EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS

EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS

1. EL METABOLISME CEL·LULAR

   • Concepte i importància del metabolisme
     • Conjunt de reaccions químiques que tenen lloc als éssers vius que permeten obtenir matèria i energia. La matèria és necessària per créixer i l’energia per du a terme les funcions vitals.
     • El metabolisme produeixen una sèrie de transformacions a la cèl·lula:
       • a) Obtenció d‘E química, bé a partir de les substàncies orgàniques o bé a través de la E de la llum o de la E de substàncies químiques.
       • b) Transformar les substàncies químiques externes, orgàniques o inorgàniques, en molècules que ja pot utilitzar la pròpia cèl·lula.
       • c) Mitjançant l'energia i la matèria obtinguda anteriorment (a i b), es construeix matèria orgànica pròpia, que permet el creixement i desenvolupament de l'organisme.
       • d) Destrucció de la matèria orgànica pròpia per obtenir energia que s'utilitzarà per a realitzar les funcions vitals.
     • Vies metabòliques: a les diferents reaccions químiques del metabolisme i metabòlits a les molècules que intervenen.
       • Anabolisme. Es sintetitza molècules orgàniques complexes a partir de molècules més simples. Necessita energia. Necessita ATP
       • Catabolisme. Transforma molècules complexes en altres de més simples. S’allibera energia. Es forma ATP
   • ATP
     • És un nucleòtid lliure que actua com a intermediari energètic, ja que pot emmagatzemar o cedir energia amb facilitat.
       • intermediari energètic que emmagatzema energia d’ús immediat, ja que en les reaccions químiques que necessiten energia s’utilitza ATP, mentre que en les reaccions químiques on s’allibera energia es forma ATP.
     • Dues formaes de realitzar
       • Fosforilació a nivell del substrat. Quan una biomolècula es trenca s’allibera energia que permetrà la formació d’ATP. ADP + Pi + Energia ( 7,3 Kcal/mol) → ATP
       • Fosforilació oxidativa. A les crestes mitocondrials i als tilacoides dels cloroplasts trobem unes molècules transportadores d’electrons i uns enzims especials que permeten que durant aquest transport d’electrons es formi ATP, si s’allibera l’energia necessària
   • Tipus metabòlics
     • Segons la font de C, diferenciem dos tipus d'organismes:
       • a/ Autòtrofs (=Litòtrofs). Prenen el C en forma de CO2 transformant-lo en M. Orgànica.
       • b/ Heteròtrofs(=Organòtrofs). La font de C és la M.O. elaborada per altres organismes.
     • Segons la font d'Energia, els podem classificar en:
       • a/ Fotosintètics (=Fotòtrofs). La seva font d'energia és la E lluminosa, de la que s'obté E química, a través de la fotosíntesi. Aquesta EQ, en forma d'ATP serà utilitzada per formar M.O.
       • b/ Quimiosintètics (=Quimiolitòtrofs). La font d'energia és l'energia química que s'allibera en certes reaccions químiques on intervenen substàncies inorgàniques, mitjançant un procés anomenat quimiosíntesi.
       • c/ Quimiorganòtrofs. Font d’energia és l’EQ que obtenen a través del catabolisme (= oxidació) de la M.O. de la que s'alimenten. L'oxidació pot ser total, a través de la respiració, o parcial, a través de la fermentació.

