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Jhoss Mena Spanish

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Flowchart content

  1. Señalización y transporte celular

  2. enzimas y catálisis

  3. membranas biológicas y transporte

  4. señalización celular

  5. bibliografía y linkografía

  6. 1.

    Feduchi. Bioquímica, conceptos escenciales. In Feduchi , editor. Bioquímica, conceptos escenciales. Madrid: Médica panamericana; 2013. p. 132-194.

  7. 2.- David Vargas. Estructura de la membrana celular/ Fisiología celular/ P1 [Fichero del video]. 17 de febrero del 2014. [consultado el 21 de julio del 2020] [9:09]. Disponible en: https://www.youtube.com/watch?v=fIjqvdvnzSI&feature=youtu.be&t=5

  8. 3.- David Vargas. Transporte a través de la membrana celular/ Fisiología celular/ P2 [Fichero del video]. 7 de junio del 2015. [consultado el 21 de julio del 2020] [15:33]. Disponible en: https://www.youtube.com/watch?v=soS4SvOdQCA&feature=youtu.be

  9. 4.- Biología. Comunicación celular: recepción y transducción de señales [Fichero del video]. 9 de octubre del 2013. [consultado el 21 de julio del 2020] [12:23]. Disponible en: https://www.youtube.com/watch?v=5UfyCFCWW9o&feature=youtu.be

  10. 5.- Carlos F. Enzimas(introducción a la bioquímica) [Fichero del video]. 4 de marzo del 2018. [consultado el 21 de julio del 2020] [11:59]. Disponible en: https://www.youtube.com/watch?v=Dse8E7GwOEk&feature=youtu.be&t=4

  11. estructura de la membrana celular

  12. transporte a través de la membrana

  13. propiedades

  14. Es de naturaleza anfipática.

    Tiene un estructura de una bicapa fosfolipídica.

    Tiene un medio intracelular(dentro de la célula) y uno extracelular(fuera de la célula).

    Es asimétrica ya que los fosfolípidos presentan diferentes caracteristicas Ejm: los axones de las neuronas son ricos en esfingolípidos y las del retículo endoplásmico en glicerofosfolípidos.

    Es semipermeable

  15. proteínas 55%

    fosfolípidos 25%

    colesterol 13%

    hidratos de carbono 3%

    otros lípidos 4%

  16. fosfolípidos

  17. es la matriz estructural de la membrana celular

  18. Tienen una estructura donde se dividen en dos partes:

  19. Cabeza: es la zona hidrófila la cual interactúa con el agua ya que es polar y se compone del grupos fosfato

  20. Colas: es la zona hidrófoba ya que repelen el agua y mantiene unida las moléculas para formar la membrana, es no polar y compuesta por ácidos grasos.

  21. Permeabilidad selectiva.

    Sustancias específicas pueden atravesar la membrana,

    sustancias hidrosolubles: no pueden atravesar el medio hidrófilo

    sustancias liposolubles: si pueden atravesar el medio hidrófilo

  22. Movimientos

    Rotación

    difusión lateral

    flip-flop

  23. Tiende a recuperar su estructura

    Al resguñarse las cadenas hidrofóbicas hacen que la estructura re reorganize y cuando existe un daño grave los pedazos se unen formando vesículas.

  24. Fluidez de la membrana

  25. las moléculas puedes desplazarse

  26. La temperatura afecta a la fluidez de la membrana, ya que a mayor temperatura causa mayor movilidad entre moléculas y mayor fluidez

  27. la insaturación de las colas del fosfolípido tambien afectara a la fluidez de la membrana.

  28. el Catión Ca+ disminuye la fluidez de la membrana ya que es responsable del empaquetamiento del los fosfolípidos.

  29. colesterol

  30. molécula levemente anfipática.

    También participa en la fluidez de la membrana.

    controla la velocidad y el paso de sustancias

  31. mayor temperatura: aumenta la velocidad

    menor temperatura: reduce la velocidad

  32. proteínas

  33. integrales

  34. periféricas

  35. atraviezan la membrana celular

  36. canales

  37. transportadoras

  38. receptores

  39. unidas laxamente a la membrana celular, por interacciones intermoleculares o covalentes y son globulares solubles

  40. con compuerta

  41. tienen un porción que las van a sellar:

    Activados por voltaje

    Activados por ligando

    Activados mecanicamente

    Activados porproteínas G

  42. Acuaparinas

    Fuga de K y Na

  43. sin compuerta

  44. PASIVO: no gasta energía y van a favor del gradiente de concentración

  45. ACTIVO: gasta energía, bomba de sodio y potasio, en contra del gradiente de concentración

  46. ligados a enzimas

  47. ligados a proteínas

  48. carbohidratos

  49. estos se encuentran unidos covalentemente a lípidos(glucolípidos) y proteínas(glucoproteínas).

    estos oligosacáridos tienen la función de la adhesión y reconocimiento celular y pueden actuar como receptores

  50. generalidades

  51. tenemos un medio intracelular y extracelular.

    las sustancias deben transportase de un medio al otro mediante mecanismos que veremos a continuación para que la célula pueda absorber nutrientes y expulsar desechos.

