Enzimas

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Estructura

Apoenzima

Cofactor

Holoenzima

Iones

Coenzimas

Holoenzima

Grupos prostéticos

Grupos prostéticos

Centro activo

Especificidad

De sustrato

De actividad

Mecanismo de acción

Modelos de acción

Modelo llave cerradura

Modelo conformación inducida

Cinética enzimática

Factores que influyen en la cinética

pH

Temperatura

Sustancias químicas

Tipos de regulación

Inhibidores

Cimógenos

Retroalimentación negativa

Reversibles

Irreversibles

Competitiva

No competitiva

Acompetitiva

Ecuación dobles recíprocos

Enzimas alostéricos

Estructura

Estados

Efecto heterotrópico

Efecto homotrópico

Gráfica sigmoidea

Cooperatividad

Oligoméricos

Centro activo

Centro regulador

Conformación T

Conformación R

Clasificación

Oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Isomerasas

Ligasas

ENZIMAS: son biocatalizadores orgánicos (aceleran de reacciones químicas y son de naturaleza proteica)

COENZIMA: molécula orgánica imprescidible para la funcionalidad del enzima. Ej: algunas vitaminas.

GRUPO PROSTÉTICO: ion o molécula que se une a un enzima de manera permanente mediante enlace covalente.

CENTRO ACTIVO:

-Oquedad tridimensional en la que encaja el sustrato (molécula que se va a transformar en el enzima).

-Pequeña porción del enzima.

-Los grupos R de los amino ácidos son los que hacen que el sustrato se transforme.

-Específico a un sustrato.

-Uniones débiles o de baja energía al sustrato.

ESPECIFICIDAD DE ACTIVIDAD: único tipo de reacción sobre un sustrato

MECANISMO DE ACCIÓN: cuanto más baja sea la E de activación más provable es la reacción.

MODELO LLAVE CERRADURA: sólo el sustrato con la forma complementaria encaja en el centro activo del enzima cuya forma no varia.

MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA: el enzima se adapta a la forma del sustrato.

CINÉTICA ENZIMÁTICA (modelo de Micahelis-Menten):

-Mide la velocidad de las reacciones químicas.

-Km: [ ] de sustrato para la cual se alcanza una velocidad que es mitad de la máxima.

INHIBIDORES: molécula que al unirse a un enzima disminuye, neutraliza o regula la actividad de reacción del enzima.

INHIBIDORES IRREVERSIBLES: suelen ser venenos, se unen definitivamente y dejan inactivo al enzima (enlace covalente).

INHIBICIÓN COMPETITIVA:

-Unión inhibidor al centro activo.

-Se puede alcanzar la misma Vmax aumentando la [ ] de sustrato.

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA:

-Unión inhibidor a un lugar diferente al centro activo.

-Vmax disminuye pero la Km se mantiene cte.

INHIBICIÓN ACOMPETITIVA: inhibidor sólo se une al complejo enzima-sustrato.

ENZIMAS ALOSTÉRICOS: estos suelen ser los primeros enzimas de una ruta metabólica ya que son más fáciles de regular.

CIMÓGENOS:

-Precursores inactivos hasta ser expulsados.

-Mecanismo de protección.

-Ej:

-Pepsinógeno

-Tripsinógeno

-Procarboxipeptidasa

-Procolágeno

RETROALIMENTACIÓN NEGATIVA o REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL: regulación metabólica muy frecuente. Ej.: L-isoleucina inhibidor competitivo de la treonina deshidratasa.

OXIDORREDUCTASAS:

-Catalizan reacciónes de oxidorreducción.

-En las reacciones REDOX, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrónico.

TRANSFERASAS:

-Catalizan reacciones de transferencia de grupo.

-Si el grupo transferido es un grupo fosfato se llaman QUINASAS.

HIDROLASAS:

-Catalizan reacciones de hidrólisis.

-Ej.:

-Peptidasas

-Lipasas

-Glucosidasas

LIASAS: catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace.

ISOMERASAS: catalizan reacciones de isomerización.

LIGASAS:

-Catalizan la unión de dos grupos químicos.

-Necesitan E.

-Reacciones de síntesis.

CONFORMACIÓN T: conformación tensa en la que el enzima tiene muy poca afinidad por el sustrato. Ocurre cuando el inhibidor no competitivo se une al centro regulador.

CONFORMACIÓN R: es la conformación relajada en la que los enzimas tienen una gran afinidad por el sustrato. Ocurre cuando el activador se une al centro regulador.

EFECTO HETEROTRÓPICO: una molécula distita del sustrato se une al centro activador y produce cambios cooperativos.

EFECTO HOMOTRÓPICO: el mismo sustrato produce cambios cooperativos.

COOPERATIVIDAD: si una subunidad pasa a forma R (a veces provocado por la unión de un sustrato), las otras aumentan su afinidad por el sustrato.

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Anotaciones