2. EL CONTROL DEL METABOLISME

   • Els biocatalitzadors i les hormones
     • Els biocatalitzadors (enzims, vitamines, oligoelements...) ajuden a realitzar aquestes reaccions, regulant-les i portant el control bioquímic del metabolisme.
       • En els organismes pluricel·lulars també hi ha un altre tipus de control bioquímic anomenat sistema hormonal o endocrí.
     • Les hormones són molècules (proteïnes i lípids) secretades per glàndules. Les hormones actuen sobre determinades cèl·lules regulant el metabolisme intern.
   • L’activitat dels catalitzadors
     • Qualsevol reacció química produeix la transformació de les substàncies inicials (reactius) en substàncies finals (productes).
       • És necessari que els reactius s'activin per debilitar els enllaços, formant el complex activat (Estat de transició)
         • Aquesta activació necessita energia (E. d'activació).
           • A les reaccions biològiques l'ATP és la molècula que proporciona aquesta energia d'activació.
     • Reaccions
       • Quan les reaccions són endergòniques l’energia interna dels reactius és inferior a l’energia interna dels productes, per tant és necessari subministrar, a més a més de l’energia d’activació, més energia.
       • reaccions exergòniques aquelles que desprenen energia, és a dir quan l’energia interna dels reactius és superior a l’energia interna dels productes.

3. ELS ENZIMS

   • L’activitat enzimàtica
     • Quan només hi ha un substrat, s’uneix al reactiu, també anomenat substrat, formant el complex enzim-substrat, debilitant els seus enllaços i afavorint el seu trencament. E + S → E-S → E-P → P + E
     • Quan hi ha dos substrats, actua atraient els reactius, afavorint així la reacció. En ocasions atrau primer un substrat i després l’altre. Al final l’enzim és desprèn ràpidament per tornar a actuar.
   • El centre actiu de l’enzim
     • És la regió de l’enzim que s’uneix al substrat.
       • En els apoenzims podem diferenciar 3 tipus d'aminoàcids:
         • a) Estructurals. Sense funció dinàmica.
         • b) De fixació. Estableixen enllaços dèbils amb el substrat.
         • c) Catalitzadors. S'uneixen amb força amb el substrat, debilitant la seva estructura i afavorint el seu trencament.
       • El CA, format pels AA de fixació i els AA catalitzadors, es caracteritza per:
         • *Correspon a una petita part de l'enzim . *La cadena es troba molt plegada i té una estructura tridimensional en forma de forat, on s’encaixarà el substrat. *Els seus AA tenen afinitat química pel substrat, per tant establiran enllaços febles amb el substrat, permeten que quan es trenquin els enllaços es separi l’enzim amb facilitat.
   • Especificitat dels enzims
     • model GUANT-MÀ. L’especificitat es deguda a que si l’estructura del centre actiu no s’adapta amb la del substrat no hi haurà activació del substrat, no es podrà formar el complex E-S i no es produirà la reacció.
     • Es poden diferenciar tres classes d’especificitat:
       • Especificitat absoluta. Només sobre un substrat.
       • Especificitat de grup. Actuen sobre un grup de molècules, com per exemple els que actuen sobre glúcids amb enllaç de tipus α.
       • Especificitat de classe. Actuen sobre un mateix tipus d'enllaç en substrats diferents, com per exemple les fosfatases que trenquen els enllaços fosfòrics, separant els grups fosfat.
   • Cinemàtica de l’activitat enzimàtica
     • Concentració constant= a mida que augmentem la concentració de substrat es produeix un increment de la velocitat de reacció, ja que augmenta la probabilitat de trobada entre el substrat i l’enzim
       • Però arribarà un moment que la velocitat es mantingui estable (velocitat màxima) ja que totes les molècules de l’enzim estan unides a les de substrat (saturació de l’enzim).
   • Factors que afecten l’activitat enzimàtica
     • Temperatura. A més T més velocitat, arribant a una T òptima on es dóna la velocitat màxima, però quan la T és elevada es produeix la desnaturalització de l’enzim, disminuint la velocitat de la reacció.
     • pH. La desnaturalització es produeix tant davant pH baixos com amb pH alts, per tant entre els dos límits trobarem un pH òptim on la velocitat serà màxima, és a dir, on l’eficàcia de l’enzim serà màxima.