  52. transporte pasivo

    -Se produce en la bicapa lipídica y algunas proteínas transportadoras

    -Fluyen a favor de la gradiente de concentración

    -Sin gasto de ATP

    - Energía de movimiento cinético

  53. transporte activo

    -Siempre se produce en proteínas como las bombas

    -Fluye en contra de la gradiente de concentración

    -Con gasto de ATP

    -Energía metabólica residual

  54. tipos de transporte

  55. difusión simple

  56. movimiento continuo de moléculas entre si y depende de

  57. Moléculas que pueden pasar por difusión simple

  58. -GRADIENTE

    -SOLUBILIDAD

    -TAMAÑO DE MOLÉCULAS

    -GROSOR DE LA MEMBRANA

    -SUPERFICIE

  59. 1 LIPOSOLUBLES( no electrolitos)

    O2, CO2, N3, OH

  60. 2 NO LIPOSOLUBLES( electrolitos)

  61. pasan por proteínas con compuerta y sin compuerta

  62. por voltaje: modifican el voltaje para abrir la compuerta y paseen los cationes.

    por ligando: una acetilcolina interviene para abrir la compuerta.

    mecanicamente: el movimiento de cilios activan la compuerta.

  63. difusión facilitada

  64. depende de preoteínas transportadoras

  65. Contienen un sitio de unión que reconoce las moléculas que pueden pasar.

  66. caracteristicas

  67. esteroespecificidad: reconocimiento de la molécula para pasar

  68. saturación: el sitio de unión se satura de moléculas y no permite el paso de más.

  69. competitivo: las moléculas que llegue primero serán transportadas

  70. transporta moléculas grandes como: glucosa, aminoácidos y urea

  71. transporte activo primario

  72. -Bombas

    -En contra del gradiente de concentración

    -Uso de ATP

  73. tienen receptores que transportaran las moléculas del medio intracelular al extracelular.

    pasan 2 potasios por cada 3 sodios

  74. bomba de sodio y potasio

  75. Esta bomba se encuentra en músculo esquelético, cardíaco y neuronas.

  76. Funciona del tal manera que una enzima degrada el ATP en ADP Y P y libera energía que se utilizara para transportar las moléculas.

  77. transporte activo secundario

  78. Tiene caso el mismo mecanismo que el primario

  79. pero de diferentes tipos de energía residual que transporta las moléculas

  80. Simporte: las moléculas atraviesan la membrana con otras moléculas ( cotransporte) en el mismo sentido.

  81. Antiporte: Las diferentes moléculas atraviesan la membrana en sentidos diferentes.

  82. Uniporte: Se transporta una sola molécula

  83. son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas 10x6 veces más rápido.

  84. características

  85. la mayoría son proteicas (excepto las ribozimas: moléculas de ARN catalizadores que intervienen en la formación de proteínas

  86. No se consumen ni modifican luego de las reacciones químicas

  87. Son específicas para un solo sustrato

  88. Aceleran las reacciones y disminuyen la energía de activación

  89. ISOENZIMAS: diferente estructura pero pueden catalizar una misma reacción

  90. las enzimas tienen en su estructura

  91. un sitio activo, el sustrato interactúa con el sitio activo de la enzima formando el complejo enzima-sustrato, luego modifica el sustrato y se transforma en producto.

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  93. existen enzimas que necesitan de otros componentes para poder actuar

  94. cofactores

  95. estructuras no proteicas que se relacionan en la unión del sustrato en el sitio activo

  96. Apoenzima: porción proteica de la enzima que necesita de un cofactor

    Holoenzima: enzima que ya posee el cofactor

  97. moléculas inorgánicas

  98. moléculas orgánicas

  99. METALOENZIMAS: iones metálicos

  100. tipos de enzimas

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  102. Unión transitoria a la enzima

  103. Unión fuerte y estable

  104. COENZIMA

  105. GRUPO PROSTÉTIICO

  106. La mayoría son vitaminas del complejo B

  107. Mononucleótidos de falvina FAD Y FMN

  108. función de las enzimas

  109. el sitio activo va a determinarse por la presencia de los aminoácidos que lo forman y su distribución espacial concreta.

  110. la interacción E-S es un interacción entre macromoléculas y se realiza mediante las interacciones covalentes entre ambas moléculas, porción polar del sustrato y no polar del sitio activo

  111. cuando el sustrato interactúa con el sitio activo este se modificará y lo convertirá en un estado de transición que se transformará en el producto final

  112. dentro del sitio activo existen dos tipos de aminoácidos los que participan en la unión enzima-sustrato llamados "residuos de unión" y los que participan en la transformación química del sustrato llamados "residuos catálicos"

  113. Si la enzima quiere transformar el sustrato debe pasar una barrera llamada "energía de activación", el complejo E-S reduce esta barrera y consigue la catálisis enzimática.

