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Modificaciones postraduccionales de las proteínas

Stephanny Rojo Spanish

Modificaciones postraduccionales de las proteínas

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Modificaciones postraduccionales de las proteínas

  1. Modificaciones covalentes

    • Regular la funcionalidad
    • Localización celular
    • Interacción con otras proteínas
    • FUNCIÓN
      • Mecanismo de regulación de la actividad enzimática intracelular, que se describió inicialmente en relación con el metabolismo del glicógeno
  2. Tipos de Modificación

    • Glucosilación
      • La modificación postraduccional más importante y más compleja Adición de unidades glucídicas sobre cadenas laterales de αα Muy frecuente en proteínas extracelulares de membrana plasmática o secretadas
    • Adenilación
      • el grupo adenilo del adenosintrifosfato es transferido a una molécula aceptora. La adenilación en aminoácidos de tirosina es una de las modificaciones covalentes que afectan a la actividad de algunas proteínas.
    • Acetilación
      • una molécula pequeña que se llama grupo acetil se añade a otras moléculas. La acetilación de proteínas puede afectar el modo en que estas actúan en el cuerpo.
    • Fosforilación
      • modificación regulatoria más común en eucariotas. La fosforilación de un residuo de aminoácido puede ocasionar un cambio conformacional en la proteína afectando su función.
    • Metilación
      • Se agregan grupos metilo a la molécula de ADN. La metilación puede cambiar la actividad de un segmento de ADN sin cambiar la secuencia.
  3. LOCALIZACION DE LAS MODIFICACIONES

    • Núcleo
      • acetilación, fosforilación
    • Fluido extracelular
      • : N- y O-glicosilación, acetilación, fosforilación
    • Aparato de Golgi
      • N- y O-glicosilación, sulfatación, palmitiolación
    • Membrana plasmática
      • N- y O-glicosilación, unión a fosfatidil-inositol
    • Matriz extracelular
      • N- y O-glicosilación, fosforilacion, hidroxilacion, sulfatación

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Mind Map on Modificaciones postraduccionales de las proteínas, created by Stephanny Rojo on 11/04/2019.
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