     • Inhibidors. Disminueixen l’activitat de l’enzim o impedeixen la seva actuació. La inhibició pot ser reversible (temporal) o irreversible (permanent).
     • Enzims alostèrics. A més a més del centre actiu tenen un centre regulador. Quan una substància (lligand) s’uneix al centre regulador es modifica la configuració del centre actiu de l’enzim, fent-lo actiu.
   • Regulació de les vies metabòliques
     • Via Metabòlica. És la successió de reaccions químiques des d’una substància inicial (reactiu) fins una substància final (producte), passant per compostos intermedis, anomenats metabòlits.
     • Sistema multienzimàtic. És el conjunt d’enzims que intervenen.
     • Es poden regular de les següents formes:
       • a/ Per modulació de la síntesi enzimàtica. Augmentant o disminuint la síntesi de l’enzim que permet la reacció. Aquesta és l’acció que realitzen les hormones
       • b/ Per retroinhibició. L’enzim que catalitza la primera reacció, o de reaccions intermèdies es inhibit per la presència del producte final que s’uneix al centre regulador de l’enzim, regulant o limitant la velocitat de la reacció.
       • c/ Per activació enzimàtica. La substància inicial es fixa al centre regulador de l’enzim fent-lo actiu.
   • Nomenclatura i classificació dels enzims
     • Nomenclatura:
       • El nom del substrat acabat en –asa
       • També nom del substrat + nom del coenzim + funció que fa + asa
       • O la denominació antiga
     • Classificació:
       • Oxidoreductases. / Transferases. / Hidrolases. / Liases. / Lligases o sintetases.
   • Són biocatalitzadors, ja que actuen rebaixant l’energia d’activació necessària per produir la reacció i, per tant, augmentant la velocitat de la reacció.
   • Són biocatalitzadors, ja que actuen rebaixant l’energia d’activació necessària per produir la reacció i, per tant, augmentant la velocitat de la reacció.
     • Són proteïnes globulars, solubles en aigua, sintetitzades pel propi cos, actuant en el mateix lloc on es produeixen, dintre o fora de la cèl·lula.
       • En totes les reaccions l’enzim s'uneix al substrat formant un complex anomenat enzim-substrat. Així els substrats (molècules estables), s'inestabilitzen i això permet que de forma ràpida, es separi l'enzim i el substrat es transformi en el producte final.
         • • Característiques:: -Actuen en petites quantitats -No es consumeixen durant la reacció -No s'alteren.
           • Altres característiques: Tenen un elevat pes molecular Són específiques, és a dir actuen en determinades reaccions sense alterar-ne d’altres Actuen a temperatura ambient, per a no desnaturalitzar-se Són molt actius
           • Segons la seva estructura podem diferenciar dos tipus d'enzims:
             • a) Enzims formats només per proteïnes.
             • b) Holoenzims. Unió d'una part proteica (apoenzim) i d'una altra no proteica (cofactor). *Els cofactors poden ser activadors inorgànics (oligoelements) o activadors orgànics (coenzims). *Quan el cofactor es troba fortament unit a l’apoenzim s’anomena grup prostètic (per exemple el grup hemo)

4. ELS COENZIMS

   • Són cofactors orgànics que s’uneixen a l’apoenzim.
     • Actuen com a transportadors de grups químics.
       • S'uneixen, mitjançant enllaços no covalents, al centre actiu de l'enzim, modificant la seva estructura. No són específics.
   • Dos tipus:
     • Coenzims d’oxidació i reducció. Transporten protons i electrons. Ex.: NAD, FAD, NADP
     • Coenzims de transferència. Transporten radicals. Ex.: ATP, Coenzim A, vitamines..

5. LES VITAMINES

   • Proteïnes o lípids senzills normalment sintetitzades per organismes autòtrofs.
     • Són làbils, alterant-se amb la T, la llum o el temps. La seva manca o excés pot provocar malalties.
       • Són coenzims o són imprescindibles per sintetitzar-los
   • Es poden classificar en:
     • Liposolubles. Són lípids i, per tant solubles en dissolvents orgànics. / Són la vitamina A (visió), D (absorció del Ca), E (antioxidant) i K (coagulació de la sang)
     • Hidrosolubles. Son solubles en aigua. / Són el complex de vitamines B (metabolisme general), C (la seva manca produeix l’escorbut)

Images and files in the map