Aminoácidos, péptidos y proteínas

Los péptidos y las proteínas son polimeros de aminoácidos unidos por enlaces amida
1. un dipéptido contiene dos residuos de amino ácidos
2. un tripéptido contiene tres residuos de aminoácidos
3. un polipéptido contiene muchos residuos de aminoácidos
las proteínas son polipéptidos que se presentan de forma natural
1. tipos
  1. Proteínas fibrosas
    1. contienen cadenas largas de polipéptidos que se presentan en forma de haz
    2. insolubles en agua
    3. todas las proteínas estructurales son fibrosas
  2. Proteínas globulares
    1. tienen forma esférica
    2. solubles en agua
    3. todas las encumbers son en esencia proteínas globularness
están formadas de 40 a 4000 residuos de aminoácidos
1. poseen estructura
  1. Primaria
    1. secuencia de aminoácidos en la cadena
    2. ubicación de todos los puentes disulfuro
    3. determinacion
      1. se puede determinar la estructura primaria usando el reactivo de Edman
      2. el PTH se identifica por comparación
        se hace una hidrólisis parcial (con ácido diluido)
      3. el C-peptidal se identifica con caboxipeptidasa
        peptidasa: enzima que cataliza la hidrolisis de una enlace peptídico
  2. Secundaria
    1. conformaciones repentinas de la cadena de la columna de la proteína
      1. pliegues
    2. hélice alfa
      1. columna enrollada en el eje largo
      2. los sustituyentes están hacia afuera
        menor impedimento estérico
    3. hoja plegada beta
      1. la columna se extiende en forma de zigzag
  3. terciaria
    1. tridimencional
    2. se pliega de manera espontánea
      1. eleva su estabilidad
        libera energía cuando hay interacción estabilizadora
        usando puentes disulfuros
      2. dejan expuestos grupos no polares en ambiente acuoso y los ocultan
  4. cuaternaria
    1. forma en que las cadenas se ordenan con respecto a las demás
    2. tiene mas de una cadena polipéptida
    3. tiene cadenas individuales (subunidades)
Clasificación y nomenclatura de aminoácidos
1. difieren solo en el sustituyente unido al carbono (cadenas laterales)
  1. poseen diferencias estructurales y amplia diversificación funcional
2. casi siempre se los conoce por sus nombres comunes
3. los aminoácidos esenciales se indican por medio de un asterisco rojo
Configuración de los aminoácidos
1. en la naturaleza el carbono alfa es asimétrico (excepto la glisina)
2. la mayoría de los aminoácidos pueden presentarse como enantiomeros
3. la mayor parte de los aminoácidos naturales tienen la configuración L
Propiedad ácido-base de los aminoácidos
1. posee grupo amino
  1. tienen pKa de 9
  2. ácido
2. posee grupo carboxilo
  1. tienen pKa de 2 aproximadamente
  2. base
3. puede ser ácido o básico dependiendo del pH de la solución
4. el aspartamo y glutamo tienen también una cadena lateral ionizable
5. existen aminoácidos como iones bipolares llamadas zwitterion
tipos de enlaces
1. peptídico
  1. unen a los residuos de aminoácido
    1. Las unidades repetidas se llaman residuos de aminoácidos
  2. el doble enlace parcial evita la rotación libre al rededor del enlace
2. disulfuro
  1. surge de la oxidación en condiciones suaves
  2. tiene enlaces S-S
  3. se puede descomponer en tioles
  4. puede formar puente disulfuro al oxidarse residuos de cisteína
desnaturalización
1. es destruir la estructura terciaria
2. formas
  1. al cambiar el pH
  2. al reaccionar con reactivos como la úrea
  3. con solventes orgánicos
  4. por calor o agitación
Chaperonas Moleculares
1. ayuda en la pliegación de proteínas
2. tiene subfamilias
  1. chaperonina
    1. agregados macromoleculares compuestos por proteínas
    2. tipos
      1. de Grupo I
        se encuentra en eubacterias y organillos de organismos eucarióticos
        estructura de cilindro construido con uno o dos anillos heptaméricos
        presenta
        GroEL
        esencial para a viabilidad de la bacteria
        posee tres dominios definidos
        ecuatorial
        mayor parte de las interacciones
        apical
        a la entrada de la cavidad de cada anillo
        posee una agrupación de residuos hidrofóbos
        intermedio
        ejerce de transmisor de señales
        mecanismo funcional
        los residuos hidrofóbicos reconocen y unen todos los residuos hidrofóbicos que se encuentran a su alrededor
        se une el ATP al dominio ecuatorial del GroEL
        se une el GroES y los residuos hidrofóbicos se relacionan con el lazo desordenado del GroES
        el ATP unido en todo el anillo se hidroliza
        libera la cochaperonina del primer anillo
        se repite en los otros anillos
        GroES
        tiene una unión de APT como base
        cada monomero tiene estructura de barril de láminas beta
        mayor parte estructurada excepto un gran lazo desordenado
      2. de Grupo II
        se encuentra en arqueobaterias y el citoplasma de los organismos eucariotas
        CCT
        posee 8 subíndices diferentes
        asiste al plegamiento de actinas y tubulinas
        mismos dominios que el GroEL
patologías asociadas
1. Alzheimer
  1. enfermedad degenerativa que afecta al cerebro
  2. el cerebro se llena de obillos y placas
  3. de ser hereditario
  4. se retrasa en religiosos, jugadores de ajedrez, músicos
  5. las neuronas mueren
  6. es incurable

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