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Majorie Ribeiro ENZIMAS Praxis Portuguese 45 cards

Cards in this deck (45)

  1. 1O QUE SÃO ENZIMAS?Saõ proteínas especializadas que atuam como catalizadores biológicos em reações químicas específicas no interior das células.
  2. 2COMO AS ENZIMAS ATUAM?Atuam de forma altamente específica e eficiente. Reconhecem o substrato (especificidade e regulação)- Complexo enzima-substrato - Catálise da reação - Liberação do produto.
  3. 3De que forma as enzimas atuam como catalisadores biológicos?- Aumentam a TAXA da reação química, permitindo que as reações ocorram em condições fisiológicas de temperatura e pressão compatíveis com a vida. Aceleram as reações químicas através da redução da energia de ativação.
  4. 4Como é conferida a especificidade à enzima?A enzima é altamente específica para seu substrato devido à forma tridimensional única da enzima, que se encaixa perfeitamente com o substrato formando o complexo enzima-substrato.
  5. 5Qual o mecanismo de ação das enzimas?Funcionam através de um mecanismo chamado "modelo chave-fechadura". O substrato se liga no sítio ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.
  6. 6Quais os tipos de regulação das enzimas?Regulação alostérica: a ligação de moléculas reguladoras em locais alostéricos altera a atividade da enzima;
    Regulação da expressão gênica: os níveis de produção de enzimas são controlados por genes.
  7. 7Como as enzimas podem ser classificadas?São classificadas em diferentes classes com base no tipo de reação que catalizam. Hidrolases (hidrólise); oxirredutases(transferência de elétrons); transferases ( transferência de grupos funcionais entre moléculas), etc.
  8. 8O que significa "capacidade de regeneração da enzima"?As enzimas são capazes de catalizar múltiplas reações consecutivas sem serem consumidas durante o processo. Após a catálise da reação, as enzimas são liberadas e podem se ligar a novas moléculas de substrato para iniciar outro ciclo de catálise (regeneração).
  9. 9Em qual local da enzima ocorre a catálise da reação?No sítio ativo da enzima.
  10. 10O que é o estado de transição?É um estado intermediário na progressão de uma reação química, no qual os substratos são transformados em produtos. É o ponto de maior energia livre na reação. Representa o ponto em que os reagentes passam por mudanças conformacionais e energéticas ANTES de formar o produto.
  11. 11Qual a relação do estado de transição com a barreira de energia?O estado de transição é caracterizado por uma barreira de energia que as moléculas reagentes devem superar para formar produtos. Essa barreira é conhecida como energia de ativação, e sua superação é facilitada pela presença de catalisadores, como as enzimas.
  12. 12O que é energia de ativação?Representa a energia mínima necessária para que ocorra uma reação. É a energia adicional que os reagentes devem adquirir para se transformarem em produtos durante a reação química. É determinada pela diferença de energia entre os estados inicial e de transição da reação.
  13. 13Como a energia de ativação afeta a velocidade da reação?Quanto maior for a energia de ativação, mais lenta será a reação pois será mais difícil para as moléculas e reagentes adquirirem energia suficiente para superar a barreira de energia.
  14. 14Como a energia de ativação afeta a frenquência de colisão entre as moléculas?Quanto maior for a energia de ativação, menor será a frequência de colisão efetiva entre as moléculas.
  15. 15O que é energia de ligação enzima-substrato?É a energia envolvida na interação de substrato e o sítio ativo (ligações de hidrogênio, eletrostáticas, van der waals e hidrofóbicas). Quanto mais forte a ligação, maior será a afinidade da enzima pelo substrato e mais estável o complexo enxima-substrato.
  16. 16O que é a Constante de Michaelis-Menten?É uma medida de afinidade da enzima pelo substrato. Representa a [S] necessária para alcançar a metade da Vmax da reação enzimática.
  17. 17Como interpretar a Constante de Michaelis Menten?Km menor = maior afinidade da enzima pelo substrato, são eficientes mesmo em baixas concentrações.
    Km maior = menor afinidade da enzima pelo substrato e requerem [S] mais altas para atingir a Vmax.
  18. 18O que é a constante catalítica?É a constante de Vmax. Representa a Vmax da catálise que a enzima pode alcançar quando saturada com o substrato. O Kcat é uma medida de eficiência catalítica da enzima.
  19. 19Diferenças entre o modelo chave-fechadura e ajustei-induzido com relação ao conceito:C-F: Enzima e substrato são estruturas rígidas e complementares;
    A-I: Enzima e substrato são estruturas flexíveis que podem se ajustar durante a ligação.
  20. 20Quais as diferenças entre o modelo chave-fechadura e ajustei-induzido com relação à interação?C-F: Ligação entre enzima e substrato é altamente específica e precisa, complementares estritos entre suas estruturas;
    A-I: O ubstrato induz mudanças conformacionais na enzima para ocorrer adaptação mútua.
  21. 21Quais as diferenças entre o modelo chave-fechadura e ajustei-induzido com relação à flexibilidade?C-F: A enzima é considerada uma estrutura estática e inflexível;
