Enzimas-I

1. 1Enzimas são [blank_start]catalisadores biológicos[blank_end] sujeitos às mesmas leis que regem [blank_start]reações químicas[blank_end].

   1. Acatalisadores biológicos
   2. Bcatalisadores químicos
   3. Creações químicas
   4. Dreações endergônicas
   5. Ereações exergônicas
   6. Freações físicas
2. 2A respeito dos aspectos importantes que diferenciam catalisadores biológicos e químicos é CORRETO afirmar que:

   1. ANos catalisadores biológicos, a velocidade de reação é mais lenta.
   2. BOs catalisadores biológicos precisam de condições experimentais amenas, como temperaturas menores que 100 ºC, pressão atmosférica e pH adequados.
   3. CCatalisadores químicos possuem maior especificidade quanto a identidade de seus substratos (reatantes) e produtos, tendo rendimento maior do que nos catalisadores biológicos.
   4. DA capacidade de regulação é maior nos catalisadores biológicos.
   5. EA atividade catalítica de muitas enzimas variam em resposta à variação de substâncias químicas que não o(s) seu(s) substrato(s).
   6. FSão mecanismos de processos regulatórios da atividade enzimática: controle alostérico, modificação covalente da enzima e variação na quantidade de enzima sintetizada.
3. 3Cinética é o estudo da(s) [blank_start]velocidade(s)[blank_end] que a(s) [blank_start]reação(ões)[blank_end] ocorre(m). Seu objetivo é o [blank_start]mecanismo da reação[blank_end] (descrição das [blank_start]etapas e sequência[blank_end] em que elas ocorrem a partir da variação da [blank_start]velocidade da reação[blank_end] em resposta à mudanças nas [blank_start]condições experimentais[blank_end] (temperatura, pH, concentração de substrato/produto, inibidores, efeitos isotópicos, etc.). Estes estudos resultam na [blank_start]descrição das etapas (rota da reação)[blank_end] e, portanto, no mecanismo da reação química catalisada por uma determinada enzima.

   1. Avelocidade(s)
   2. Breação(ões)
   3. Cmecanismo da reação
   4. Detapas e sequência
   5. Evelocidade da reação
   6. Fcondições experimentais
   7. Gdescrição das etapas (rota da reação)
4. 4A importância do estudo da cinética enzimática para os processos biológicos (e bioquímicos) pode ser resumida nas seguintes alternativas:

   1. ADeterminação das constantes de dissociação de substratos/produtos e inibidores, e velocidade máxima de catálise.
   2. BDeterminação do mecanismo hidrolítico, levando em consideração medidas de variação da velocidade enzimática em função das variações das condições experimentais são combinadas com estudos químicos e estruturais da enzima.
   3. CPermite o entendimento do papel desempenhado por determinada enzima em uma rota metabólica.
   4. DA velocidade da reação enzimática sob condições experimentais apropriadas possibilita determinar a quantidade de enzima presente (p.ex., análise clínica).
5. 5É possível determinar experimentalmente a ORDEM DE UMA REAÇÃO medindo [A] ou [P] em função do tempo:
   v=-d[A]/dt=d[P]/dt=velocidade da reação
   
   A reação
   A->P, de fórmula v=-d[A]/dt=k[A] (k em s^-1)
   
   é uma reação de primeira ordem.

   1. ARichtig
   2. BFalsch
6. 6A reação 2A->P, de fórmula v=-d[A]/dt=k[A]^2 (k em M^-1 s^-1) é uma reação de primeira ordem.

   1. ARichtig
   2. BFalsch
7. 7A reação A+B->P, de fórmula v=-d[A]/dt=-d[B]/dt=k[A][B] (k em M^-1s^-1)
   É uma reação de segunda ordem, de primeira ordem em A e de primeira ordem em B.

   1. ARichtig
   2. BFalsch
8. 8Para uma reação elementar, a [blank_start]ordem da reação[blank_end] corresponde à [blank_start]molecularidade[blank_end] da mesma,isto é o número de moléculas que devem colidir na reação elementar.

   1. Aordem da reação
   2. Bmolecularidade
9. 9O sítio ativo liga-se ao [blank_start]substrato [S][blank_end], formando o [blank_start]complexo enzima-substrato [ES][blank_end], que é convertido no [blank_start]complexo enzima-produto [EP][blank_end] que subsequentemente se dissocia em [blank_start]enzima [E][blank_end] e [blank_start]produto [P][blank_end].

