Enzimas

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La célula se moviliza, se divide y realiza múltiples tareas de “mantenimiento doméstico”. Estas últimas son las tareas que permiten que la célula funcione correctamente (ej. producción de energía, reposición de proteínas dañadas, reparación del ADN). La gran mayoría de las reacciones que tienen lugar en la célula son catalizadas por enzimas.

Las enzimas son catalizadores biológicos. Como todos los catalizadores, estos provocan una aceleración en la velocidad de reacción, no modifican los productos de reacción ni se consumen durante esta, no modifican el equilibrio y son eficaces a muy bajas concentraciones. La enorme mayoría de las enzimas son proteínas y son altamente específicas para la reacción. A su vez son inhibibles en forma competitiva, son regulables y cada molécula de enzima puede procesar cientos de miles a millones de moléculas por segundo.

Número de recambio: Número máximo de moléculas de sustrato que una enzima puede transformar en producto por unidad de tiempo. Sustratos->producto. Cuanto más pequeño sea el número de recambio, más lenta es a la hora de transformar sustratos en productos. La gran magnitud de los números de recambio son los que permiten el gran incremento de las velocidades de reacción que provocan las enzimas.

En su conjunto, las enzimas se denominan haciendo referencia al tipo de reacción que catalizan seguido del sufijo -asa. Para ejercer su poder catalítico, las enzimas deben unirse al sustrato. El sitio activo se divide en dos: sitio de unión (orienta al sustrato en la posición correcta) y sitio catalítico (donde ocurre la reacción).

En 1890, Emil Fischer, a partir de sus resultados obtenidos con enzimas de levadura, propone el modelo de llave-cerradura. De acuerdo a este modelo, la enzima tiene un sitio de estructura complementaria a la del sustrato, lo que le permite a este último unirse a la enzima como si fuera un llave en su cerradura. Si bien esto es mucho más simple de lo que en realidad sucede, gracias a este modelo se comprobaron dos ideas fundamentales vigentes hasta el día de hoy: las enzimas son específicas y la enzima se une al sustrato creando un sistema enzima-sustrato.

Estudios realizados después de la mitad del siglo XX demostraron que las enzimas son flexibles. Es por esto que Daniel Koshland plantea un modelo de ajuste inducido. Este refiere a que la conformación del sitio activo de la enzima no es complementario al sustrato, sino que cuando se compacta con el sustrato cambia de conformación y estructura apropiadamente al sitio activo para formar un complejo enzima-sustrato para realizar la catálisis (esto se demostró en la enzima hexoquinasa).