CHRNH2COOH

Propiedades

Blancos y cristalinos

Solubles en cierto grado de agua

Isómeros L y D

Carácter anfotérico

Captan o ceden protones

Punto isoeléctrico

Valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero.

Cuando las cargas +/- son iguales

Zwitterion o ión bipolar

Péptidos

Unión de dos aminoácidos

Importancia en alimentos

10 los produce el ser humano

10 los obtiene de los alimentos

Escenciales

No escenciales

Condicionales

Se necesitan solo en condiciones específicas

Enlace peptídico=Enlace amina

Enlace entre C y N

Reacción entre

Grupo amino un aa

Grupo carboxilo de otro aa

liberando

Una molécula de H2O

Tamaño

2 aa=Dipéptido

Menos de 10 aa=Oligopéptidos

10 a 100 aa=Polipéptidos

Características de las proteínas

Polímero de aa´s unidos por enlaces peptídicos

Proteína=Más de 100 aminoácidos

Número casi infinito de aminoácidos

Tienen estructura tridimensional

Se dividen en

Homoproteínas

Heteroprotínas

Formadas solo por aminoácidos

Formado por aminoácidos y grupos proteícos

Lipoproteínas

Glucoproteínas

Grupos Hemo, etc.

Estructura

A cada extremo, siempre hay un

Secuencia de aminoácidos

Formación de zig-zag

Primaria

Cuaternaria

Secundaria

Terciaria

Amino

Carboxilo

Cadenas con arreglo 3D

Estabilizados por enlaces de H o S

Se dividen en

Alfa helice

Beta laminar

Varias proteínas se unen entre sí

Responsable de las propiedades biológicas

Alfa helice

Beta laminar

provoca

provoca

Globular

Fibrosa

por medio de

Enlaces covalentes débiles

Proteios

Primero, primordial

Desnaturalización

¿Qué es?

Pérdida de conformación de la proteína

Factores que la ocasionan

Consecuencias

Pérdida de la 2da, 3ra y 4ta estructura

Se rompen los enlaces débiles

NO se rompen los enlaces de la 1ra estructura

Debido a que estos enlaces son estables

pH/ácidez (punto isoeléctrico)

Temperatura (alta o baja)

Adición de sales

Esfuerzo mecánico (agitación)

Creación de espuma

Coagulación de la proteína

Aumenta la biodisponibilidad de la proteína

Después de esto

La proteína no conserva sus propiedades

Enzimas

Alteran los componentes del alimento

Catalizador biológico

Provocan cambios químicos

Construyen o modifican moléculas

La cocción acelera su actividad

Estructural

Transporte

Almacenamiento

Catalizadores

Señales

Motilidad

Defensa

Reconocimiento

Azufrados

No polares

Ácidos y básicos

Polares