  114. Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor energía de activación por dos mecanismos.

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  116. formación de enlaces covalentes o transformación de grupos funcionales, entre los grupos funcionales de la enzima y el sustrato.

  117. interacciones covalentes entre enzima y sustrato y la liberación de la energía de unión que rebaja la energía de activación

  118. mecanismos químicos para la estabilización del estado de transición

  119. 1 Energía de fijación proporciona especificidad y catálisis

  120. 2 grupos catálicos específicos permite crear otras alternativas

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  122. la formación del complejo E-S mantiene al sustrato en la orientación correcta y facilita las interacciones entre los grupos funcionales

  123. los mecanismos con los que la enzima reduce la energía de activación se pueden clasificar en 4 grupos

  124. las interacciones débiles entre E-S facilita la formación del producto, el secuestro del sustrato en el centro activo debilita las barrera impuesta por las interacciones de moléculas de agua con el sustrato y el aumento de interacciones covalentes aceleran la reacción

  125. las interacciones débiles entre enzima sustrato y el estado de transición compensan situaciones termodinámicas inestables

  126. una forma de estabilizar las cargas que aparecen en un estado de transición es la transferencia de protones desde O hacia el sustrato

  127. Se crea un enlace covalente transitorio entre E y S, que produce catálisis.

    intervienen reactivos electrófilos y nucleófilos

  128. -Orientando al sustrato de forma adecuada para que reaccione

    -estabilizando cargas en un estado de transición inestable

    - facilitando reacciones de oxidoreducción

    -cambiando la polaridad de ciertos enlaces para hacerlos más susceptibles a ciertos reactivos

  129. CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS

  130. CATÁLISIS ÁCIDO-BASE GENERAL

  131. CATÁLISIS COVALENTE

  132. REGULACIÓN ENZIMÁTICA

  133. Su actividad es regula por la unión de uno o más moduladores

  134. modulador positivo: aumentan la afinidad E-S

  135. modulador negativo: disminuye la afinidad E-S

  136. En algunos casos el sustrato toma la función de modulador y se llaman interacciones homotrópicas y casi siempre son positivas

  137. cuando el ligando es un sustancia diferente es un interacción heterotrópica y pueden ser positivas o negativas

  138. Existen enzimas oligoméricas formadas por varias subunidades y tienen dos modelos

  139. Modelo Secuencial

  140. Modelo concentrado

  141. Ausencia del ligando, los moduladores negativos tienen afinidad por la forma tensa y los positivos por la relajada.

    presenta un equilibrio hacia la forma que presenta mayor afinidad

  142. tiene un efecto cooperativo, y que al interactuar el modulador y la subunidad y los trasnmite a otras subunidades.

    esto produce un aumento o disminución de la afinidad E-S

  143. regulación mediante modificadores covalentes en su estructura

  144. pueden ser reversibles (fosforilación)

  145. o irreversibles los cuales necesitan de otro mecanismos para la inactivación de estas enzimas

  146. Ante un estímulo físico-químico las células van a liberar unas moléculas llamadas "molécula señal" y van a actuar en células que tengan receptores específicos para ellos "células diana" esta célula va a realizar procesos fisiológicos en respuesta al estímulo que generó el receptor

  147. clasificación por señales de acuerdo a la distancia recorrida

  148. comunicación endocrina

    la célula emisora(endocrina) libera la molécula señal en este caso es una hormona, va por el torrente sanguíneo, llega a la célula diana al receptor y esta unión desencadenara toda la respuesta o estimulo que generó la formación de la hormona

  149. comunicación local

    la célula emisora frente al estímulo emite una serie de mediadores locales al medio extracelular y llegan a la célula diana próxima

  150. comunicación neuronal

    célula emisora (neurona) libera un neurotransmisor y llega a la célula diana y actuara con su receptor correspondiente

  151. comunicación por contacto

    la molécula señal de la célula emisora se encuentra en la membrana, esta se encuentra y se une directamente al receptor de la célula diana

  152. el receptor se encontrase en un estado inactivo, hasta la unión del transmisor se produce un a modificación en su estructura y se activara el receptor

  153. pueden existir varias respuestas de la célula diana como: activar procesos metabólicos, liberación de sustancias, movimiento etc

  154. existen dos tipos de receptores que son :

  155. 1 los que están en el interior de la célula

  156. 2 los de membrana (abre canales iónicos)

  157. Ejm: el mecanismo donde la molécula señal llega al receptor de membrana, esta activara la proteína G que activara una enzima que sintetiza AMP cíclico a partir de ATP, el AMP cíclico activara una enzima llamada quinasa y esta actuara en cascada que activara la respuesta celular

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Flowchart on Untitled, created by Jhoss Mena on 22/07/2020.
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