Complejos y coacervados proteína-polisacárido

Complejos y coacervados proteína-polisacárido

1. Termodinámica

   • Entalpía y entropía en la estructura, así como puentes de hidrógeno y las interacciones
     • Si ∆G<0, la formación del complejo es espontánea
     • Variar la temperatura ayuda a saber si los puentes de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas son relevantes en la formación de complejos o no. A bajas temperaturas son favorables para los puentes mientras que altas temperaturas lo son para las interacciones hidrofóbicas. Las proteínas pueden regular sus cargas al interactuar con polielectrolitos.
       • Adición de alícuotas de un biopolímero para incrementar interacciones electrostáticas
       • Variar concentraciones de sal o compuestos químicos
       • Cuando las interacciones de hidrógeno son muy fuertes, menos interacciones electrostáticas son necesarias
       • Sistemas dependientes
       • Variación de temperatura + entalpia= Capacidad Molar
     • La formación de complejos/coacervados es impulsada entrópicamente debido a la liberación de contra iones (moléculas se atraen y forman una unión no covalente)
       • ∆H negativa = Polielectrolitos cargados débilmente (atracción electrostática)= poca acción de contra iones. Por el contrario, ∆H positiva. = impulsa la formación de los complejos cargados intensamente (contra iones liberados por la entropía)
   • Fenómeno de condensación

2. Aspectos fundamentales

3. La estructura a diferentes escalas de complejos proteínas- polisacáridos y coacervados con el efecto del pH inducido.

   • Los cambios moleculares pueden ocurrir antes o después de la formación del complejo. Si los cambios ocurren antes, éstos pueden favorecer la interacción con los polisacáridos y en algunos casos es necesarios.
   • Interacciones electrostáticas-> carga de los biopolímeros--> el pH inducido cambia la esctructura de los complejos y se dan de la siguiente manera:
     • Complejos solubles intrapoliméricos (en pH crítico)
     • Complejos solubles interpoliméricos
     • Coacervados (en el pH de la fase de separación macroscópica)

4. La posible ocurrencia de un mecanismo de nucleación y crecimiento en la separación de fases

5. Propiedades funcionales

   • Condiciones ambientales al formarse el complejo, propiedades intrínsecas de éstos, los tratamientos físicos que se les apliquen y las fuerzas cinéticas entre sus fases. En función de la concentración total de polímeros
   • La estabilidad térmica de las proteínas globulares (+/-). Calentar =estabilidad
   • Comportamiento gel elástico y como solución concentrada (Viscosa)
     • Interacciones de polielectrolitos y proteínas cargados opuestamente ---> carácter más viscoso. En las regiones ricas en macroiones dispersas en redes de biopolímeros se comporta más como un gel. La mayor viscosidad se logra al neutralizar las cargas.
   • Aire/agua (propiedades espumantes)
     • Complejos neutros
   • Agua/aceite (emulsificante).
     • complejos cargados = compensan la desigualdad de cargas

6. Aplicaciones en la industria de alimetos

   • Propiedades viscoelásticas, los coacervados pueden ser utilizados como geles para controlar liberación de bioactivos o enzimas.
   • Organización interfacial de los complejos proteína-polisacarido permitirán diseñar sistemas multifacéticos con textura y estabilidad optimizada
   • Herramienta para controlar la adsorción interfacial de proteína para desencadenar reacciones enzimáticas en la interfase o entrega selectiva de péptidos proteicos en la digestión de los alimentos.

7. Erika Avedillo Melissa García Ariela Gildenson Sara Salame