ENZIMAS

ENZIMAS

1. DEFINIÇÃO

   • Macromoléculas responsáveis pela catalise das reações que ocorrem nos sistemas biológicos
   • Apresentam alto grua de especificidade para seus substratos
   • Aceleram as reações químicas em ph e temperatura compatível com a vida
   • Ribozima: catalisador biológico (enzima) que não é proteína
   • proteínas mais notáveis e especializadas

2. NOMENCLATURA

   • Nome do substrato catalizado ou processo realizado + sufixo ase
     • Ex:Hexoquinase, Lipase, Metiltransferase
     • Porém, algumas enzimas não seguem essa regra

3. CLASSIFICAÇÃO E AS REAÇÕES QUE CATALISAM

   • 1. Oxidorredutases; transferências de elétrons
     • 2. Transferases: transferência de grupos
       • 3. Hidrolases: hidrolise
         • 4. Liases: adição de grupo a dupla ligações ou remoção de grupos, deixando dupla ligação
           • 5.Isomerases: rearranjo intramoleculares
             • 6. Ligases: condensação de duas moléculas associada ao consumo de ATP

4. COFATOR E COENZIMA

   • Cofator: parte não proteína da enzima
   • Coenzima: parte orgânica e não proteica da enzima
   • Grupo prostético: são cofatores ou coenzimas que estão ligados fortemente à enzima
     • Holoenzima: Uma enzima completa, cataliticamente ativa junto com a sua coenzima e/ou com seu cofator
       • Apoenzima: parte proteica de uma enzima

5. PROPRIEDADES

   • Sítios Ativos
     • Região específica que for ma uma fen da ou bolso. Contém cadeias laterais de aminoácidos, que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga o substrato, formand o um complexo enzima-substrato
   • Regulação:As enzimas podem ser ativadas ou inibidas , de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula

6. FATORES QUE AFETAM

   • Concentração de substratoro, temperatura, PH
     • Pico: ponto ótimo
     • Desnaturação: perde a estrutura tridimensional, sua atividade é inerente a sua estrutura Temperatura: alta Ph: extremo de alto e baixo

7. CINÉTICA DE INIBIÇÃO

   • REVERSÍVEL
     • Competitiva O inibidor é capaz de se ligar reversivelmente no mesmo sitio no qual o substrato se liga
     • Incompetitiva É a inibição na qual um inibidor é capaz de se ligar reversivelmente em outro sítio da enzima que não é catalítico. Porém esta ligação ocorre somente quando o complexo ES esta formado
     • Mista O inibidor apresenta caraterísticas mútuas de inibição completiva e incompetitiva
   • IRREVERSÍVEL

8. CINÉTICA

   • A cinética enzimática é a velocidade com que o substrato é convertido em produto de acordo com o tempo
     • O fator que afeta a velocidade da cinética enzimática é a [S]. Porem, estudar os efeitos da [S] é compilado pois o mesmo se altera no curso de uma reação
       • É mais fácil mensurar a velocidade inicial, V0 quando [S] é muito maior que [E]
         • Aumentando a concentração de substrato, a curva vai se linearizando, ficando reta, nessa forma a V0=Vmax. A enzima não vai conseguir catalisar uma concentração maior de substrato
           • Com o aumento do substrato o sitio catalítico começa a ser mais ocupado O sitio catalítico fica ocupada, saturado, não cabe mais substrato, nessa condição a praticamente toda a enzima esta complexada com o substrato
   • Km concentração de substrato para a enzima atingir metade da sua velocidade máxima

9. REAÇÃO

   • Para qualquer reação de transformação de substrato em produto ou vice-versa, deve-se fornecer energia livre ao sistema
   • Ponto inicial (S) e o ponto final (P) estão em estado basal Estado de transição: define se o S vira P, ou retorna para sua condição inalterada
   • Reação catalisada: menor energia de ativação, varias etapas de transição

10. TIPOS DE CATÁLISE

    • Ácido-base: sitio catalítico acido e substrato básico
    • Covalente: quebra ou confecção de uma ligação covalente nova
    • Mediada por um íon metálico: enzimas que necessitam de um um cofator

11. MICHAELIS

    • A chave para o entendimento do comportamento cinético de uma enzima se baseia no [ES]
      • Concentração do substrato aumentando, maior que a da enzima, ocorre o deslocamento para a formação do complexo enzima substrato
        • Quando o complexo se forma, ele se dissocia para formar a a enzima e produto livre, a concentração do produto aumenta
          • Se não houver variação do substrato o complexo enzima-substrato vai diminuir para formar a concentração do produto
            • Se a concentração de substrato estiver bem alta, a velocidade de formação e dissociação do complexo enzima substrato começa a ficar constante, não variando de acordo com o tempo, possibilitando medir a velocidade da enzima com base na equação
              • Quanto mais aumentar a concentração de substrato, maior será a velocidade inicia. Quanto menor o km, mais rápida será a enzima

12. REGULAÇÃ0

    • Regulação por retroinibição (feedback negativo),-Regulação alostérica-Regulação por interação covalente (fosforilação), ex. Metabolismo da glicose - fosforilaçãoem cadeia,-Acetilação (inserir cadeia de ácido graxo),-Metilação,-Miristoilação,-Outros tipos: -Regulação gênica (ex.efeito intracelular da insulina)-Regulação por síntese de precursores inativos (zimogênios), ex. Protease,Quimiotripsina, etc