Enzimas

Enzimas

1. Enzimas (proteínas com funções catalíticas) permitem atender a duas necessidades fundamentais em uma célula: As reações químicas ocorrem em velocidades adequadas à fisiologia celular; As reações químicas são altamente específicas, de modo a gerar produtos definidos.

2. Aceleram a velocidade da reação por diminuírem a energia de ativação em uma determinada reação, o que pode ser interpretada como a "barreira" que separada reagente de produto

   • Maneiras de aumentar a velocidade de reação: Aumentando a concentração do reagente; Elevando a temperatura; Diminuindo Energia de Ativação
     • Redução do valor da energia de ativação pode ser obtida pela presença de catalisadores -----> Processo empregado pelos seres para acelerar suas relações químicas
       • Catalisadores aceleram a velocidade da reação sem alterar a proporção entre reagente-produto encontrada no final da reação

3. Ligação enzima-substrato: Sítio ativo constitui uma cavidade com forma definida. A estrutura do sítio ativo é responsável pela especificidade da enzima, porque permite "reconhecer" seu substrato!

   • Uma molécula, pra ser aceita como substrato, deve conter grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com cadeias laterais de aminoácidos do sítio ativo
     • Aluno: Thalles Matheus Costa Lobato
       • Matrícula: 04044834
         • Turma: 1NMA
           • Curso: Medicina Veterinária
   • Inibidores enzimáticos: As atividades enzimáticas podem ser diminuídas por ações de substâncias, genericamente chamadas de INIBIDORES. Os inibidores enzimáticos encontrados nas células que cumprem um papel regulador importante são chamados ALOSTÉRICOS!
   • Inibidores: Irreversíveis; Reversíveis ( Competitivos e não competitivos)
     • irreversíveis: Reagem com as enzimas, levando a uma inativação, praticamente, definitiva. Ex: Inseticidas. Outros têm propriedades terapeuticas: Aspirina
     • Inibidores reversíveis (competitivos): Apresentam configuração especial igual ao substrato -----> geram complexo enzima-inibidor (EIC), ou seja, não gera produto e a atividade enzimática ficará diminuída proporcionalmente à fração de enzima que estiver ligada ao inibidor
       • A ligação do inibidor e a ligação do substrato são eventos, mutualmente, exclusivos! Quando a molécula da enzima é liberada, ela irá associar-se a novas moléculas de substrato ou de inibidor com uma probabilidade que dependerá de suas concentrações e das afinidades entre a enzima e o substrato e entre a enzima e o inibidor. Em concentrações baixas de substrato, pode-se encontrar uma fração das enzimas associada ao substrato (gerando produto) e uma fração ligada ao inibidor: A velocidade da reação ficará reduzida
       • Se a concentração do substrato for muito grande em relação à concentração do inibidor competitivo, a probabilidade de formação do complexo ES é praticamente 100%, e tudo se passa como se não houvesse inibidor presente no meio de reação. Se a concentração do inibidor competitivo for exageradamente alta em relação à concentração do substrato, a probabilidade da enzima livre ligar-se ao substrato será, praticamente, nula e a velocidade da reação será zero
     • Inibidores reversíveis (não competitivos): Os inibidores pertencentes a essa classe não guardam qualquer semelhança estrutural com o substrato da reação que inibem. Seu efeito é provocado por ligação a grupamentos que não pertencem ao centro ativo; esta ligação altera a estrutura enzimática a tal ponto que inviabiliza a catálise e o ponto de ligação do inibidor não competitivo (INC) é a cadeia lateral de um aminoácido. Como estes grupos são frequentes nas enzimas, a ação de inibidores não competitivos é bastante inespecífica. O mesmo inibidor pode atuar sobre um grande número de enzimas

4. Cofatores enzimáticos

   • A maioria das enzimas necessita da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico, esses componentes da reação enzimática são genericamente chamados COFATORES. Os cofatores podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas, não proteicas, de complexidade variada, que recebem o nome de COENZIMAS.
     • Quando Co-fator ou Coenzima estão ligados covalentemente à proteína enzimática: GRUPO PROSTÉTICO
     • Enzima cataliticamente ativa completa (proteína + co-fator e/ou coenzima): HOLOENZIMA
     • Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular (plasma, trato digestório), são sintetizadas na forma de precursores inativos chamados ZIMOGÊNIOS. Para que um zimogênio adquira propriedades de enzima, é necessária a hidrólise de determinadas ligações peptídicas com a consequente remoção de um segmento da cadeia de aminoácidos
       • Várias enzimas proteolíticas, como a pepsina, são sintetizadas como zimogênios e assim mantidas enquanto estão armazenadas em suas células de origem, sem risco de haver digestão das proteínas celulares, a transformação zimogênio→enzima processa-se fora destas células, no local onde a atividade digestiva deve ser exercida

5. Cinética

   • O estudo das reações enzimáticas e de uma série de propriedades das enzimas baseia-se em medidas da velocidade da reação, que é diretamente proporcional à concentração do reagente à medida que a reação se processa, a concentração do reagente diminui e a velocidade da reação também. Ou seja, a velocidade da reação varia ao longo do tempo

Images and files in the map