   

   1. Asubstrato [S]
   2. Bcomplexo enzima-substrato [ES]
   3. Ccomplexo enzima-produto [EP]
   4. Denzima [E]
   5. Eproduto [P]
10. 10Qual é a classe de enzimas que promovem a reação de quebra de um polipeptídeo, com a interferência de uma molécula de água?

    1. ALigase
    2. BLiase
    3. CHidrolase
    4. DIsomerase
    5. ETransferase
    6. FOxirredutase

11. 11As [blank_start]enzimas[blank_end] são [blank_start]catalisadores[blank_end] proteicos que aumentam a velocidade de uma reação química e [blank_start]não são consumidas[blank_end] durante a reação que catalizam.

    1. Aenzimas
    2. Bcatalisadores
    3. Cnão são consumidas
12. 12As enzimas contêm uma região específica chamada de [blank_start]sítio ativo[blank_end]. O sítio ativo contém cadeias laterais de [blank_start]aminoácidos[blank_end] que criam uma superfície tridimensional [blank_start]complementar[blank_end] ao substrato.

    1. Asítio ativo
    2. Baminoácidos
    3. Ccomplementar
13. 13As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química.

    1. ARichtig
    2. BFalsch
14. 14A respeito da especifidade pelo substrato,é correto afirmar que:

    1. AAs forças não covalentes entre os substratos e outras moléculas que interagem com as enzimas são: forças de Van der Waals, eletrostáticas, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
    2. BO sítio de ligação ao substrato consistem em uma porção da proteína enzimática que é topologicamente (forma com saliências e reentrâncias) incompatível com o substrato (incomplementaridade geométrica).
    3. COs resíduos de aminoácidos que formam o sítio de ligação estão arranjados de modo a interagir especificamente com a molécula do substrato por forças de atração (complementaridade eletrônica).
15. 15Modelo no qual a enzima modifica sua forma para que o substrato possa encaixar corretamente no sítio ativo.
    A descrição acima corresponde a qual modelo?

    1. AModelo chave e fechadura da ligação enzima-substrato
    2. BModelo encaixe induzido da ligação enzima-substrato
    3. CModelo de modificação do substrato
    4. DModelo chave e fechadura alternado
    5. EModelo enzima-substrato ligante
16. 16Algumas enzimas se associam com um [blank_start]cofator[blank_end] (quando for [blank_start]orgânico[blank_end] recebe o nome de [blank_start]coenzima[blank_end]) não proteico, que é necessário para a [blank_start]atividade enzimática.[blank_end]
    A [blank_start]apoenzima[blank_end] é a enzima inativa e [blank_start]sem o cofator[blank_end], a [blank_start]holoenzima[blank_end] é a enzima [blank_start]associada ao cofator[blank_end], na sua forma ativa e pronta para receber o substrato.

    1. Acofator
    2. Borgânico
    3. Ccoenzima
    4. Datividade enzimática.
    5. Eapoenzima
    6. Fsem o cofator
    7. Gholoenzima
    8. Hassociada ao cofator
17. 17A atividade enzimática não pode ser regulada, as enzimas não podem ser ativadas ou inibidas. A velocidade de formação do produto não responde às necessidades da célula.

    1. ARichtig
    2. BFalsch
18. 18Praticamente todas as reações têm uma barreira de energia separando reatantes de produtos. Essa barreira, a energia livre de ativação, é a diferença entre a energia dos reatantes e aquela de um intermediário de alta energia, que ocorre durante a formação do produto.

    

    1. ARichtig
    2. BFalsch
19. 19DeltaG# representa a [blank_start]energia livre de ativação[blank_end] e representa a diferença entre a energia livre do [blank_start]estado de transição[blank_end] e do [blank_start]substrato[blank_end], é [blank_start]menor[blank_end] quando a reação é [blank_start]catalisada[blank_end]. Essa ação [blank_start]não altera o equilíbrio[blank_end] da reação, somente aumenta sua [blank_start]velocidade[blank_end].

    1. Aenergia livre de ativação
    2. Bestado de transição
    3. Csubstrato
    4. Dmenor
    5. Ecatalisada
    6. Fnão altera o equilíbrio
    7. Gvelocidade
20. 20A+B->P
    v=d[P]/dt=k[A][B], onde k=('KT/h)e^-deltaG#/RT), onde:
    k=constante de velocidade;
    'K=1,3087x10^-23JK^-1
    h=66,6261x10^-34;
    R=8,3245JK^-1mol^-1

    1. ARichtig
    2. BFalsch
21. 21A alternativa que contém os fatores que afetam a velocidade de uma reação enzimática é:

    1. ApH, temperatura e concentração de substrato
    2. Bsomente pH e temperatura
    3. CpH e concentração de substrato
22. 22O pH tem influência nas [blank_start]cargas[blank_end] da enzima e a temperatura aumenta a atividade da enzima,até atingir a [blank_start]desnaturação[blank_end].

