Flashcards
Farfán Bentata Enrique Enzimas
Cards in this deck (33)
- 1Enrique Farfán Bentata Bioquímica FMVZTarea resumen
Clase 10 Enzimas - 2¿Qué son las enzimas?Son proteínas, mayormente, que sirven como catalizadores orgánicos e inorgánicos, esto quiere decir que aceleran las reacciones químicas pero sin afectarlas
- 3Partes de la enzimaApoenzima
Cofactor
Holoenzima - 4ApoenzimaEs la parte proteica de la enzima, no puede hacer su función si no se encuentra con un cofactor
- 5CofactorEs la parte no proteica de la enzimas, es un ion metálico o un compuesto orgánico, se une a la apoenzima
- 6HoloenzimaEs una enzima que ya esta completa y activa, ya puede realizar sus funciones, esta compuesta por una apoenzima y un cofactor
- 7Tipos de enzimas y su reacciónOxidorreductasas: oxido-reducción
Transferasas: transferencia de grupos
Hidrolasas: reacciones de hidrólisis - 8Tipos de enzimas y su reacciónLiasas: ruptura o corte de grupos para dobles enlaces
Isomerasas: interconversión de isómeros
Ligasas: unión de sustratos por hidrolisis del ATP - 9Elementos de una enzimaSitio activo: es la parte en donde se une el sustrato a la enzima para la reacción
Sitio alostérico: es la arte en la que se pueden unir activadores que modifican - 10Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría de la llave y cerraduraEsta teoría propone que la enzima ya tiene un espacio en el sitio activo exacto para el sustrato específico
- 11Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría del ajuste inducidoEsta teoría dice que el espacio en el sitio activo no esta predefinido sino que este se modifica después de la interacción inicial para poder unirse
- 12Teorías del reconocimiento especifico del ligando: Teoría conformacional y de desplazamiento de poblacionesEsta teoría consiste en que la enzima existe como un conjunto de conformaciones nativas en equilibrio dinámico por lo que el sustrato solo selecciona la indicada y desplaza el equilibrio hacia ella
- 13Energía libre de GibbsEsta nos indica cuando una reacción es espontanea, nos dice cuando se hace algo sin ayuda o si conlleva un trabajo
- 14Tipos de reaccionesExergónicas: liberan energía como resultado de la reacción, es espontanea
Endergónicas: requiere energía, no es espontanea - 15Energía de activaciónEs la energía que se necesita para que se inicie la reacción, las enzimas hacen que esta energía sea menor
- 16Estado de transiciónEs el momento en el cual la ruptura o formación de enlaces puede darse hacia S y P
- 17Sitio activoEs una hendidura tridimensional, une al sustrato por enlaces débiles
- 18Cinética enzimáticaEs el estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas
- 19Factores que modifican la velocidad de las reaccionesEnzima
Sustrato
Temperatura
pH - 20Cinética que se da en las enzimas no alostéricasCinética de Michaelis-Menten
- 21Ecuación de Michaelis-MentenExplica como varia la velocidad de reacción con respecto a la concentración del sustrato
- 22KMEs la constante de Michaelis-Menten, es diferente en cada enzima e independiente del sustrato, describe la interacción enzima-sustrato y su afinidad
- 23Niveles de KMSi la KM es pequeña, hay una afinidad elevada de la enzima-sustrato
Si la KM es grande, hay una afinidad baja de la enzima-sustrato - 24Mecanismos de inhibición de enzimas no alostéricasInhibición reversible e inhibición irreversible
- 25Inhibición reversibleEs la unión NO covalente de proteínas o moléculas pequeñas a la enzima
- 26Inhibición irreversibleEs la unión covalente de las moléculas en el sitio activo de la enzima
- 27Tipos de inhibición reversibleCompetitiva
Acompetitiva
Mixta (no competitiva) - 28Inhibición competitivaEs cuando el inhibidor y el sustrato compiten por el sitio activo, solo uno puede unirse.
Su Vmax no cambia y la Km aumenta - 29Inhibición acompetitivaEs cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato (ES), disminuye la Vmax y la KM
- 30Inhibidor mixtoEs cuando se une el inhibidor a la enzima y al complejo ES, la Vmax disminuye y la KM aumenta
- 31Inhibición irreversibleEs cuando el inhibidor reacciona con residuos del sitio activo, pueden ser fármacos o iones metálicos
- 32Enzimas alostéricasRegulan el flujo a través de las rutas metabólicas, no tienen la cinética Michaelis-Menten y tienen un sitio alostérico
- 33Diferencia en la grafica de una enzima alostérica y una no alostéricaEn las enzimas no alostéricas la curva de su grafica es una hipérbola y en las enzimas alostéricas es una curva sigmoidea
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- Fichas de estudio sobre enzimas
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- enrique bentata
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