    A-I: Tanto a nezima quanto o substrato podem sofrer mudanças na conformação apara se adaptarem um ao outro durante a ligação.
  22. 22Quais as características de uma Inibição enzimática reversível?- Não ocorre por ligações covalentes;
    - São ligações instáveis e podem ser rompidas;
  23. 23A inibição enzimática reversível pode ser subdividida em 2 classes. Quais?Inibição competitiva e Inibição não competitiva.
  24. 24Como é classificada a Inibição enzimática competitiva?- Concorrem diretamente com o substrato específico da enzima; se ligam reversivelmente; formam complexo enzima-inibidor; Inativa temporariamente a catálise.
  25. 25Como é classificada a Inibição enzimática não-competitiva?O inibidor se liga tanto ao substrato quanto ao complexo enzima-substrato, impedindo a formação do produto da reação.
  26. 26Como é classificada a Inibição enzimática irreversível?- O inibidor se une à ENZIMA por ligação covalente; - Altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica; - Inativa a enzima permanentemente.
  27. 27Como a temperatura afeta na ação enzimática?- ⭡ da temperatura ⭡ reação enzimática pelo ⭡ da energia cinética;
    - ⭡⭡⭡⭡ temperatura = desnaturação das enzimas, tornando-as inativas;
    - Cada enzima tem sua temperatura ótima em que sua atividade é máxima.
  28. 28Como o pH afeta na ação enzimática?- Pode levar a desnaturação das proteínas, ou alterar o padrão de cargas em um sítio ativo. Cada enzima tem seu pH ótimo em que sua atividade é máxima.
  29. 29Como o substrato pode afetar a ação enzimática?- ⭡ [S] geralmente ⭡ a velocidade da reação até atingir Vmax;
  30. 30Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à natureza?Q: Pequenas moléculas inorgânicas ou orgânicas;
    E: Proteínas (biomoléculas).
  31. 31Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à especificidade?Q: Não específicos, atuam em várias reações;
    E: Altamente específicos, atuam em reações específicas.
  32. 32Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à regulação?Q: Não regulados por moléculas específicas;
    E: Regulados por moléculas reguladoras;
  33. 33Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à eficiência?Q: Menos eficientes que as enzimas;
    E: Mais eficientes em condições biológicas.
  34. 34Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à sensibilidade ao pH e temperatura?Q: Não sensíveis a pequenas variações de pH e temperatura;
    E: São sensíveis a pequenas variações de pH e temperatura.
  35. 35O que são cofatores enzimáticos?São substâncias necessárias para o funcionamento das enzimas. Podem ser orgânicos ou inorgânicos.
  36. 36Cite exemplos de cofatores orgânicos.São coenzimas. Ex.:
    NAD: Participa de reações de transferência de elétrons.
    FAD: Envolvidos em reações de óxido-redução.
  37. 37Cite exemplos de cofatores inorgânicos.São íons metálicos. Ex.:
    -Zinco (presente na anidrase carbônica);
    - Ferro (citocromo oxidade e catalase);
    - Magnésio (hexoquinase e glicose-6-fosfatase.
  38. 38O que é energia de Gibbs?É a medida da energia disponível para realizar um trabalho em um sistema químico durante uma reaçãocom temperatura e pressão constantes. É frequentemente utilizada para determinar se a reação ocorre espontaneamente ou não.
  39. 39Como podemos interpretar a energia de Gibbs?Se for negativa: Reação ocorre de forma espontânea e libera energia;
    Se for positiva: Reação requer energia para acontecer.
    Se for igual a 0, a reação está em equilíbrio.
  40. 40Qual a fórmula da energia de Gibbs?Δ G = Δ H - T.Δ S
    Δ H - VARIAÇÃO DA ENTALPIA (ENERGIA INTERNA);
    T - TEMPERATURA EM KELVIN;
    Δ S - VARIAÇÃO DE ENTROPIA.
  41. 41As enzimas afetam a energia de Gibbs?Não afetam, pois a energia de Gibbs depende apenas do estado inicial e final de uma reação. No entanto, as enzimas aceleram as reações catalizando-as, o que pode afetar a TAXA (velocidade da reação) na qual o equilíbrio é alcançado.
  42. 42Como fica o gráfico de uma inibição reversível competitiva?Competem por substrato, por isso é necessário o ⭡ [s] necessário para saturar a enzima e alcançar a Vmax.
    ⭡ do Km sem alterar a Vmax.
  43. 43Como fica o gráfico de uma inibição reversível não competitiva?O inibidor se liga reversivelmente a uma região da enzima diferente do sítio ativo. alterando a conformação da enzima. ↓ eficiência catalítica ↓ Vmax; sem alterar km.
  44. 44Como fica o gráfico de uma inibição reversível mista?O inibidor pode se ligar no sitio ativo da enzima ou em região diferente. Isso resulta no ⭡ do Km (reduzindo a afinidade pelo substrato) ↓ Vmax (devido a redução da eficiência da enzima).
  45. 45Como fica o gráfico de uma inibição irreversível?O inibidor se liga permanentemente à enzima. Resulta na ↓ tanto na Vmax, quanto no Km.

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Praxis ENZIMAS Flashcards on Untitled, created by Majorie Ribeiro on 02/03/2024.
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Majorie Ribeiro
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