    1. Acargas
    2. Bdesnaturação
23. 23Qual é a definição de velocidade máxima?

    1. AÉ o máximo de velocidade da reação, relacionada com o aumento da concentração de substrato.
    2. BÉ a velocidade alcançada quando a reação tem muito pouco substrato.
    3. CÉ a velocidade máxima de catálise da enzima, quando esta está inativa.
24. 24A maioria das enzimas mostra uma cinética de [blank_start]Michaelis-Menten[blank_end] onde a curva de velocidade de reação inicialxconcentração de substrato possui uma curva [blank_start]hiperbólica.[blank_end] As enzimas [blank_start]alostéricas[blank_end] apresentam uma curva [blank_start]sigmóide.[blank_end]

    1. AMichaelis-Menten
    2. Bhiperbólica.
    3. Calostéricas
    4. Dsigmóide.
25. 25Km é a concentração de substrato que te dá a metade da velocidade máxima (Vmax/2).

    1. ARichtig
    2. BFalsch
26. 26A equação de [blank_start]Lineweaver-Burk[blank_end] é muito utilizada porque permite a realização de equações algébricas mais práticas para a criação de [blank_start]gráficos.[blank_end]

    1. ALineweaver-Burk
    2. Bgráficos.
27. 27A respeito das enzimas alostéricas é correto afirmar que:

    1. ASão constituídas de apenas uma unidade e um centro ativo.
    2. BA ligação de um substrato a um centro ativo pode afetar a ligação de outro substrato a outro centro ativo de forma cooperativa resultando em uma curva sigmóide.
    3. CNo efeito homotrópico os ligantes são idênticos e no efeito heterotrópico os ligantes são diferentes.
    4. DO efeito positivo diminui a afinidade da proteína pelo ligante e o efeito negativo aumenta a afinidade da proteína pelo ligante.
    5. ENa regulação alostérica o efetor ou modulador é o ligante que se liga a um sitío ativo diferente (alostérico), influenciando a ligação de outro ligante.
28. 28A respeito do modelo de simetria é correto afirmar que:

    1. AUma proteína alostérica é um oligômero de protômeros que são simetricamente desconexos.
    2. BCada protômero pode existir em (pelo menos) dois estados conformacionais, designados T e R. Estes estados T e R encontram-se em equilíbrio tanto para os oligômeros associados quanto para os não associados ao ligante.
    3. CO ligante não pode se ligar a um protômero em qualquer conformação. A mudança conformacional não altera a afinidade do protômero pelo ligante.
    4. DA simetria molecular da proteína é conservada durante esta mudança conformacional. Os protômeros mudam suas conformações de forma alternada: é comum termos oligômeros que possuem os protômeros nos estados R e T simultaneamente.
29. 29A respeito do modelo sequencial ou do encaixe induzido a afirmativa correta é;

    1. AA hipótese do encaixe induzido postula que uma interação flexível entre o ligante e a proteína induz uma mudança conformacional da proteína, a qual resulta na diminuição da afinidade do ligante pela proteína.
    2. BA associação do ligante não induz uma mudança conformacional na subunidade; interações cooperativas se originam a partir da influência que estas mudanças conformacionais terão sobre as subunidades vizinhas.
    3. CSe a associação do ligante diminuir a afinidade dos sítios vizinhos, então teremos cooperatividade positiva.
    4. DA força das interações entre subunidades vizinhas não depende do grau de acoplamento
       mecânico entre as subunidades no modelo seqüencial.
    5. EPortanto, a essência do modelo sequencial é a de que a afinidade de um ligante pela
       proteína varia com o número de ligantes associados à mesma, enquanto que no modelo
       de simetria esta afinidade depende somente do estado quaternário da proteína.
30. 30O modelo de [blank_start]simetria[blank_end] assume implicitamente o modelo de [blank_start]chave-fechadura[blank_end] de Emil Fischer de associação do ligante à proteína no qual os sítios de ligação da proteína são rígidos e [blank_start]complementares[blank_end] ao formato do ligante.

    1. Asimetria
    2. Bchave-fechadura
    3. Ccomplementares

Beschreibung

Biomed 1 (Bioquímica) Quiz am Enzimas-I, erstellt von Júlia Arrueé am 18/10/2019.

Autor

Júlia Arrueé

Sprache

Português

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Schlagwörter

biomed 1bioquímica

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